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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7aav | ||||||
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タイトル | Human pre-Bact-2 spliceosome core structure | ||||||
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![]() | SPLICING / Complex / spliceosome / catalytic activation | ||||||
機能・相同性 | ![]() microfibril / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / embryonic brain development / nuclear retinoic acid receptor binding / Prp19 complex / positive regulation of androgen receptor activity / mRNA 3'-end processing / pre-mRNA binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome ...microfibril / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / embryonic brain development / nuclear retinoic acid receptor binding / Prp19 complex / positive regulation of androgen receptor activity / mRNA 3'-end processing / pre-mRNA binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type spliceosomal complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / positive regulation by host of viral transcription / U2-type precatalytic spliceosome / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / nuclear vitamin D receptor binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / Notch binding / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / RNA Polymerase II Transcription Termination / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / WD40-repeat domain binding / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / positive regulation of neurogenesis / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / nuclear androgen receptor binding / precatalytic spliceosome / Notch-HLH transcription pathway / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of paraxial mesoderm / mRNA Splicing - Minor Pathway / SMAD binding / protein localization to nucleus / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / retinoic acid receptor signaling pathway / U5 snRNA binding / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / Cajal body / pre-mRNA intronic binding / cellular response to retinoic acid / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of protein export from nucleus / nuclear receptor coactivator activity / response to cocaine / DNA damage checkpoint signaling / nuclear receptor binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / spliceosomal complex / protein modification process / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / mRNA processing / fibrillar center / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / nuclear matrix / mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of protein import into nucleus / protein tag activity / transcription corepressor activity / calcium-dependent protein binding / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to tumor necrosis factor / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to lipopolysaccharide / nuclear membrane / transcription coactivator activity / nuclear body / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear speck / cell cycle / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / GTPase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / mRNA binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / GTP binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
![]() | Townsend, C. / Kastner, B. / Leelaram, M.N. / Bertram, K. / Stark, H. / Luehrmann, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mechanism of protein-guided folding of the active site U2/U6 RNA during spliceosome activation. 著者: Cole Townsend / Majety N Leelaram / Dmitry E Agafonov / Olexandr Dybkov / Cindy L Will / Karl Bertram / Henning Urlaub / Berthold Kastner / Holger Stark / Reinhard Lührmann / ![]() 要旨: Spliceosome activation involves extensive protein and RNA rearrangements that lead to formation of a catalytically active U2/U6 RNA structure. At present, little is known about the assembly pathway ...Spliceosome activation involves extensive protein and RNA rearrangements that lead to formation of a catalytically active U2/U6 RNA structure. At present, little is known about the assembly pathway of the latter and the mechanism whereby proteins aid its proper folding. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of two human, activated spliceosome precursors (that is, pre-B complexes) at core resolutions of 3.9 and 4.2 angstroms. These structures elucidate the order of the numerous protein exchanges that occur during activation, the mutually exclusive interactions that ensure the correct order of ribonucleoprotein rearrangements needed to form the U2/U6 catalytic RNA, and the stepwise folding pathway of the latter. Structural comparisons with mature B complexes reveal the molecular mechanism whereby a conformational change in the scaffold protein PRP8 facilitates final three-dimensional folding of the U2/U6 catalytic RNA. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 89.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 149.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11693MC ![]() 7abfC ![]() 7abgC ![]() 7abhC ![]() 7abiC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #1: Motion-corrected micrographs (without dose-weighting) of human pre-Bact spliceosome [micrographs - single frame] Data #2: Motion-corrected micrographs (with dose-weighting) of human pre-Bact spliceosome [micrographs - single frame]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 11種, 11分子 rQLRKG8AvNq
#1: タンパク質 | 分子量: 109560.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 17032.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 92406.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 26674.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 52050.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 57280.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 65612.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 273974.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 61610.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 23664.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 8560.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-RNA鎖 , 4種, 4分子 Z256
#7: RNA鎖 | 分子量: 73712.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#14: RNA鎖 | 分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#15: RNA鎖 | 分子量: 36908.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#16: RNA鎖 | 分子量: 34098.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Pre-mRNA-splicing factor ... , 2種, 2分子 IP
#9: タンパク質 | 分子量: 37563.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#11: タンパク質 | 分子量: 46959.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 3種, 3分子 ![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/KGN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/KGN.gif)
#18: 化合物 | ChemComp-GTP / |
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#19: 化合物 | ChemComp-MG / |
#20: 化合物 | ChemComp-KGN / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.9 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 2.25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39336 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |