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- PDB-7nfx: Mammalian ribosome nascent chain complex with SRP and SRP recepto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nfx
タイトルMammalian ribosome nascent chain complex with SRP and SRP receptor in early state A
要素
  • (60S RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 14
  • (Ribosomal protein ...) x 7
  • (Signal recognition particle ...) x 8
  • 28S ribosomal RNA
  • 5.8S ribosomal RNA
  • 5S ribosomal RNA
  • SRP RNA 7SL
  • Signal Sequence
  • eL18
  • eL20
  • eL21
  • eL28
  • eL30
  • eL31
  • eL32
  • eL33
  • eL36
  • eL38
  • eL39
  • eL42
  • eL43
  • uL13
  • uL15
  • uL2
  • uL22
  • uL23
  • uL29
  • uL3
  • uL30
キーワードRIBOSOME / Signal recognition particle / protein targeting to the ER membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling ...PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Termination of translesion DNA synthesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, SRP72 subunit, RNA-binding / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle, SRP72 subunit / Putative TPR-like repeat / SRP72 RNA-binding domain / Signal recognition particle receptor beta subunit / Putative TPR-like repeat / Signal recognition particle, SRP9 subunit ...Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, SRP72 subunit, RNA-binding / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle, SRP72 subunit / Putative TPR-like repeat / SRP72 RNA-binding domain / Signal recognition particle receptor beta subunit / Putative TPR-like repeat / Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Longin-like domain superfamily / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L28e / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Tetratricopeptide repeat / Ribosomal protein L18e / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / metallochaperone-like domain / TRASH domain / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal protein L14e domain / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L14, KOW motif / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L19, eukaryotic / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / : / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein L6e signature. / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal L27e protein family / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein L34e / Ribosomal protein L35Ae, conserved site / 60S ribosomal protein L19
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein eL42 ...PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein eL42 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL33 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein eL6 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein eL15 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein eL29 / Uncharacterized protein / Large ribosomal subunit protein eL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL15/eL18 domain-containing protein / Large ribosomal subunit protein eL27 / Large ribosomal subunit protein eL28 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Signal recognition particle subunit SRP72 / Signal recognition particle receptor subunit alpha / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle 14 kDa protein / Signal recognition particle 9 kDa protein / Signal recognition particle subunit SRP54 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Large ribosomal subunit protein eL19 / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle receptor subunit beta / Large ribosomal subunit protein eL14 / Large ribosomal subunit protein eL37
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Jomaa, A. / Lee, J.H. / Shan, S. / Ban, N.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Receptor compaction and GTPase rearrangement drive SRP-mediated cotranslational protein translocation into the ER.
著者: Jae Ho Lee / Ahmad Jomaa / SangYoon Chung / Yu-Hsien Hwang Fu / Ruilin Qian / Xuemeng Sun / Hao-Hsuan Hsieh / Sowmya Chandrasekar / Xiaotian Bi / Simone Mattei / Daniel Boehringer / Shimon ...著者: Jae Ho Lee / Ahmad Jomaa / SangYoon Chung / Yu-Hsien Hwang Fu / Ruilin Qian / Xuemeng Sun / Hao-Hsuan Hsieh / Sowmya Chandrasekar / Xiaotian Bi / Simone Mattei / Daniel Boehringer / Shimon Weiss / Nenad Ban / Shu-Ou Shan /
要旨: The conserved signal recognition particle (SRP) cotranslationally delivers ~30% of the proteome to the eukaryotic endoplasmic reticulum (ER). The molecular mechanism by which eukaryotic SRP ...The conserved signal recognition particle (SRP) cotranslationally delivers ~30% of the proteome to the eukaryotic endoplasmic reticulum (ER). The molecular mechanism by which eukaryotic SRP transitions from cargo recognition in the cytosol to protein translocation at the ER is not understood. Here, structural, biochemical, and single-molecule studies show that this transition requires multiple sequential conformational rearrangements in the targeting complex initiated by guanosine triphosphatase (GTPase)-driven compaction of the SRP receptor (SR). Disruption of these rearrangements, particularly in mutant SRP54 linked to severe congenital neutropenia, uncouples the SRP/SR GTPase cycle from protein translocation. Structures of targeting intermediates reveal the molecular basis of early SRP-SR recognition and emphasize the role of eukaryote-specific elements in regulating targeting. Our results provide a molecular model for the structural and functional transitions of SRP throughout the targeting cycle and show that these transitions provide important points for biological regulation that can be perturbed in genetic diseases.
履歴
登録2021年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12303
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  • マップデータ: EMDB-12303
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: SRP RNA 7SL
5: 28S ribosomal RNA
7: 5S ribosomal RNA
8: 5.8S ribosomal RNA
A: uL2
B: uL3
C: 60S ribosomal protein L4
D: 60S ribosomal protein L5
E: 60S ribosomal protein L6
F: uL30
G: 60S ribosomal protein L7a
H: 60S ribosomal protein L9
I: 60S ribosomal protein L10
J: Ribosomal protein L11
L: 60S ribosomal protein L13
M: 60S ribosomal protein L14
N: Ribosomal protein L15
O: uL13
P: uL22
Q: eL18
R: 60S RIBOSOMAL PROTEIN EL19
S: eL20
T: eL21
U: Ribosomal protein L22
V: Ribosomal protein L23
W: Ribosomal protein L24
X: uL23
Y: Ribosomal protein L26
Z: 60S ribosomal protein L27
a: uL15
b: 60S ribosomal protein L29
c: eL30
d: eL31
e: eL32
f: eL33
g: 60S ribosomal protein L34
h: uL29
i: eL36
j: Ribosomal protein L37
k: eL38
l: eL39
m: 60S RIBOSOMAL PROTEIN EL40
n: 60s ribosomal protein l41
o: eL42
p: eL43
q: Signal recognition particle 19 kDa protein
r: eL28
s: Signal Sequence
t: Signal recognition particle 14 kDa protein
u: Signal recognition particle subunit SRP68
v: Signal recognition particle receptor subunit beta
w: Signal recognition particle 9 kDa protein
x: Signal recognition particle 54 kDa protein
y: Signal recognition particle receptor subunit alpha
z: Signal recognition particle subunit SRP72
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,468,07164
ポリマ－2,466,64955
非ポリマー1,4219
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area408950 Å2
ΔGint-3290 kcal/mol
Surface area766160 Å2
手法PISA

