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万見
- PDB-7jg1: Dimeric Immunoglobin A (dIgA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jg1
タイトルDimeric Immunoglobin A (dIgA)
要素
  • Igh protein
  • Immunoglobulin J chain
キーワードIMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


Scavenging of heme from plasma / dimeric IgA immunoglobulin complex / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / secretory IgA immunoglobulin complex / IgA binding / Cell surface interactions at the vascular wall / glomerular filtration / phosphatidylcholine binding ...Scavenging of heme from plasma / dimeric IgA immunoglobulin complex / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / secretory IgA immunoglobulin complex / IgA binding / Cell surface interactions at the vascular wall / glomerular filtration / phosphatidylcholine binding / peptidoglycan binding / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / positive regulation of respiratory burst / humoral immune response / complement activation, classical pathway / antigen binding / antibacterial humoral response / single-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / protein-containing complex assembly / adaptive immune response / innate immune response / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. ...Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin J chain / Ig alpha chain C region / Igh protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kumar Bharathkar, S. / Parker, B.P. / Malyutin, A.G. / Stadtmueller, B.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41-GM10460 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI041239 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The structures of secretory and dimeric immunoglobulin A.
著者: Sonya Kumar Bharathkar / Benjamin W Parker / Andrey G Malyutin / Nandan Haloi / Kathryn E Huey-Tubman / Emad Tajkhorshid / Beth M Stadtmueller /
要旨: Secretory (S) Immunoglobulin (Ig) A is the predominant mucosal antibody, which binds pathogens and commensal microbes. SIgA is a polymeric antibody, typically containing two copies of IgA that ...Secretory (S) Immunoglobulin (Ig) A is the predominant mucosal antibody, which binds pathogens and commensal microbes. SIgA is a polymeric antibody, typically containing two copies of IgA that assemble with one joining-chain (JC) to form dimeric (d) IgA that is bound by the polymeric Ig-receptor ectodomain, called secretory component (SC). Here, we report the cryo-electron microscopy structures of murine SIgA and dIgA. Structures reveal two IgAs conjoined through four heavy-chain tailpieces and the JC that together form a β-sandwich-like fold. The two IgAs are bent and tilted with respect to each other, forming distinct concave and convex surfaces. In SIgA, SC is bound to one face, asymmetrically contacting both IgAs and JC. The bent and tilted arrangement of complex components limits the possible positions of both sets of antigen-binding fragments (Fabs) and preserves steric accessibility to receptor-binding sites, likely influencing antigen binding and effector functions.
履歴
登録2020年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22309
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Igh protein
B: Igh protein
C: Igh protein
D: Igh protein
J: Immunoglobulin J chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,4128
ポリマ－167,5455
非ポリマー8673
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy, CryoEM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Igh protein


分子量: 37976.891 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Genes encoding the mus musculus IgA HC constant region and the lambda LC constant region were fused with HC and LC variable region sequences to create complete HC and LC sequences. The HC and ...詳細: Genes encoding the mus musculus IgA HC constant region and the lambda LC constant region were fused with HC and LC variable region sequences to create complete HC and LC sequences. The HC and LC variable region is not modeled in this structure. Since authors have chosen not to provide complete sample sequence of the HC and LC variable region, the UNKs were not included in the sequence.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Igh / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99M22, UniProt: P01878*PLUS
#2: タンパク質 Immunoglobulin J chain


分子量: 15637.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Jchain, Igj / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01592
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Secretory Immunoglobin A / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 292 K
詳細: Wait time - 0s Drain time - 0s Blot time - 6s Blot Force - 5

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 倍率（補正後）: 59808 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM3.7画像取得
4cryoSPARC2.12CTF補正
9cryoSPARC2.12初期オイラー角割当
10cryoSPARC2.12最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.12３次元再構成
画像処理詳細: Super resolution images were collected. During motion correction, movies were binned by 2.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1808799
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 288823 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0188185
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d2.0211170
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.4533021
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0871317
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0171442

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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