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- PDB-7lup: Human TRiC/CCT complex with reovirus outer capsid protein sigma-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lup
タイトルHuman TRiC/CCT complex with reovirus outer capsid protein sigma-3
要素
  • (T-complex protein 1 subunit ...) x 8
  • Outer capsid protein sigma-3
キーワードCHAPERONE / tric / cct / reovirus capsid / sigma 3
機能・相同性
機能・相同性情報


zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / viral outer capsid / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Folding of actin by CCT/TriC ...zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / viral outer capsid / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / chaperonin-containing T-complex / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / beta-tubulin binding / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / heterochromatin / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / positive regulation of telomerase activity / viral life cycle / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / acrosomal vesicle / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / mRNA 5'-UTR binding / cilium / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / G-protein beta-subunit binding / azurophil granule lumen / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / regulation of translation / cell body / secretory granule lumen / microtubule / ficolin-1-rich granule lumen / host cell cytoplasm / cytoskeleton / protein stabilization / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / cadherin binding / virus-mediated perturbation of host defense response / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / host cell nucleus / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Reovirus, outer capsid sigma 3 / Reovirus, outer capsid sigma-3 domain superfamily / Reovirus outer capsid protein, Sigma 3 / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit ...Reovirus, outer capsid sigma 3 / Reovirus, outer capsid sigma-3 domain superfamily / Reovirus outer capsid protein, Sigma 3 / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer capsid protein sigma-3 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Reovirus type 3 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Knowlton, J.J. / Gestaut, D. / Ma, B. / Taylor, G. / Seven, A.B. / Leitner, A. / Wilson, G.J. / Shanker, S. / Yates, N.A. / Prasad, B.V.V. ...Knowlton, J.J. / Gestaut, D. / Ma, B. / Taylor, G. / Seven, A.B. / Leitner, A. / Wilson, G.J. / Shanker, S. / Yates, N.A. / Prasad, B.V.V. / Aebersold, R. / Chiu, W. / Frydman, J. / Dermody, T.S.
資金援助 米国, European Union, 10件
組織認可番号国
Robert A. Welch FoundationQ1279 米国
National Institutes of Health/National Center for Advancing Translational Sciences (NIH/NCATS)UL1TR000445 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)P41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)P01NS092525 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM007347 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM074074 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103124 米国
National Institutes of Health/National Center for Advancing Translational Sciences (NIH/NCATS)UL1TR000445 米国
European Research Council (ERC)AdvG 233226European Union
European Research Council (ERC)AdvG 670821European Union
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Structural and functional dissection of reovirus capsid folding and assembly by the prefoldin-TRiC/CCT chaperone network.
著者: Jonathan J Knowlton / Daniel Gestaut / Boxue Ma / Gwen Taylor / Alpay Burak Seven / Alexander Leitner / Gregory J Wilson / Sreejesh Shanker / Nathan A Yates / B V Venkataram Prasad / Ruedi ...著者: Jonathan J Knowlton / Daniel Gestaut / Boxue Ma / Gwen Taylor / Alpay Burak Seven / Alexander Leitner / Gregory J Wilson / Sreejesh Shanker / Nathan A Yates / B V Venkataram Prasad / Ruedi Aebersold / Wah Chiu / Judith Frydman / Terence S Dermody /
要旨: Intracellular protein homeostasis is maintained by a network of chaperones that function to fold proteins into their native conformation. The eukaryotic TRiC chaperonin (TCP1-ring complex, also ...Intracellular protein homeostasis is maintained by a network of chaperones that function to fold proteins into their native conformation. The eukaryotic TRiC chaperonin (TCP1-ring complex, also called CCT for cytosolic chaperonin containing TCP1) facilitates folding of a subset of proteins with folding constraints such as complex topologies. To better understand the mechanism of TRiC folding, we investigated the biogenesis of an obligate TRiC substrate, the reovirus σ3 capsid protein. We discovered that the σ3 protein interacts with a network of chaperones, including TRiC and prefoldin. Using a combination of cryoelectron microscopy, cross-linking mass spectrometry, and biochemical approaches, we establish functions for TRiC and prefoldin in folding σ3 and promoting its assembly into higher-order oligomers. These studies illuminate the molecular dynamics of σ3 folding and establish a biological function for TRiC in virus assembly. In addition, our findings provide structural and functional insight into the mechanism by which TRiC and prefoldin participate in the assembly of protein complexes.
履歴
登録2021年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23526
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: T-complex protein 1 subunit epsilon
D: T-complex protein 1 subunit epsilon
M: T-complex protein 1 subunit beta
E: T-complex protein 1 subunit beta
N: T-complex protein 1 subunit delta
F: T-complex protein 1 subunit delta
H: T-complex protein 1 subunit gamma
P: T-complex protein 1 subunit gamma
K: T-complex protein 1 subunit eta
C: T-complex protein 1 subunit eta
J: T-complex protein 1 subunit theta
B: T-complex protein 1 subunit theta
I: T-complex protein 1 subunit zeta
A: T-complex protein 1 subunit zeta
O: T-complex protein 1 subunit alpha
G: T-complex protein 1 subunit alpha
Q: Outer capsid protein sigma-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)988,40718
ポリマ－988,34117
非ポリマー651
水7,566420
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 LDMENFHPKCJBIAOG

#1: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 59749.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT5, CCTE, KIAA0098
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P48643
#2: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 57567.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT2, 99D8.1, CCTB
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P78371
#3: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta / TCP-1-delta / CCT-delta / Stimulator of TAR RNA-binding


分子量: 57996.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT4, CCTD, SRB
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P50991
#4: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma / hTRiC5


分子量: 60613.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT3, CCTG, TRIC5
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P49368
#5: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta / TCP-1-eta / CCT-eta / HIV-1 Nef-interacting protein


分子量: 59443.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT7, CCTH, NIP7-1
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q99832
#6: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma ...TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma antigen NY-REN-15


分子量: 59691.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT8, C21orf112, CCTQ, KIAA0002
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P50990
#7: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / Acute morphine dependence-related protein 2 / CCT-zeta-1 / HTR3 / Tcp20


分子量: 58106.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT6A, CCT6, CCTZ
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P40227
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 60418.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCP1, CCT1, CCTA
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P17987

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タンパク質 , 1種, 1分子 Q

#9: タンパク質 Outer capsid protein sigma-3 / Sigma3


分子量: 41168.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Reovirus type 3 (strain Dearing) (ウイルス)
株: Dearing / 遺伝子: S4
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P03527

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非ポリマー , 2種, 421分子

#10: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 420 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1human TRiC/CCT complex with reovirus outer capsid protein sigma-3COMPLEX#1-#90MULTIPLE SOURCES
2human TRiC/CCT complexCOMPLEX#1-#81RECOMBINANT
3reovirus outer capsid protein sigma-3COMPLEX#91RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
111 MDaNO
211 MDaNO
3141 kDa/nmNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Mammalian orthoreovirus 3 Dearing (ウイルス)10886
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Insect cell expression vector pTIE1 (その他)266783
23Insect cell expression vector pTIE1 (その他)266783
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 36 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26000 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 87.21 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.006267683
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.861591345
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.045310886
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005711752
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d26.079325672

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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