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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7mqf | ||||||
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タイトル | Bartonella henselae NrnC complexed with pAAAGG. D4 symmetry. | ||||||
要素 |
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キーワード | RNA BINDING PROTEIN/RNA / RNase / bacteria / enzyme / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nucleobase-containing compound metabolic process / 3'-5' exonuclease activity / nucleic acid binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bartonella henselae (バクテリア) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å | ||||||
データ登録者 | Lormand, J.D. / Brownfield, B. / Fromme, J.C. / Sondermann, H. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2021 タイトル: Structural characterization of NrnC identifies unifying features of dinucleotidases. 著者: Justin D Lormand / Soo-Kyoung Kim / George A Walters-Marrah / Bryce A Brownfield / J Christopher Fromme / Wade C Winkler / Jonathan R Goodson / Vincent T Lee / Holger Sondermann / 要旨: RNA degradation is fundamental for cellular homeostasis. The process is carried out by various classes of endolytic and exolytic enzymes that together degrade an RNA polymer to mono-ribonucleotides. ...RNA degradation is fundamental for cellular homeostasis. The process is carried out by various classes of endolytic and exolytic enzymes that together degrade an RNA polymer to mono-ribonucleotides. Within the exoribonucleases, nano-RNases play a unique role as they act on the smallest breakdown products and hence catalyze the final steps in the process. We recently showed that oligoribonuclease (Orn) acts as a dedicated diribonucleotidase, defining the ultimate step in RNA degradation that is crucial for cellular fitness (Kim et al., 2019). Whether such a specific activity exists in organisms that lack Orn-type exoribonucleases remained unclear. Through quantitative structure-function analyses, we show here that NrnC-type RNases share this narrow substrate length preference with Orn. Although NrnC and Orn employ similar structural features that distinguish these two classes of dinucleotidases from other exonucleases, the key determinants for dinucleotidase activity are realized through distinct structural scaffolds. The structures, together with comparative genomic analyses of the phylogeny of DEDD-type exoribonucleases, indicate convergent evolution as the mechanism of how dinucleotidase activity emerged repeatedly in various organisms. The evolutionary pressure to maintain dinucleotidase activity further underlines the important role these analogous proteins play for cell growth. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7mqf.cif.gz | 369.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7mqf.ent.gz | 285.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7mqf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7mqf_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7mqf_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7mqf_validation.xml.gz | 50.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7mqf_validation.cif.gz | 71 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mq/7mqf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mq/7mqf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 23945MC 7mplC 7mpmC 7mpnC 7mpoC 7mppC 7mpqC 7mprC 7mpsC 7mptC 7mpuC 7mqbC 7mqcC 7mqdC 7mqeC 7mqgC 7mqhC 7mqiC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23446.725 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bartonella henselae (バクテリア) 遺伝子: BM1374165_00260 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: X5MEI1 #2: RNA鎖 | 分子量: 1633.072 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 186.621 kDa/nm / 実験値: YES | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: D4 (2回x4回 2面回転対称) | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 102274 / 対称性のタイプ: POINT |