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- PDB-7jpu: Structure of an endocytic receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jpu
タイトルStructure of an endocytic receptor
要素Lymphocyte antigen 75
キーワードIMMUNE SYSTEM / Cell-surface receptor / Immune receptor / mannose receptor family
機能・相同性
機能・相同性情報


endocytosis / signaling receptor activity / carbohydrate binding / inflammatory response / immune response / external side of plasma membrane / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. ...Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Kringle-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Lymphocyte antigen 75
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5 Å
データ登録者Gully, B.S. / Rossjohn, J. / Berry, R.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)FL160100049 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1109901 オーストラリア
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2021
タイトル: The cryo-EM structure of the endocytic receptor DEC-205.
著者: Benjamin S Gully / Hariprasad Venugopal / Alex J Fulcher / Zhihui Fu / Jessica Li / Felix A Deuss / Carmen Llerena / William R Heath / Mireille H Lahoud / Irina Caminschi / Jamie Rossjohn / Richard Berry /
要旨: DEC-205 (CD205), a member of the macrophage mannose receptor protein family, is the prototypic endocytic receptor of dendritic cells, whose ligands include phosphorothioated cytosine-guanosine ...DEC-205 (CD205), a member of the macrophage mannose receptor protein family, is the prototypic endocytic receptor of dendritic cells, whose ligands include phosphorothioated cytosine-guanosine oligonucleotides, a motif often seen in bacterial or viral DNA. However, despite growing biological and clinical significance, little is known about the structural arrangement of this receptor or any of its family members. Here, we describe the 3.2 Å cryo-EM structure of human DEC-205, thereby illuminating the structure of the mannose receptor protein family. The DEC-205 monomer forms a compact structure comprising two intercalated rings of C-type lectin-like domains, where the N-terminal cysteine-rich and fibronectin domains reside at the central intersection. We establish a pH-dependent oligomerization pathway forming tetrameric DEC-205 using solution-based techniques and ultimately solved the 4.9 Å cryo-EM structure of the DEC-205 tetramer to identify the unfurling of the second lectin ring which enables tetramer formation. Furthermore, we suggest the relevance of this oligomerization pathway within a cellular setting, whereby cytosine-guanosine binding appeared to disrupt this cell-surface oligomer. Accordingly, we provide insight into the structure and oligomeric assembly of the DEC-205 receptor.
履歴
登録2020年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22423
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lymphocyte antigen 75
B: Lymphocyte antigen 75
C: Lymphocyte antigen 75
D: Lymphocyte antigen 75


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)794,2134
ポリマ－794,2134
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, analytical centrifugation, light scattering, multi-angle light scattering and SEC
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area15490 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area237940 Å2

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要素

#1: タンパク質
Lymphocyte antigen 75 / Ly-75 / C-type lectin domain family 13 member B / DEC-205 / gp200-MR6


分子量: 198553.172 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LY75, CD205, CLEC13B / 細胞株 (発現宿主): HEK293s / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60449

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Lymphocyte antigen 75, DEC205, CD205 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.2 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl at pH 8.0, 150 mM NaCl buffer
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMTris1
2150 mMsodium chloride1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: 3 microlitres of sample in 20 mM Tris-HCl at pH 8.0, 150 mM NaCl buffer
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 63 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7Coot1モデルフィッティング
9RELION2初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.17.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 185187
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 102569 / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
11DQO

1dqo

1
22V5P

2v5p

1
31QDD

1qdd

1
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00236980
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5450309
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.2744859
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0415422
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0036299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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