-
要素

-
RNA鎖 , 4種, 4分子 1578

#1: RNA鎖 SRP RNA 7SL


分子量: 96828.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: RNA鎖 28S ribosomal RNA


分子量: 1131535.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#3: RNA鎖 5S ribosomal RNA


分子量: 38691.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: GenBank: 4CXE_4
#4: RNA鎖 5.8S ribosomal RNA


分子量: 50143.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: GenBank: 4CXE_3

+
タンパク質 , 21種, 21分子 ABFOPQSTXacdefhiklopr

#5: タンパク質 uL2


分子量: 26701.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#6: タンパク質 uL3


分子量: 46107.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TL06
#10: タンパク質 uL30


分子量: 26662.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SV32
#18: タンパク質 uL13


分子量: 23248.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#19: タンパク質 uL22


分子量: 17758.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TVT6
#20: タンパク質 eL18


分子量: 21457.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TX70
#22: タンパク質 eL20


分子量: 20696.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#23: タンパク質 eL21


分子量: 18609.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SHQ2
#27: タンパク質 uL23


分子量: 17768.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SE76
#30: タンパク質 uL15


分子量: 16620.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SNY0
#32: タンパク質 eL30


分子量: 10496.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#33: タンパク質 eL31


分子量: 14494.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SHG0
#34: タンパク質 eL32


分子量: 15022.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TUN8
#35: タンパク質 eL33


分子量: 12580.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SF08
#37: タンパク質 uL29


分子量: 14566.599 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SIT5
#38: タンパク質 eL36


分子量: 12132.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#40: タンパク質 eL38


分子量: 8107.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#41: タンパク質 eL39


分子量: 6426.759 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SYU7
#44: タンパク質 eL42


分子量: 12329.798 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A5F9D391
#45: タンパク質 eL43


分子量: 10299.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SY53
#47: タンパク質 eL28


