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万見
- PDB-7lma: Tetrahymena telomerase T3D2 structure at 3.3 Angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lma
タイトルTetrahymena telomerase T3D2 structure at 3.3 Angstrom
要素
  • (Telomerase holoenzyme ...) x 3
  • Telomerase La-related protein p65
  • Telomerase RNA
  • Telomerase associated protein p50
  • Telomerase reverse transcriptase
  • telomere DNA
キーワードREPLICATION/RNA/DNA / telomerase / polymerase / reverse transcriptase / ribonucleoprotein / REPLICATION / REPLICATION-RNA-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / telomerase catalytic core complex / : / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase ...telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / telomerase catalytic core complex / : / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / RNA-directed DNA polymerase / DNA recombination / DNA replication / chromosome, telomeric region / DNA repair / DNA binding / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Telomerase reverse transcriptase TEN domain / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / xRRM domain profile. / La protein, xRRM domain / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain ...: / Telomerase reverse transcriptase TEN domain / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / xRRM domain profile. / La protein, xRRM domain / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / : / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 14 kDa subunit / Telomeric repeat-binding subunit 1 / Telomerase-associated protein of 50 kDa ...: / DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 14 kDa subunit / Telomeric repeat-binding subunit 1 / Telomerase-associated protein of 50 kDa / Telomerase reverse transcriptase / La-related protein 7 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者He, Y. / Wang, Y. / Liu, B. / Helmling, C. / Susac, L. / Cheng, R. / Zhou, Z.H. / Feigon, J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM131901 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB2016540 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structures of telomerase at several steps of telomere repeat synthesis.
著者: Yao He / Yaqiang Wang / Baocheng Liu / Christina Helmling / Lukas Sušac / Ryan Cheng / Z Hong Zhou / Juli Feigon /
要旨: Telomerase is unique among the reverse transcriptases in containing a noncoding RNA (known as telomerase RNA (TER)) that includes a short template that is used for the processive synthesis of G-rich ...Telomerase is unique among the reverse transcriptases in containing a noncoding RNA (known as telomerase RNA (TER)) that includes a short template that is used for the processive synthesis of G-rich telomeric DNA repeats at the 3' ends of most eukaryotic chromosomes. Telomerase maintains genomic integrity, and its activity or dysregulation are critical determinants of human longevity, stem cell renewal and cancer progression. Previous cryo-electron microscopy structures have established the general architecture, protein components and stoichiometries of Tetrahymena and human telomerase, but our understandings of the details of DNA-protein and RNA-protein interactions and of the mechanisms and recruitment involved remain limited. Here we report cryo-electron microscopy structures of active Tetrahymena telomerase with telomeric DNA at different steps of nucleotide addition. Interactions between telomerase reverse transcriptase (TERT), TER and DNA reveal the structural basis of the determination of the 5' and 3' template boundaries, handling of the template-DNA duplex and separation of the product strand during nucleotide addition. The structure and binding interface between TERT and telomerase protein p50 (a homologue of human TPP1) define conserved interactions that are required for telomerase activation and recruitment to telomeres. Telomerase La-related protein p65 remodels several regions of TER, bridging the 5' and 3' ends and the conserved pseudoknot to facilitate assembly of the TERT-TER catalytic core.
履歴
登録2021年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年6月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23437
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Telomerase La-related protein p65
A: Telomerase reverse transcriptase
D: Telomerase holoenzyme Teb1 subunit
E: Telomerase holoenzyme Teb2 subunit
F: Telomerase holoenzyme Teb3 subunit
G: Telomerase associated protein p50
B: Telomerase RNA
C: telomere DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)435,1789
ポリマ－435,1138
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 HAG

#1: タンパク質 Telomerase La-related protein p65 / Telomerase-associated protein of 65 kDa / p65


分子量: 64207.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: W7X6T2
#2: タンパク質 Telomerase reverse transcriptase / Telomerase catalytic subunit / Telomerase subunit P133


分子量: 133486.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: O77448, RNA-directed DNA polymerase
#6: タンパク質 Telomerase associated protein p50 / p50


分子量: 50049.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: D2CVN8

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Telomerase holoenzyme ... , 3種, 3分子 DEF

#3: タンパク質 Telomerase holoenzyme Teb1 subunit


分子量: 82040.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: D2CVN6
#4: タンパク質 Telomerase holoenzyme Teb2 subunit


分子量: 30993.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: A0A0U8TRG9
#5: タンパク質 Telomerase holoenzyme Teb3 subunit


分子量: 14007.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: A0A0U8UFF4

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RNA鎖 / DNA鎖 / 非ポリマー , 3種, 3分子 BC

#7: RNA鎖 Telomerase RNA


分子量: 50746.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: GenBank: 15148878
#8: DNA鎖 telomere DNA


分子量: 9581.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Tetrahymena thermophila (真核生物)
#9: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetrahymena telomerase T3D2 structure at 3.3 Angstrom
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 48 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 193117 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00319367
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50926891
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.1013977
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0383102
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032817

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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