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- PDB-7p2p: Human Signal Peptidase Complex Paralog A (SPC-A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p2p
タイトルHuman Signal Peptidase Complex Paralog A (SPC-A)
要素
  • Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A
  • Signal peptidase complex subunit 1
  • Signal peptidase complex subunit 2
  • Signal peptidase complex subunit 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Endoplasmic Reticulum / Signal peptide / Serine protease / Membrane complex
機能・相同性
機能・相同性情報


signal peptidase complex / signal peptidase I / : / signal peptide processing / protein targeting to ER / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / virion assembly / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) ...signal peptidase complex / signal peptidase I / : / signal peptide processing / protein targeting to ER / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / virion assembly / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / peptidase activity / membrane => GO:0016020 / viral protein processing / serine-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A / Peptidase S26B / Signal peptidase complex subunit 3 / Signal peptidase complex subunit 2 / Signal peptidase subunit / Microsomal signal peptidase 25 kDa subunit (SPC25) / Signal peptidase complex subunit 1 / Signal peptidase complex subunit Spc1 / Microsomal signal peptidase 12 kDa subunit (SPC12) / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site ...Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A / Peptidase S26B / Signal peptidase complex subunit 3 / Signal peptidase complex subunit 2 / Signal peptidase subunit / Microsomal signal peptidase 25 kDa subunit (SPC25) / Signal peptidase complex subunit 1 / Signal peptidase complex subunit Spc1 / Microsomal signal peptidase 12 kDa subunit (SPC12) / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site / Signal peptidases I signature 3. / Peptidase S26A, signal peptidase I, serine active site / Signal peptidases I serine active site. / Peptidase S26 / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal peptidase complex subunit 3 / Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A / Signal peptidase complex subunit 2 / Signal peptidase complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Liaci, A.M. / Foerster, F.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)724425 オランダ
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structure of the human signal peptidase complex reveals the determinants for signal peptide cleavage.
著者: A Manuel Liaci / Barbara Steigenberger / Paulo Cesar Telles de Souza / Sem Tamara / Mariska Gröllers-Mulderij / Patrick Ogrissek / Siewert J Marrink / Richard A Scheltema / Friedrich Förster /
要旨: The signal peptidase complex (SPC) is an essential membrane complex in the endoplasmic reticulum (ER), where it removes signal peptides (SPs) from a large variety of secretory pre-proteins with ...The signal peptidase complex (SPC) is an essential membrane complex in the endoplasmic reticulum (ER), where it removes signal peptides (SPs) from a large variety of secretory pre-proteins with exquisite specificity. Although the determinants of this process have been established empirically, the molecular details of SP recognition and removal remain elusive. Here, we show that the human SPC exists in two functional paralogs with distinct proteolytic subunits. We determined the atomic structures of both paralogs using electron cryo-microscopy and structural proteomics. The active site is formed by a catalytic triad and abuts the ER membrane, where a transmembrane window collectively formed by all subunits locally thins the bilayer. Molecular dynamics simulations indicate that this unique architecture generates specificity for SPs based on the length of their hydrophobic segments.
#1: ジャーナル: BioRxiv / 年: 2020
タイトル: Structure of the Human Signal Peptidase Complex Reveals the Determinants for Signal Peptide Cleavage
著者: Liaci, A.M. / Steigenberger, B. / Tamara, S. / Telles de Souza, P.C. / Grollers-Mulderij, M. / Ogrissek, P. / Marrik, S.J. / Scheltema, R.A. / Foerster, F.
履歴
登録2021年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / pdbx_database_proc / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22021年10月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13171
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A
B: Signal peptidase complex subunit 3
C: Signal peptidase complex subunit 2
D: Signal peptidase complex subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3395
ポリマ－92,4284
非ポリマー9111
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry, Top-down mass spectrometry has been used to determine the composition and stoichiometry of the complex. Additionally, native mass spectrometry detected a ...根拠: gel filtration, mass spectrometry, Top-down mass spectrometry has been used to determine the composition and stoichiometry of the complex. Additionally, native mass spectrometry detected a stable sub-complex of SEC11A and SPC22/23., cross-linking, Crosslinking mass spectrometry has been performed.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7570 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area39070 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A / Endopeptidase SP18 / Microsomal signal peptidase 18 kDa subunit / SPase 18 kDa subunit / SEC11 ...Endopeptidase SP18 / Microsomal signal peptidase 18 kDa subunit / SPase 18 kDa subunit / SEC11 homolog A / SEC11-like protein 1 / SPC18