分子量: 15783.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U7L1

-
60S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 14種, 14分子 CDEGHILMRZbgmn

#7: タンパク質 60S ribosomal protein L4


分子量: 46388.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SVW5
#8: タンパク質 60S ribosomal protein L5


分子量: 34481.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SYJ6
#9: タンパク質 60S ribosomal protein L6


分子量: 33055.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Based on sequence from 3JAG / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SKF7
#11: タンパク質 60S ribosomal protein L7a


分子量: 36267.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1STW0
#12: タンパク質 60S ribosomal protein L9


分子量: 21871.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SWI6
#13: タンパク質 60S ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L10 (Predicted)


分子量: 24643.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: B7NZQ2
#15: タンパク質 60S ribosomal protein L13


分子量: 24216.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TPV0
#16: タンパク質 60S ribosomal protein L14


分子量: 23810.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: U3KNW6
#21: タンパク質 60S RIBOSOMAL PROTEIN EL19


分子量: 21613.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: Q3T0W9
#29: タンパク質 60S ribosomal protein L27


分子量: 15835.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TXF6
#31: タンパク質 60S ribosomal protein L29


分子量: 24608.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TN82
#36: タンパク質 60S ribosomal protein L34


分子量: 14557.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U945
#42: タンパク質 60S RIBOSOMAL PROTEIN EL40


分子量: 6199.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P63048
#43: タンパク質・ペプチド 60s ribosomal protein l41 / eL41


分子量: 3473.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A087WNH4

-
Ribosomal protein ... , 7種, 7分子 JNUVWYj

#14: タンパク質 Ribosomal protein L11


分子量: 20288.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TUB8
#17: タンパク質 Ribosomal protein L15


分子量: 24207.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T0C1
#24: タンパク質 Ribosomal protein L22


分子量: 11481.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TSG1
#25: タンパク質 Ribosomal protein L23


分子量: 14892.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T6D1
#26: タンパク質 Ribosomal protein L24


分子量: 7512.774 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SE28
#28: タンパク質 Ribosomal protein L26


分子量: 17303.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SQH0
#39: タンパク質 Ribosomal protein L37


分子量: 11111.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: U3KPD5

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Signal recognition particle ... , 8種, 8分子 qtuvwxyz

#46: タンパク質 Signal recognition particle 19 kDa protein / SRP19


分子量: 16183.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09132
#49: タンパク質 Signal recognition particle 14 kDa protein / SRP14 / 18 kDa Alu RNA-binding protein


分子量: 14595.970 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37108
#50: タンパク質 Signal recognition particle subunit SRP68 / SRP68 / Signal recognition particle 68 kDa protein


分子量: 70831.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP68 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHB9
#51: タンパク質 Signal recognition particle receptor subunit beta / SR-beta / Protein APMCF1


分子量: 29737.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRPRB, PSEC0230 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5M8
#52: タンパク質 Signal recognition particle 9 kDa protein / SRP9


分子量: 10127.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49458
#53: タンパク質 Signal recognition particle 54 kDa protein / SRP54


分子量: 55847.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: this protein has mutation at position G226E / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P61011, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#54: タンパク質 Signal recognition particle receptor subunit alpha / SR-alpha / Docking protein alpha / DP-alpha


分子量: 69908.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: a linker in the protein was modeled as poly-alanine chain
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRPRA, SRPR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08240
#55: タンパク質 Signal recognition particle subunit SRP72 / SRP72 / Signal recognition particle 72 kDa protein


分子量: 74720.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP72 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O76094

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 s

#48: タンパク質・ペプチド Signal Sequence


分子量: 1805.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: this entry was modeled as a poly-alanine protein chain
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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非ポリマー , 4種, 9分子

#56: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#57: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#58: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#59: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1ribosome nascent chain complex with SRP and SRP receptorRIBOSOME#1-#550MULTIPLE SOURCES
2ribosomal proteinsRIBOSOME#2-#45, #471NATURAL
3SRPRIBOSOME#1, #46, #49-#551RECOMBINANT
4Signal SequenceRIBOSOME#481RECOMBINANT
分子量値: 3.5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Escherichia coli (大腸菌)562
24Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: in-vitro translation system
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / Cs: 2.7 mm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 32881 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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