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- PDB-7blr: Vps35/Vps29 arch of fungal membrane-assembled retromer:Vps5 (SNX-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7blr
タイトルVps35/Vps29 arch of fungal membrane-assembled retromer:Vps5 (SNX-BAR) complex.
要素
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 29液胞
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 35液胞
キーワードENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / endosomes (エンドソーム) / coat proteins / membrane trafficking / cargo-sorting
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, cargo-selective complex / retromer complex / retrograde transport, endosome to Golgi / protein transport / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.3 Å
データ登録者Leneva, N. / Kovtun, O. / Morado, D.R. / Briggs, J.A.G. / Owen, D.J.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust206171/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust202905/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
European Research Council (ERC)ERC-CoG-648432 MEMBRANEFUSION 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2021
タイトル: Architecture and mechanism of metazoan retromer:SNX3 tubular coat assembly.
著者: Natalya Leneva / Oleksiy Kovtun / Dustin R Morado / John A G Briggs / David J Owen /
要旨: Retromer is a master regulator of cargo retrieval from endosomes, which is critical for many cellular processes including signaling, immunity, neuroprotection, and virus infection. The retromer core ...Retromer is a master regulator of cargo retrieval from endosomes, which is critical for many cellular processes including signaling, immunity, neuroprotection, and virus infection. The retromer core (VPS26/VPS29/VPS35) is present on cargo-transporting, tubular carriers along with a range of sorting nexins. Here, we elucidate the structural basis of membrane tubulation and coupled cargo recognition by metazoan and fungal retromer coats assembled with the non-Bin1/Amphiphysin/Rvs (BAR) sorting nexin SNX3 using cryo-electron tomography. The retromer core retains its arched, scaffolding structure but changes its mode of membrane recruitment when assembled with different SNX adaptors, allowing cargo recognition at subunit interfaces. Thus, membrane bending and cargo incorporation can be modulated to allow retromer to traffic cargoes along different cellular transport routes.
履歴
登録2021年1月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12226
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,7954
ポリマ-241,7954
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area6290 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area90170 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / 液胞


分子量: 98566.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0035730 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0S709
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / 液胞


分子量: 22330.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0002370 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0RZB5

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: arch assembly (Vps35/Vps29) of the fungal retromer:Vps5 complex.
タイプ: COMPLEX
詳細: fungal retromer:Vps5 complex assembled on liposomes.
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 3.17 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 9.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18680 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 71 / Num. of volumes extracted: 18680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01516762
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.00322748
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.8292280
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0492604
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072952

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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