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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ar7 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana complex-I (open conformation) | ||||||
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![]() | ELECTRON TRANSPORT / Complex-I Arabidopsis | ||||||
機能・相同性 | ![]() anther dehiscence / vegetative to reproductive phase transition of meristem / cold acclimation / 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素-酸素リアーゼ類; デヒドラターゼ類 / NADH dehydrogenase complex / photorespiration / embryo development ending in seed dormancy / response to abscisic acid / plant-type vacuole / respiratory chain complex I ...anther dehiscence / vegetative to reproductive phase transition of meristem / cold acclimation / 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素-酸素リアーゼ類; デヒドラターゼ類 / NADH dehydrogenase complex / photorespiration / embryo development ending in seed dormancy / response to abscisic acid / plant-type vacuole / respiratory chain complex I / ubiquinone-6 biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / response to osmotic stress / NADH dehydrogenase activity / plastid / cobalt ion binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / protein homotrimerization / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / chloroplast thylakoid membrane / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / ubiquinone binding / acyl binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / acyl carrier activity / quinone binding / : / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / response to salt stress / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / chloroplast / mitochondrial membrane / electron transport chain / carbonate dehydratase activity / mitochondrial intermembrane space / transmembrane transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / fatty acid biosynthetic process / NAD binding / FMN binding / peroxisome / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / carbohydrate metabolic process / mitochondrial matrix / copper ion binding / protein-containing complex binding / nucleolus / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.72 Å | ||||||
![]() | Klusch, N. / Kuelbrandt, W. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A ferredoxin bridge connects the two arms of plant mitochondrial complex I. 著者: Niklas Klusch / Jennifer Senkler / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt / Hans-Peter Braun / ![]() 要旨: Mitochondrial complex I is the main site for electron transfer to the respiratory chain and generates much of the proton gradient across the inner mitochondrial membrane. Complex I is composed of two ...Mitochondrial complex I is the main site for electron transfer to the respiratory chain and generates much of the proton gradient across the inner mitochondrial membrane. Complex I is composed of two arms, which form a conserved L-shape. We report the structures of the intact, 47-subunit mitochondrial complex I from Arabidopsis thaliana and the 51-subunit complex I from the green alga Polytomella sp., both at around 2.9 Å resolution. In both complexes, a heterotrimeric γ-carbonic anhydrase domain is attached to the membrane arm on the matrix side. Two states are resolved in A. thaliana complex I, with different angles between the two arms and different conformations of the ND1 (NADH dehydrogenase subunit 1) loop near the quinol binding site. The angle appears to depend on a bridge domain, which links the peripheral arm to the membrane arm and includes an unusual ferredoxin. We propose that the bridge domain participates in regulating the activity of plant complex I. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 200.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 304.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11875MC ![]() 7aqqC ![]() 7aqrC ![]() 7aqwC ![]() 7ar8C ![]() 7ar9C ![]() 7arbC ![]() 7arcC ![]() 7ardC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ... , 7種, 7分子 AHJKLMN
+NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein ... , 8種, 8分子 BCDGIQRe
+NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein ... , 2種, 2分子 EF
+NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ... , 6種, 6分子 PSWXZa
+Acyl carrier protein ... , 2種, 2分子 TU
+Probable NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ... , 2種, 2分子 Vq
+タンパク質・ペプチド , 4種, 4分子 bruv
+タンパク質 , 7種, 7分子 cdfgimx
+NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit ... , 6種, 6分子 jklnop
+Gamma carbonic anhydrase ... , 2種, 2分子 yz
+非ポリマー , 13種, 24分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
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![](data/chem/img/8Q1.gif)
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![](data/chem/img/T7X.gif)
+詳細
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana complex-I (open conformation) タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#46 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 43 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48933 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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