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万見
- PDB-7f5x: GK domain of Drosophila P5CS filament with glutamate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f5x
タイトルGK domain of Drosophila P5CS filament with glutamate
要素Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
キーワードTRANSFERASE / filament / ALDH18A1 / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutamate and glutamine metabolism / Mitochondrial protein degradation / glutamate-5-semialdehyde dehydrogenase / glutamate-5-semialdehyde dehydrogenase activity / glutamate 5-kinase / glutamate 5-kinase activity / L-proline biosynthetic process / proline biosynthetic process / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional delta 1-pyrroline-5-carboxylate synthetase, glutamate-5-kinase domain / Delta l-pyrroline-5-carboxylate synthetase / GPR domain / Gamma-glutamyl phosphate reductase GPR, conserved site / Gamma-glutamyl phosphate reductase signature. / Glutamate 5-kinase/delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase / Glutamate 5-kinase, conserved site / Glutamate 5-kinase signature. / Glutamate/acetylglutamate kinase / Aspartate/glutamate/uridylate kinase ...Bifunctional delta 1-pyrroline-5-carboxylate synthetase, glutamate-5-kinase domain / Delta l-pyrroline-5-carboxylate synthetase / GPR domain / Gamma-glutamyl phosphate reductase GPR, conserved site / Gamma-glutamyl phosphate reductase signature. / Glutamate 5-kinase/delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase / Glutamate 5-kinase, conserved site / Glutamate 5-kinase signature. / Glutamate/acetylglutamate kinase / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
GAMMA-L-GLUTAMIC ACID / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Liu, J.L. / Zhong, J. / Guo, C.J. / Zhou, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structural basis of dynamic P5CS filaments.
著者: Jiale Zhong / Chen-Jun Guo / Xian Zhou / Chia-Chun Chang / Boqi Yin / Tianyi Zhang / Huan-Huan Hu / Guang-Ming Lu / Ji-Long Liu /
要旨: The bifunctional enzyme Δ-pyrroline-5-carboxylate synthase (P5CS) is vital to the synthesis of proline and ornithine, playing an essential role in human health and agriculture. Pathogenic mutations ...The bifunctional enzyme Δ-pyrroline-5-carboxylate synthase (P5CS) is vital to the synthesis of proline and ornithine, playing an essential role in human health and agriculture. Pathogenic mutations in the P5CS gene (ALDH18A1) lead to neurocutaneous syndrome and skin relaxation connective tissue disease in humans, and P5CS deficiency seriously damages the ability to resist adversity in plants. We have recently found that P5CS forms cytoophidia in vivo and filaments in vitro. However, it is difficult to appreciate the function of P5CS filamentation without precise structures. Using cryo-electron microscopy, here we solve the structures of full-length P5CS in three states at resolution from 3.1 to 4.3 Å. We observe distinct ligand-binding states and conformational changes for the GK and GPR domains, respectively. Divergent helical filaments are assembled by P5CS tetramers and stabilized by multiple interfaces. Point mutations disturbing those interfaces prevent P5CS filamentation and greatly reduce the enzymatic activity. Our findings reveal that filamentation is crucial for the coordination between the GK and GPR domains, providing a structural basis for the catalytic function of P5CS filaments.
履歴
登録2021年6月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
B: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
C: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
D: Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,3818
ポリマ－336,7934
非ポリマー5894
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area9030 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area39090 Å2

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要素

#1: タンパク質
Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase


分子量: 84198.227 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: P5CS, Dmel\CG7470, CG7470, Dmel_CG7470
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9VNW6, glutamate 5-kinase, glutamate-5-semialdehyde dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-GGL / GAMMA-L-GLUTAMIC ACID / L-GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-gamma-peptide, C-delta linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Drosophila Delta-1-pyrroline-5-carboxylate synthase bound glutamate
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DARK FIELD
撮影電子線照射量: 72 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 432746 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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