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万見
- EMDB-12800: RNC-SRP-SR complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12800
タイトルRNC-SRP-SR complex
マップデータRNC-SRP_SR complex global 3D refinement
試料
  • 複合体: SRP-SR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PI3K Cascade / PIP3 activates AKT signaling / FLT3 Signaling / Negative regulation of FLT3 / FLT3 signaling through SRC family kinases / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / RAF/MAP kinase cascade / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition ...PI3K Cascade / PIP3 activates AKT signaling / FLT3 Signaling / Negative regulation of FLT3 / FLT3 signaling through SRC family kinases / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / RAF/MAP kinase cascade / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Iron uptake and transport / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin
類似検索 - 分子機能
Flt3 ligand / flt3 ligand / Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle receptor beta subunit / Signal recognition particle, SRP72 subunit, RNA-binding / Signal recognition particle, SRP72 subunit / Putative TPR-like repeat / SRP72 RNA-binding domain ...Flt3 ligand / flt3 ligand / Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle receptor beta subunit / Signal recognition particle, SRP72 subunit, RNA-binding / Signal recognition particle, SRP72 subunit / Putative TPR-like repeat / SRP72 RNA-binding domain / Putative TPR-like repeat / Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Small GTPase superfamily, ARF type / small GTPase Arf family profile. / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Longin-like domain superfamily / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Four-helical cytokine-like, core / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L28e / Tetratricopeptide repeat / Ribosomal protein L23 / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / metallochaperone-like domain / TRASH domain / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L24e signature. / : / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L6e signature. / 60S ribosomal protein L18a/ L20, eukaryotes / : / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / TPR repeat region circular profile. / : / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein L30e signature 1. / 50S ribosomal protein L18Ae/60S ribosomal protein L20 and L18a / Ribosomal L40e family / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein eS32 / Fms related receptor tyrosine kinase 3 ligand / SRP receptor subunit alpha / Ribosomal protein L36a / Large ribosomal subunit protein uL2 / EM14S01-3B_G0054400.mRNA.1.CDS.1 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL33 ...Small ribosomal subunit protein eS32 / Fms related receptor tyrosine kinase 3 ligand / SRP receptor subunit alpha / Ribosomal protein L36a / Large ribosomal subunit protein uL2 / EM14S01-3B_G0054400.mRNA.1.CDS.1 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL33 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein eL6 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Signal recognition particle receptor subunit beta / Large ribosomal subunit protein eL8 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein eL15 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein eL30 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein eL29 / Uncharacterized protein / Large ribosomal subunit protein eL22 / Large ribosomal subunit protein eL36 / Large ribosomal subunit protein eL20 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL15/eL18 domain-containing protein / Large ribosomal subunit protein eL27 / Large ribosomal subunit protein eL28 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle 14 kDa protein / Dipeptidyl aminopeptidase B / Signal recognition particle 9 kDa protein / Signal recognition particle subunit SRP72 / Signal recognition particle subunit SRP54 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Signal recognition particle subunit SRP68 / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein eL14 / Large ribosomal subunit protein eL37
類似検索 - 構成要素
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Jomaa A / Ban N
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用
ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism of cargo recognition and handover by the mammalian signal recognition particle.
著者: Ahmad Jomaa / Simon Eitzinger / Zikun Zhu / Sowmya Chandrasekar / Kan Kobayashi / Shu-Ou Shan / Nenad Ban /
要旨: Co-translational protein targeting to membranes by the signal recognition particle (SRP) is a universally conserved pathway from bacteria to humans. In mammals, SRP and its receptor (SR) have many ...Co-translational protein targeting to membranes by the signal recognition particle (SRP) is a universally conserved pathway from bacteria to humans. In mammals, SRP and its receptor (SR) have many additional RNA features and protein components compared to the bacterial system, which were recently shown to play regulatory roles. Due to its complexity, the mammalian SRP targeting process is mechanistically not well understood. In particular, it is not clear how SRP recognizes translating ribosomes with exposed signal sequences and how the GTPase activity of SRP and SR is regulated. Here, we present electron cryo-microscopy structures of SRP and SRP·SR in complex with the translating ribosome. The structures reveal the specific molecular interactions between SRP and the emerging signal sequence and the elements that regulate GTPase activity of SRP·SR. Our results suggest the molecular mechanism of how eukaryote-specific elements regulate the early and late stages of SRP-dependent protein targeting.
#1: ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism of cargo recognition and handover by the mammalian signal recognition particle
著者: Jomaa A / Eitzinger S / Zhu Z / Chandrasekar S / Kobayashi K / Shan S / Ban N
履歴
登録2021年4月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月21日-
マップ公開2021年7月21日-
更新2021年7月28日-
現状2021年7月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12800.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12800.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈RNC-SRP_SR complex global 3D refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 448 pix.
= 479.36 Å		1.07 Å/pix.
x 448 pix.
= 479.36 Å		1.07 Å/pix.
x 448 pix.
= 479.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0162 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.10338979 - 0.1934835
平均 (標準偏差)0.0003938617 (±0.0063177412)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 479.36002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z448448448
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z479.360479.360479.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1331310
NX/NY/NZ223226424
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS448448448
D min/max/mean-0.1030.1930.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : SRP-SR complex

全体名称: SRP-SR complex
要素
  • 複合体: SRP-SR complex

-
超分子 #1: SRP-SR complex

超分子名称: SRP-SR complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 支持フィルム - 材質: CARBON
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: From initial reconstruction
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 155989
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6frk

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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