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- PDB-7eyf: Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 C-terminus (864-1337) at ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eyf
タイトルCryo-EM (SPA) structure of human Nup155 C-terminus (864-1337) at 5.3 Angstroms resolution
要素Nuclear pore complex protein Nup155
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Human Nucleoporin 155
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear pore inner ring / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear envelope organization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / atrial cardiac muscle cell action potential / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / miRNA processing ...nuclear pore inner ring / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear envelope organization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / atrial cardiac muscle cell action potential / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / miRNA processing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / RNA export from nucleus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA export from nucleus / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup155
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.3 Å
データ登録者Niranjan, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (DBT, India)(DBT/PR/26398) インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 C-terminus (864-1337) at 5.3 Angstroms resolution
著者: Niranjan, S.
履歴
登録2021年5月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear pore complex protein Nup155


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,5891
ポリマ－60,5891
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area28920 Å2

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要素

#1: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup155 / 155 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup155


分子量: 60589.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Human cell line / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney / Cell: Epithelial / 細胞株: HEK293 / 遺伝子: NUP155, KIAA0791 / プラスミド: pEGFP-C1 / 詳細 (発現宿主): Mammalian expression vector / Cell (発現宿主): Epithelial / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): Kidney / 参照: UniProt: O75694

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Purified Nup155 protein / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 58 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney / 組織: embryonic cells
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Human embryonic kidney cell line / プラスミド: pEGFP-C1
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: Buffer was freshly made.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTrisTris-Cl1
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
30.05 mMn-Dodecyl-B-D-MaltosideDDM1
41 mMEthylenediamine tetraacetic acidEDTA1
51 %GlycerolGlycerol1
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K / 詳細: Blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 1.15 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 3-46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4RELION3.1-betaCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 600000
3次元再構成解像度: 5.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 69538 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 330.48 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00753911
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.40495290
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0705593
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0095683
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d27.76261491

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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