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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7n6g | ||||||
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タイトル | C1 of central pair | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / central pair | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 axonemal central apparatus / axonemal central pair projection / : / axonemal central apparatus assembly / organelle / establishment of meiotic spindle localization / cilium movement involved in cell motility / cilium movement / axoneme assembly / guanylate kinase activity ...axonemal central apparatus / axonemal central pair projection / : / axonemal central apparatus assembly / organelle / establishment of meiotic spindle localization / cilium movement involved in cell motility / cilium movement / axoneme assembly / guanylate kinase activity / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / adenylate kinase / adenylate kinase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / motile cilium / spindle organization / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / axoneme / chaperone cofactor-dependent protein refolding / microtubule-based process / cilium assembly / subtelomeric heterochromatin formation / enzyme regulator activity / protein folding chaperone / heat shock protein binding / tubulin binding / glycolytic process / ATP-dependent protein folding chaperone / electron transport chain / cilium / structural constituent of cytoskeleton / spindle pole / microtubule cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitotic cell cycle / protein refolding / microtubule binding / microtubule / chromosome, telomeric region / cytoskeleton / calmodulin binding / hydrolase activity / negative regulation of cell population proliferation / nucleotide binding / GTPase activity / calcium ion binding / GTP binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
データ登録者 | Han, L. / Zhang, K. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Cryo-EM structure of an active central apparatus. 著者: Long Han / Qinhui Rao / Renbin Yang / Yue Wang / Pengxin Chai / Yong Xiong / Kai Zhang / 要旨: Accurately regulated ciliary beating in time and space is critical for diverse cellular activities, which impact the survival and development of nearly all eukaryotic species. An essential beating ...Accurately regulated ciliary beating in time and space is critical for diverse cellular activities, which impact the survival and development of nearly all eukaryotic species. An essential beating regulator is the conserved central apparatus (CA) of motile cilia, composed of a pair of microtubules (C1 and C2) associated with hundreds of protein subunits per repeating unit. It is largely unclear how the CA plays its regulatory roles in ciliary motility. Here, we present high-resolution structures of Chlamydomonas reinhardtii CA by cryo-electron microscopy (cryo-EM) and its dynamic conformational behavior at multiple scales. The structures show how functionally related projection proteins of CA are clustered onto a spring-shaped scaffold of armadillo-repeat proteins, facilitated by elongated rachis-like proteins. The two halves of the CA are brought together by elastic chain-like bridge proteins to achieve coordinated activities. We captured an array of kinesin-like protein (KLP1) in two different stepping states, which are actively correlated with beating wave propagation of cilia. These findings establish a structural framework for understanding the role of the CA in cilia. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7n6g.cif.gz | 17.6 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7n6g.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 7n6g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7n6g_validation.pdf.gz | 8.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7n6g_full_validation.pdf.gz | 8.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7n6g_validation.xml.gz | 2.2 MB | 表示 | |
CIF形式データ | 7n6g_validation.cif.gz | 3.5 MB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n6/7n6g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n6/7n6g | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 24207MC 7n61C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
+タンパク質 , 49種, 260分子 0A0B0C0D0E0F0G0L0M0N0O0P0Q0R0S0T0U0V0X0Y0Z1A1B1C0H0J0W0I0K1D...
-タンパク質・ペプチド , 3種, 4分子 2M2O3A3B
#19: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1549.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 株: cc124 |
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#21: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4017.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 株: cc124 |
#27: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3081.790 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 株: cc124 |
-非ポリマー , 2種, 104分子
#53: 化合物 | ChemComp-GDP / #54: 化合物 | ChemComp-GTP / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: C1 microtubule and its associated projection of central pair タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#52 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 株: cc124 |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 38.6 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 190727 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 103.11 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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