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万見
- PDB-7dl2: Cryo-EM structure of human TSC complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dl2
タイトルCryo-EM structure of human TSC complex
要素
  • Hamartin
  • Isoform 7 of Tuberin
  • TBC1 domain family member 7
  • unknown protein
キーワードGENE REGULATION / TSC complex / Regulator of cell growth / GTPase-activating protein / Elongated arch-shaped fold
機能・相同性
機能・相同性情報


TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by AKT (PKB) / memory T cell differentiation / regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to decreased oxygen levels / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of ATP-dependent activity / activation of GTPase activity ...TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by AKT (PKB) / memory T cell differentiation / regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to decreased oxygen levels / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of ATP-dependent activity / activation of GTPase activity / response to growth factor / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / ATPase inhibitor activity / regulation of stress fiber assembly / negative regulation of cell size / cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of TOR signaling / regulation of small GTPase mediated signal transduction / TBC/RABGAPs / anoikis / cell projection organization / AKT phosphorylates targets in the cytosol / : / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / positive chemotaxis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / negative regulation of mitophagy / ciliary transition zone / regulation of endocytosis / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of GTPase activity / associative learning / positive regulation of focal adhesion assembly / protein folding chaperone complex / phosphatase binding / vesicle-mediated transport / myelination / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / lipid droplet / protein folding chaperone / Hsp70 protein binding / cellular response to starvation / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell-matrix adhesion / GTPase activator activity / TP53 Regulates Metabolic Genes / adult locomotory behavior / hippocampus development / kidney development / neural tube closure / potassium ion transport / Hsp90 protein binding / cerebral cortex development / response to insulin / synapse organization / small GTPase binding / endocytosis / protein import into nucleus / intracellular protein localization / lamellipodium / heart development / protein-folding chaperone binding / cytoplasmic vesicle / cell cortex / adaptive immune response / lysosome / cell population proliferation / regulation of cell cycle / postsynaptic density / protein stabilization / ciliary basal body / negative regulation of cell population proliferation / lysosomal membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tuberin / Tuberin-type domain / Tuberin, N-terminal / Tuberin / Domain of unknown function (DUF3384) / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Hamartin / Hamartin protein / Tuberin/Ral GTPase-activating protein subunit alpha ...Tuberin / Tuberin-type domain / Tuberin, N-terminal / Tuberin / Domain of unknown function (DUF3384) / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Hamartin / Hamartin protein / Tuberin/Ral GTPase-activating protein subunit alpha / Rap/Ran-GAP domain / Rap/Ran-GAP superfamily / Rap/ran-GAP / Rap GTPase activating proteins domain profile. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Tuberin / Hamartin / TBC1 domain family member 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Yang, H. / Yu, Z. / Chen, X. / Li, J. / Li, N. / Cheng, J. / Gao, N. / Yuan, H. / Ye, D. / Guan, K. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural insights into TSC complex assembly and GAP activity on Rheb.
著者: Huirong Yang / Zishuo Yu / Xizi Chen / Jiabei Li / Ningning Li / Jiaxuan Cheng / Ning Gao / Hai-Xin Yuan / Dan Ye / Kun-Liang Guan / Yanhui Xu /
要旨: Tuberous sclerosis complex (TSC) integrates upstream stimuli and regulates cell growth by controlling the activity of mTORC1. TSC complex functions as a GTPase-activating protein (GAP) towards small ...Tuberous sclerosis complex (TSC) integrates upstream stimuli and regulates cell growth by controlling the activity of mTORC1. TSC complex functions as a GTPase-activating protein (GAP) towards small GTPase Rheb and inhibits Rheb-mediated activation of mTORC1. Mutations in TSC genes cause tuberous sclerosis. In this study, the near-atomic resolution structure of human TSC complex reveals an arch-shaped architecture, with a 2:2:1 stoichiometry of TSC1, TSC2, and TBC1D7. This asymmetric complex consists of two interweaved TSC1 coiled-coil and one TBC1D7 that spans over the tail-to-tail TSC2 dimer. The two TSC2 GAP domains are symmetrically cradled within the core module formed by TSC2 dimerization domain and central coiled-coil of TSC1. Structural and biochemical analyses reveal TSC2 GAP-Rheb complimentary interactions and suggest a catalytic mechanism, by which an asparagine thumb (N1643) stabilizes γ-phosphate of GTP and accelerate GTP hydrolysis of Rheb. Our study reveals mechanisms of TSC complex assembly and GAP activity.
履歴
登録2020年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30708
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Hamartin
A: Isoform 7 of Tuberin
B: Isoform 7 of Tuberin
C: Hamartin
E: TBC1 domain family member 7
F: unknown protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)689,3976
ポリマ－689,3976
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area26340 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area152750 Å2

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要素

#1: タンパク質 Hamartin / Tuberous sclerosis 1 protein


分子量: 129945.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSC1, KIAA0243, TSC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92574
#2: タンパク質 Isoform 7 of Tuberin / Tuberous sclerosis 2 protein


分子量: 188182.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSC2, TSC4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49815
#3: タンパク質 TBC1 domain family member 7 / Cell migration-inducing protein 23


分子量: 30911.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBC1D7, TBC7, HSPC239 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9P0N9
#4: タンパク質 unknown protein


分子量: 22230.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The author does not know what chain F is derived from.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
配列の詳細The author does not know the sequence of chain F.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of human TSC complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131022 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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