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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7nvl | |||||||||
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タイトル | Human TRiC complex in closed state with nanobody bound (Consensus Map) | |||||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE / TRiC / CCT / ATP hydrolysis / type II chaperonin / protein folding / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC ...zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / chaperonin-containing T-complex / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / beta-tubulin binding / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / heterochromatin / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / positive regulation of telomerase activity / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / acrosomal vesicle / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / mRNA 5'-UTR binding / cilium / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / G-protein beta-subunit binding / azurophil granule lumen / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / cell body / secretory granule lumen / microtubule / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Lama glama (ラマ) Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Kelly, J.J. / Chi, G. / Bulawa, C. / Paavilainen, V.O. / Bountra, C. / Huiskonen, J.T. / Yue, W. / Structural Genomics Consortium (SGC) | |||||||||
資金援助 | 英国, フィンランド, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Snapshots of actin and tubulin folding inside the TRiC chaperonin. 著者: John J Kelly / Dale Tranter / Els Pardon / Gamma Chi / Holger Kramer / Lotta Happonen / Kelly M Knee / Jay M Janz / Jan Steyaert / Christine Bulawa / Ville O Paavilainen / Juha T Huiskonen / Wyatt W Yue / 要旨: The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, ...The integrity of a cell's proteome depends on correct folding of polypeptides by chaperonins. The chaperonin TCP-1 ring complex (TRiC) acts as obligate folder for >10% of cytosolic proteins, including he cytoskeletal proteins actin and tubulin. Although its architecture and how it recognizes folding substrates are emerging from structural studies, the subsequent fate of substrates inside the TRiC chamber is not defined. We trapped endogenous human TRiC with substrates (actin, tubulin) and cochaperone (PhLP2A) at different folding stages, for structure determination by cryo-EM. The already-folded regions of client proteins are anchored at the chamber wall, positioning unstructured regions toward the central space to achieve their native fold. Substrates engage with different sections of the chamber during the folding cycle, coupled to TRiC open-and-close transitions. Further, the cochaperone PhLP2A modulates folding, acting as a molecular strut between substrate and TRiC chamber. Our structural snapshots piece together an emerging model of client protein folding within TRiC. | |||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | 7nvl.cif.gz | 1.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7nvl.ent.gz | 1.2 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7nvl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7nvl_validation.pdf.gz | 2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7nvl_full_validation.pdf.gz | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7nvl_validation.xml.gz | 201.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7nvl_validation.cif.gz | 317.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/7nvl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/7nvl | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 AaBbDdEeGgHhQqZz
#1: タンパク質 | 分子量: 60418.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17987 #2: タンパク質 | 分子量: 57567.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P78371 #3: タンパク質 | 分子量: 57996.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50991 #4: タンパク質 | 分子量: 59749.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P48643 #5: タンパク質 | 分子量: 60613.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49368 #6: タンパク質 | 分子量: 59443.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99832 #8: タンパク質 | 分子量: 59691.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50990 #9: タンパク質 | 分子量: 58106.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P40227 |
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-抗体 , 1種, 2分子 Nn
#7: 抗体 | 分子量: 14412.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) |
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-非ポリマー , 4種, 75分子
#10: 化合物 | ChemComp-ADP / #11: 化合物 | ChemComp-MG / #12: 化合物 | ChemComp-AF3 / #13: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 43 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 316195 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 73.34 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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