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- EMDB-31383: Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 C-terminus (864-1337) at ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31383
タイトルCryo-EM (SPA) structure of human Nup155 C-terminus (864-1337) at 5.3 Angstroms resolution
マップデータCryo-EM SPA of Nup155 C-terminus
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Purified Nup155 protein
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear pore complex protein Nup155
キーワードHuman Nucleoporin 155 / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear inner membrane / nuclear pore inner ring / nuclear envelope organization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / atrial cardiac muscle cell action potential / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / miRNA processing ...protein localization to nuclear inner membrane / nuclear pore inner ring / nuclear envelope organization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / atrial cardiac muscle cell action potential / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / miRNA processing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup155
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.3 Å
データ登録者Niranjan S
資金援助 インド, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Biotechnology (DBT, India)(DBT/PR/26398) インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 C-terminus (864-1337) at 5.3 Angstroms resolution
著者: Niranjan S
履歴
登録2021年5月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月8日-
マップ公開2022年6月8日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31383.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31383.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM SPA of Nup155 C-terminus
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 240 pix.
= 197.52 Å		0.82 Å/pix.
x 240 pix.
= 197.52 Å		0.82 Å/pix.
x 240 pix.
= 197.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.823 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.35
最小 - 最大-4.220368 - 5.522048
平均 (標準偏差)0.0026566545 (±0.12596233)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 197.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Purified Nup155 protein

全体名称: Purified Nup155 protein
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Purified Nup155 protein
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear pore complex protein Nup155

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超分子 #1: Purified Nup155 protein

超分子名称: Purified Nup155 protein / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney / 組織: embryonic cells
分子量理論値: 58 kDa/nm

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分子 #1: Nuclear pore complex protein Nup155

分子名称: Nuclear pore complex protein Nup155 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney / 細胞: Epithelial
分子量理論値: 60.58927 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PLLYSTDDAI CSKANELLQR SRQVQNKTEK ERMLRESLKE YQKISNQVDL SNVCAQYRQV RFYEGVVELS LTAAEKKDPQ GLGLHFYKH GEPEEDIVGL QAFQERLNSY KCITDTLQEL VNQSKAAPQS PSVPKKPGPP VLSSDPNMLS NEEAGHHFEQ M LKLSQRSK ...文字列:
PLLYSTDDAI CSKANELLQR SRQVQNKTEK ERMLRESLKE YQKISNQVDL SNVCAQYRQV RFYEGVVELS LTAAEKKDPQ GLGLHFYKH GEPEEDIVGL QAFQERLNSY KCITDTLQEL VNQSKAAPQS PSVPKKPGPP VLSSDPNMLS NEEAGHHFEQ M LKLSQRSK DELFSIALYN WLIQVDLADK LLQVASPFLE PHLVRMAKVD QNRVRYMDLL WRYYEKNRSF SNAARVLSRL AD MHSTEIS LQQRLEYIAR AILSAKSSTA ISSIAADGEF LHELEEKMEV ARIQLQIQET LQRQYSHHSS VQDAVSQLDS ELM DITKLY GEFADPFKLA ECKLAIIHCA GYSDPILVQT LWQDIIEKEL SDSVTLSSSD RMHALSLKIV LLGKIYAGTP RFFP LDFIV QFLEQQVCTL NWDVGFVIQT MNEIGVPLPR LLEVYDQLFK SRDPFWNRMK KPLHLLDCIH VLLIRYVENP SQVLN CERR RFTNLCLDAV CGYLVELQSM SSSVAVQAIT GNFKSLQAKL ERLH

UniProtKB: Nuclear pore complex protein Nup155

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-ClTris
150.0 mMNaClSodium Chloride
0.05 mMDDMn-Dodecyl-B-D-Maltoside
1.0 mMEDTAEthylenediamine tetraacetic acid
1.0 %GlycerolGlycerol

詳細: Buffer was freshly made.
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-46 / 平均電子線量: 1.15 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 600000
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5hb1


詳細: Ct Nup170 Structure used to create homologous model of human Nup155
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 69538
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7eyf:
Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 C-terminus (864-1337) at 5.3 Angstroms resolution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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