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- PDB-7pbx: Cryo-EM structure of the GroEL-GroES complex with ADP bound to bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pbx
タイトルCryo-EM structure of the GroEL-GroES complex with ADP bound to both rings ("tight" conformation).
要素
  • 10 kDa chaperonin
  • 60 kDa chaperonin
キーワードCHAPERONE / cryo-EM / chaperonin / GroEL / GroEL-GroES
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / protein folding / positive regulation of T cell activation / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chaperonin GroEL / Co-chaperonin GroES
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.43 Å
データ登録者Pichkur, E.B. / Stanishneva-Konovalova, T.B.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation19-74-20055 ロシア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: Novel cryo-EM structure of an ADP-bound GroEL-GroES complex.
著者: Sofia S Kudryavtseva / Evgeny B Pichkur / Igor A Yaroshevich / Aleksandra A Mamchur / Irina S Panina / Andrei V Moiseenko / Olga S Sokolova / Vladimir I Muronetz / Tatiana B Stanishneva-Konovalova /
要旨: The GroEL-GroES chaperonin complex is a bacterial protein folding system, functioning in an ATP-dependent manner. Upon ATP binding and hydrolysis, it undergoes multiple stages linked to substrate ...The GroEL-GroES chaperonin complex is a bacterial protein folding system, functioning in an ATP-dependent manner. Upon ATP binding and hydrolysis, it undergoes multiple stages linked to substrate protein binding, folding and release. Structural methods helped to reveal several conformational states and provide more information about the chaperonin functional cycle. Here, using cryo-EM we resolved two nucleotide-bound structures of the bullet-shaped GroEL-GroES complex at 3.4 Å resolution. The main difference between them is the relative orientation of their apical domains. Both structures contain nucleotides in cis and trans GroEL rings; in contrast to previously reported bullet-shaped complexes where nucleotides were only present in the cis ring. Our results suggest that the bound nucleotides correspond to ADP, and that such a state appears at low ATP:ADP ratios.
履歴
登録2021年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年7月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13308
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Ac: 60 kDa chaperonin
Ad: 60 kDa chaperonin
Af: 10 kDa chaperonin
Ai: 60 kDa chaperonin
Aj: 60 kDa chaperonin
Al: 10 kDa chaperonin
Ao: 60 kDa chaperonin
Ap: 60 kDa chaperonin
Ar: 10 kDa chaperonin
Au: 60 kDa chaperonin
Av: 60 kDa chaperonin
Ax: 10 kDa chaperonin
Ba: 60 kDa chaperonin
Bb: 60 kDa chaperonin
Bd: 10 kDa chaperonin
Bg: 60 kDa chaperonin
Bh: 60 kDa chaperonin
Bj: 10 kDa chaperonin
Bm: 60 kDa chaperonin
Bn: 60 kDa chaperonin
Bp: 10 kDa chaperonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)852,20949
ポリマ－845,88821
非ポリマー6,32128
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area77830 Å2
ΔGint-610 kcal/mol
Surface area311370 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
60 kDa chaperonin / GroEL protein / Protein Cpn60


分子量: 55220.105 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GroEL from Escherichia coli str. K-12 substr. W3110
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: groL, groEL, mopA, b4143, JW4103
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. W3110 (大腸菌)
参照: UniProt: P0A6F5
#2: タンパク質
10 kDa chaperonin / GroES protein / Protein Cpn10


分子量: 10400.938 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GroES from Escherichia coli str. K-12 substr. W3110
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: groS, groES, mopB, b4142, JW4102
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. W3110 (大腸菌)
参照: UniProt: P0A6F9
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ADP-bound GroEL-GroES complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.882 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli str. K-12 substr. W3110 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli str. K-12 substr. W3110 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4.5 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
撮影電子線照射量: 100 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU1.9画像取得
7ISOLDEモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 41000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 1SX4

1sx4


Accession code: 1SX4 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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