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万見
- PDB-7obq: SRP-SR at the distal site conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7obq
タイトルSRP-SR at the distal site conformation
要素
  • (Signal recognition particle ...) x 5
  • EM14S01-3B_G0054400.mRNA.1.CDS.1
  • SRP RNA
  • SRP receptor subunit alpha
キーワードRNA BINDING PROTEIN / SRP SRP receptor / co-translational protein targeting / endoplasmic reticulum / signal peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / protein targeting to ER / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / protein targeting to ER / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / cytoplasmic microtubule / aminopeptidase activity / vesicle-mediated transport / neutrophil chemotaxis / intracellular protein transport / membrane => GO:0016020 / GDP binding / nuclear speck / serine-type endopeptidase activity / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / nucleolus / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, SRP72 subunit, RNA-binding / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle, SRP72 subunit / Putative TPR-like repeat / SRP72 RNA-binding domain / Signal recognition particle receptor beta subunit / Putative TPR-like repeat / Signal recognition particle subunit SRP68 ...Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, SRP72 subunit, RNA-binding / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle, SRP72 subunit / Putative TPR-like repeat / SRP72 RNA-binding domain / Signal recognition particle receptor beta subunit / Putative TPR-like repeat / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Small GTPase superfamily, ARF type / small GTPase Arf family profile. / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, serine active site / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Longin-like domain superfamily / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / SRP receptor subunit alpha / EM14S01-3B_G0054400.mRNA.1.CDS.1 / Signal recognition particle receptor subunit beta / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle subunit SRP72 ...PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / SRP receptor subunit alpha / EM14S01-3B_G0054400.mRNA.1.CDS.1 / Signal recognition particle receptor subunit beta / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle subunit SRP72 / Signal recognition particle subunit SRP54 / Signal recognition particle subunit SRP68
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Canis lupus familiaris (イヌ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Jomaa, A. / Ban, N.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用
ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism of cargo recognition and handover by the mammalian signal recognition particle.
著者: Ahmad Jomaa / Simon Eitzinger / Zikun Zhu / Sowmya Chandrasekar / Kan Kobayashi / Shu-Ou Shan / Nenad Ban /
要旨: Co-translational protein targeting to membranes by the signal recognition particle (SRP) is a universally conserved pathway from bacteria to humans. In mammals, SRP and its receptor (SR) have many ...Co-translational protein targeting to membranes by the signal recognition particle (SRP) is a universally conserved pathway from bacteria to humans. In mammals, SRP and its receptor (SR) have many additional RNA features and protein components compared to the bacterial system, which were recently shown to play regulatory roles. Due to its complexity, the mammalian SRP targeting process is mechanistically not well understood. In particular, it is not clear how SRP recognizes translating ribosomes with exposed signal sequences and how the GTPase activity of SRP and SR is regulated. Here, we present electron cryo-microscopy structures of SRP and SRP·SR in complex with the translating ribosome. The structures reveal the specific molecular interactions between SRP and the emerging signal sequence and the elements that regulate GTPase activity of SRP·SR. Our results suggest the molecular mechanism of how eukaryote-specific elements regulate the early and late stages of SRP-dependent protein targeting.
#1: ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism of cargo recognition and handover by the mammalian signal recognition particle
著者: Jomaa, A. / Eitzinger, S. / Zhu, Z. / Chandrasekar, S. / Kobayashi, K. / Shan, S. / Ban, N.
履歴
登録2021年4月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22024年7月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12799
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12799
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: SRP RNA
q: Signal recognition particle 19
s: EM14S01-3B_G0054400.mRNA.1.CDS.1
u: Signal recognition particle subunit SRP68,Signal recognition particle subunit SRP68
v: Signal recognition particle receptor subunit beta
x: Signal recognition particle 54 kDa protein
y: SRP receptor subunit alpha
z: Signal recognition particle subunit SRP72
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)400,87914
ポリマ－399,2398
非ポリマー1,6406
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area24560 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area103790 Å2

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要素

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RNA鎖 , 1種, 1分子 1

#1: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 80701.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)

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Signal recognition particle ... , 5種, 5分子 quvxz

#2: タンパク質 Signal recognition particle 19


分子量: 16183.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 参照: UniProt: J9PAS6
#4: タンパク質 Signal recognition particle subunit SRP68,Signal recognition particle subunit SRP68 / SRP68 / Signal recognition particle 68 kDa protein


分子量: 67082.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 参照: UniProt: Q00004
#5: タンパク質 Signal recognition particle receptor subunit beta


分子量: 29846.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: SRPRB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G1STG2
#6: タンパク質 Signal recognition particle 54 kDa protein / SRP54


分子量: 55775.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 参照: UniProt: P61010
#8: タンパク質 Signal recognition particle subunit SRP72 / SRP72 / Signal recognition particle 72 kDa protein


分子量: 74608.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 参照: UniProt: P33731

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タンパク質 , 2種, 2分子 sy

#3: タンパク質 EM14S01-3B_G0054400.mRNA.1.CDS.1


分子量: 5294.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PACBIOSEQ_LOCUS2833 / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A7I9EWR8
#7: タンパク質 SRP receptor subunit alpha


分子量: 69745.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: SRPRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5F9CI80

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非ポリマー , 3種, 6分子

#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#11: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1SRP-SR complexCOMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2SRP-SR complexCOMPLEX#1-#2, #4, #6, #81NATURAL
3EM14S01-3B_G0054400.mRNA.1.CDS.1COMPLEX#31RECOMBINANT
4Signal recognition particle receptor subunitCOMPLEX#5, #71RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Canis lupus familiaris (イヌ)9615
23Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
34Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2EPU画像取得
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 155989 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 6FRK

6frk


Accession code: 6FRK / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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