分子量: 22376.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEC11A, SEC11L1, SPC18, SPCS4A / プラスミド: pUPE-2961 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 E+ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P67812, signal peptidase I
#2: タンパク質 Signal peptidase complex subunit 3 / Microsomal signal peptidase 22/23 kDa subunit / SPC22/23 / SPase 22/23 kDa subunit


分子量: 22348.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPCS3, SPC22, UNQ1841/PRO3567 / プラスミド: pUPE-2961 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 E+ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P61009, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#3: タンパク質 Signal peptidase complex subunit 2 / Microsomal signal peptidase 25 kDa subunit / SPase 25 kDa subunit


分子量: 27215.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPCS2, KIAA0102, SPC25 / プラスミド: pUPE-2961 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 E+ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q15005, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#4: タンパク質 Signal peptidase complex subunit 1 / Microsomal signal peptidase 12 kDa subunit / SPase 12 kDa subunit


分子量: 20488.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPCS1, SPC12, HSPC033 / プラスミド: pUPE-2961 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 E+ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9Y6A9, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#5: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Signal peptidase complex paralog A (SPC-A)COMPLEX#1-#40RECOMBINANT
2Signal peptidase complex catalytic subunit A (SEC11A)COMPLEX#11RECOMBINANT
3Signal peptidase complex subunit 3 (SPC22/23)COMPLEX#21RECOMBINANT
4Signal peptidase complex subunit 2 (SPC25)COMPLEX#31RECOMBINANT
5Signal peptidase complex subunit 1 (SPC12)COMPLEX#41RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)単位実験値
11MEGADALTONSNO
210.0223 MDaNO
310.0272 MDaYES
410.0203 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞内の位置Organelle
21Homo sapiens (ヒト)9606Endoplasmic ReticulumEndoplasmic Reticulum
32Homo sapiens (ヒト)9606Endoplasmic ReticulumEndoplasmic Reticulum
43Homo sapiens (ヒト)9606Endoplasmic ReticulumEndoplasmic Reticulum
54Homo sapiens (ヒト)9606Endoplasmic ReticulumEndoplasmic Reticulum
65Homo sapiens (ヒト)9606Endoplasmic ReticulumEndoplasmic Reticulum
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞プラスミド
21Homo sapiens (ヒト)9606HEK 293 E+pUPE-2961
32Homo sapiens (ヒト)9606HEK 293 E+pUPE-2961
43Homo sapiens (ヒト)9606HEK 293 E+pUPE-2961
54Homo sapiens (ヒト)9606HEK 293 E+pUPE-2961
65Homo sapiens (ヒト)9606HEK 293 E+pUPE-2961
緩衝液
IDSpecimen-IDpH詳細
117.8
227.81.5 mM FFosC added directly before plunge freezing
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMHEPESHEPES1
285 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMethylenediaminetetraacetic acidEDTA1
41 mMdithiothreitolDTT1
510 mMHEPESHEPES2
685 mMsodium chlorideNaCl2
71 mMethylenediaminetetraacetic acidEDTA2
81 mMdithiothreitolDTT2
91.5 mMfluorinated fos-choline-8FFosC2
試料

Experiment-ID: 1 / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

ID濃度 (mg/ml)詳細
10.5grid condition 1 (frozen without fluorinated fos-choline-8)
24grid condition 2 (frozen with 1.5 mM fluorinated fos-choline-8)
試料支持
IDSpecimen-IDグリッドの材料グリッドのサイズ (divisions/in.)グリッドのタイプ
11COPPER200Quantifoil R1.2/1.3
22COPPER200Quantifoil R2/1
急速凍結

凍結前の試料温度: 277 K / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Blot for 4s with blot force 0 before plunging. / Entry-ID: 7P2P / 湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

IDSpecimen-ID
11
22

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
詳細: 200 kV Talos Arctica at Utrecht University, the Netherlands. Same settings were used for both grid conditions.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 300 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 93 K / 最低温度: 93 K
撮影

Imaging-ID: 1 / 電子線照射量: 63 e/Å2 / 検出モード: COUNTING / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1

ID平均露光時間 (sec.)実像数
195203
210.22083
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 51

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
5RELION3.1CTF補正
8Coot0.9モデルフィッティング
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
14PHENIX1.18.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1015857
3次元再構成解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29508 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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