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- PDB-7koo: Alpha-7 nicotinic acetylcholine receptor bound to alpha-bungaroto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7koo
タイトルAlpha-7 nicotinic acetylcholine receptor bound to alpha-bungarotoxin in a resting state
要素
  • Alpha-bungarotoxin isoform V31
  • Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7,Soluble cytochrome b562 fusion
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Cys-loop receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


sensory processing / synaptic transmission involved in micturition / response to acetylcholine / dendrite arborization / Highly calcium permeable postsynaptic nicotinic acetylcholine receptors / acetylcholine receptor activity / acetylcholine-gated channel complex / acetylcholine receptor inhibitor activity / chloride channel regulator activity / regulation of amyloid fibril formation ...sensory processing / synaptic transmission involved in micturition / response to acetylcholine / dendrite arborization / Highly calcium permeable postsynaptic nicotinic acetylcholine receptors / acetylcholine receptor activity / acetylcholine-gated channel complex / acetylcholine receptor inhibitor activity / chloride channel regulator activity / regulation of amyloid fibril formation / acetylcholine-gated monoatomic cation-selective channel activity / short-term memory / ion channel regulator activity / acetylcholine binding / dendritic spine organization / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of amyloid-beta formation / response to amyloid-beta / positive regulation of protein metabolic process / modulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of tumor necrosis factor production / plasma membrane raft / monoatomic ion channel activity / toxic substance binding / monoatomic ion transport / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to nicotine / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / electron transport chain / synapse organization / cognition / calcium channel activity / memory / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / transmembrane signaling receptor activity / amyloid-beta binding / toxin activity / monoatomic ion transmembrane transport / chemical synaptic transmission / learning or memory / response to hypoxia / periplasmic space / electron transfer activity / postsynaptic membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / neuron projection / postsynapse / iron ion binding / heme binding / positive regulation of cell population proliferation / synapse / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / : / Snake toxin cobra-type / Snake three-finger toxin / Nicotinic acetylcholine receptor / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Snake toxin-like superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain ...Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / : / Snake toxin cobra-type / Snake three-finger toxin / Nicotinic acetylcholine receptor / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Snake toxin-like superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562 / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Soluble cytochrome b562 / Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7 / Alpha-bungarotoxin isoform V31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
Bungarus multicinctus (タイワンアマガサ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Noviello, C.M. / Hibbs, R.E. / Gharpure, A. / Mukhtasimova, N. / Cabuco, R. / Baxter, L. / Borek, D. / Sine, S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)NS095899 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)NS077983 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: Structure and gating mechanism of the α7 nicotinic acetylcholine receptor.
著者: Colleen M Noviello / Anant Gharpure / Nuriya Mukhtasimova / Rico Cabuco / Leah Baxter / Dominika Borek / Steven M Sine / Ryan E Hibbs /
要旨: The α7 nicotinic acetylcholine receptor plays critical roles in the central nervous system and in the cholinergic inflammatory pathway. This ligand-gated ion channel assembles as a homopentamer, is ...The α7 nicotinic acetylcholine receptor plays critical roles in the central nervous system and in the cholinergic inflammatory pathway. This ligand-gated ion channel assembles as a homopentamer, is exceptionally permeable to Ca, and desensitizes faster than any other Cys-loop receptor. The α7 receptor has served as a prototype for the Cys-loop superfamily yet has proven refractory to structural analysis. We present cryo-EM structures of the human α7 nicotinic receptor in a lipidic environment in resting, activated, and desensitized states, illuminating the principal steps in the gating cycle. The structures also reveal elements that contribute to its function, including a C-terminal latch that is permissive for channel opening, and an anionic ring in the extracellular vestibule that contributes to its high conductance and calcium permeability. Comparisons among the α7 structures provide a foundation for mapping the gating cycle and reveal divergence in gating mechanisms in the Cys-loop receptor superfamily.
履歴
登録2020年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年3月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02021年3月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02021年5月5日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / em_entity_assembly ...atom_site / em_entity_assembly / em_software / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_branch_scheme / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine_ls_restr / software / struct / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _em_entity_assembly.source / _em_software.category ..._em_entity_assembly.source / _em_software.category / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly_seq.mon_id / _pdbx_branch_scheme.asym_id / _pdbx_branch_scheme.auth_mon_id / _pdbx_branch_scheme.auth_seq_num / _pdbx_branch_scheme.entity_id / _pdbx_branch_scheme.mon_id / _pdbx_branch_scheme.num / _pdbx_branch_scheme.pdb_asym_id / _pdbx_branch_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_branch_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_entity_branch_descriptor.descriptor / _pdbx_entity_branch_link.atom_id_2 / _pdbx_entity_branch_link.comp_id_1 / _pdbx_entity_branch_link.comp_id_2 / _pdbx_entity_branch_link.entity_branch_list_num_1 / _pdbx_entity_branch_link.entity_branch_list_num_2 / _pdbx_entity_branch_link.entity_id / _pdbx_entity_branch_link.leaving_atom_id_2 / _pdbx_entity_branch_list.comp_id / _pdbx_entity_branch_list.entity_id / _pdbx_entity_branch_list.num / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _software.version / _struct.pdbx_descriptor / _struct_asym.entity_id / _struct_conf.beg_label_asym_id / _struct_conf.end_label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id / _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_comp_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code / _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet.number_strands
解説: Sequence discrepancy
詳細: As noted for 7KOQ and 7KOX, two amino acids are different between our sequence, derived from P36544, and the literature referenced sequence, which was used for building the model (U40583.1). ...詳細: As noted for 7KOQ and 7KOX, two amino acids are different between our sequence, derived from P36544, and the literature referenced sequence, which was used for building the model (U40583.1). Please correct S35 and S111. Thanks!
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 2.22024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.current_status / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 2.32025年5月21日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22979
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7,Soluble cytochrome b562 fusion
B: Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7,Soluble cytochrome b562 fusion
C: Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7,Soluble cytochrome b562 fusion
D: Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7,Soluble cytochrome b562 fusion
E: Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7,Soluble cytochrome b562 fusion
F: Alpha-bungarotoxin isoform V31
G: Alpha-bungarotoxin isoform V31
H: Alpha-bungarotoxin isoform V31
I: Alpha-bungarotoxin isoform V31
J: Alpha-bungarotoxin isoform V31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)364,94330
ポリマ－357,77110
非ポリマー7,17220
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, This assembly was also confirmed by electrophysiology in cells.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area48390 Å2
ΔGint-196 kcal/mol
Surface area102510 Å2

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要素

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タンパク質 , 2種, 10分子 ABCDEFGHIJ

#1: タンパク質
Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7,Soluble cytochrome b562 fusion / Cytochrome b-562


分子量: 63832.293 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: CHRNA7, NACHRA7, cybC / 細胞株 (発現宿主): GnTi- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK / Variant (発現宿主): 293 / 参照: UniProt: P36544, UniProt: P0ABE7
#2: タンパク質
Alpha-bungarotoxin isoform V31 / BGTX V31 / Long neurotoxin 1


分子量: 7721.973 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Bungarus multicinctus (タイワンアマガサ)
参照: UniProt: P60616

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糖 , 3種, 15分子

#3: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 1種, 5分子

#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex between alpha-bungarotoxin and the human alpha-7 nicotinic acetylcholine receptorCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Neuronal acetylcholine receptor subunit alpha-7,Soluble cytochrome b562 fusionCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Alpha-bungarotoxin isoform V31COMPLEX#21RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 61 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4080: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
8PHENIXモデル精密化
10RELION3.1初期オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 792521 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0119415
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.10626450
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.6347080
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0893090
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0073250

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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