[日本語] English
万見
- PDB-7no0: Structure of the mature RSV CA lattice: T=1 CA icosahedron -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7no0
タイトルStructure of the mature RSV CA lattice: T=1 CA icosahedron
要素Capsid protein p27, alternate cleaved 1
キーワードVIRAL PROTEIN / Retrovirus / Rous sarcoma virus / capsid protein / IP6
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / structural constituent of virion / nucleic acid binding / aspartic-type endopeptidase activity / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane ...host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / structural constituent of virion / nucleic acid binding / aspartic-type endopeptidase activity / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane / proteolysis / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Obr, M. / Ricana, C.L. / Nikulin, N. / Feathers, J.-P.R. / Klanschnig, M. / Thader, A. / Johnson, M.C. / Vogt, V.M. / Schur, F.K.M. / Dick, R.A.
資金援助 オーストリア, 米国, 4件
組織認可番号国
Austrian Science FundP31445 オーストリア
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI147890 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI150454 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R35GM136258 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure of the mature Rous sarcoma virus lattice reveals a role for IP6 in the formation of the capsid hexamer.
著者: Martin Obr / Clifton L Ricana / Nadia Nikulin / Jon-Philip R Feathers / Marco Klanschnig / Andreas Thader / Marc C Johnson / Volker M Vogt / Florian K M Schur / Robert A Dick /
要旨: Inositol hexakisphosphate (IP6) is an assembly cofactor for HIV-1. We report here that IP6 is also used for assembly of Rous sarcoma virus (RSV), a retrovirus from a different genus. IP6 is ~100-fold ...Inositol hexakisphosphate (IP6) is an assembly cofactor for HIV-1. We report here that IP6 is also used for assembly of Rous sarcoma virus (RSV), a retrovirus from a different genus. IP6 is ~100-fold more potent at promoting RSV mature capsid protein (CA) assembly than observed for HIV-1 and removal of IP6 in cells reduces infectivity by 100-fold. Here, visualized by cryo-electron tomography and subtomogram averaging, mature capsid-like particles show an IP6-like density in the CA hexamer, coordinated by rings of six lysines and six arginines. Phosphate and IP6 have opposing effects on CA in vitro assembly, inducing formation of T = 1 icosahedrons and tubes, respectively, implying that phosphate promotes pentamer and IP6 hexamer formation. Subtomogram averaging and classification optimized for analysis of pleomorphic retrovirus particles reveal that the heterogeneity of mature RSV CA polyhedrons results from an unexpected, intrinsic CA hexamer flexibility. In contrast, the CA pentamer forms rigid units organizing the local architecture. These different features of hexamers and pentamers determine the structural mechanism to form CA polyhedrons of variable shape in mature RSV particles.
履歴
登録2021年2月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年7月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12485
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12485
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein p27, alternate cleaved 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7741
ポリマ－24,7741
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein p27, alternate cleaved 1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,486,41660
ポリマ－1,486,41660
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
手法UCSF CHIMERA

-
要素

#1: タンパク質 Capsid protein p27, alternate cleaved 1


分子量: 24773.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (strain Prague C) (ラウス肉腫ウイルス)
株: Prague C / 遺伝子: gag / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P03322

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Rous sarcoma virus - Prague C / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rous sarcoma virus - Prague C (ラウス肉腫ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
ウイルス殻名称: T=1 icosahedron
緩衝液pH: 8
緩衝液成分濃度: 1 M / 名称: sodium phosphate / 式: NaPi
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot time= 2.5 s blot force= 0

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 63000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
5RELIONCTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
15Cootモデル精密化
CTF補正詳細: CTF estimation and correction was performed using GCTF in the RELION wrapper
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 150599
詳細: 2394 micrographs were taken, from which 374 particles were manually picked and 2D classified to generate templates for auto-picking. Two rounds of auto-picking and 2D classification resulted ...詳細: 2394 micrographs were taken, from which 374 particles were manually picked and 2D classified to generate templates for auto-picking. Two rounds of auto-picking and 2D classification resulted in 150599 extracted particles.
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20498 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
詳細: The CANTD and CACTD of one CA monomer of pdb 3TIR were independently placed into the EM-density using the rigid body fitting option in UCSF Chimera. Subsequently the linker connecting the two ...詳細: The CANTD and CACTD of one CA monomer of pdb 3TIR were independently placed into the EM-density using the rigid body fitting option in UCSF Chimera. Subsequently the linker connecting the two CA domains was joined in Coot. To account for the different monomer-monomer interactions in the RSV CA pentamer, the monomers were replicated according to the inherent 5-fold symmetry of the map and an additional ring of CACTDs was rigid-body fitted into the EM-densities of the surrounding CA pentamers. A map segment (defined by a mask extending 3 Angstrom around the rigid body fitted model) was extracted, and real-space coordinate refinement against the EM-density was performed using Phenix. This was iterated with manual model building in Coot, similar as described previously. In brief, secondary structure restraints and non-crystallographic symmetry (NCS) restraints were applied throughout all refinements. Each Phenix iteration consisted of 5 macro cycles, in which simulated annealing was performed in every macro cycle. Atomic displacement parameter (ADP) refinement was per formed at the end of each iteration.
原子モデル構築PDB-ID: 3TIR

3tir


Accession code: 3TIR / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00515170
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.67720675
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.4252085
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0432390
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042720

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る