[日本語] English
万見
- PDB-6zh3: Cryo-EM structure of ESCRT-III helical Vps24 filaments -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zh3
タイトルCryo-EM structure of ESCRT-III helical Vps24 filaments
要素Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Filament / Helical / Membrane Remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / ATP export / ESCRT III complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body ...Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / ATP export / ESCRT III complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body / protein transport / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Huber, S.T. / Mostafavi, S. / Mortensen, S.A. / Sachse, C.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Structure and assembly of ESCRT-III helical Vps24 filaments.
著者: Stefan T Huber / Siavash Mostafavi / Simon A Mortensen / Carsten Sachse /
要旨: ESCRT-III proteins mediate a range of cellular membrane remodeling activities such as multivesicular body biogenesis, cytokinesis, and viral release. Critical to these processes is the assembly of ...ESCRT-III proteins mediate a range of cellular membrane remodeling activities such as multivesicular body biogenesis, cytokinesis, and viral release. Critical to these processes is the assembly of ESCRT-III subunits into polymeric structures. In this study, we determined the cryo-EM structure of a helical assembly of Vps24 at 3.2-Å resolution and found that Vps24 adopts an elongated open conformation. Vps24 forms a domain-swapped dimer extended into protofilaments that associate into a double-stranded apolar filament. We demonstrate that, upon binding negatively charged lipids, Vps24 homopolymer filaments undergo partial disassembly into shorter filament fragments and oligomers. Upon the addition of Vps24, Vps2, and Snf7, liposomes are deformed into neck and tubular structures by an ESCRT-III heteropolymer coat. The filamentous Vps24 homopolymer assembly structure and interaction studies reveal how Vps24 could introduce unique geometric properties to mixed-type ESCRT-III heteropolymers and contribute to the process of membrane scission events.
履歴
登録2020年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11212
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11212
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
A: Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
C: Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
D: Vacuolar protein-sorting-associated protein 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,2494
ポリマ－106,2494
非ポリマー00
水00
1
B: Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
A: Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
C: Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
D: Vacuolar protein-sorting-associated protein 24
x 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)956,23836
ポリマ－956,23836
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation8

-
要素

#1: タンパク質
Vacuolar protein-sorting-associated protein 24 / DOA4-independent degradation protein 3 / ESCRT-III complex subunit VPS24


分子量: 26562.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS24, DID3, YKL041W, YKL254 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36095

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Doubled-stranded helical filament assembly of Vps24 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMTrisTris1
試料濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample was concentrated to 5 mg/mL, incubated in the refridgerator overnight, ultracentrifugated, and resuspended to a final concentration of 0.9 mg/mL for cryo-EM
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
撮影電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 3257
詳細: 1320 images were manually selected for further processing
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
4RELION2.1CTF補正
7Cootモデルフィッティング
12RELION2.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -32.47 ° / 軸方向距離/サブユニット: 25.18 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 524155 / 詳細: one segment every 24.7 Angstrom
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 313554 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 62 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 126 / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3FRT

3frt


PDB chain-ID: A / Accession code: 3FRT / Source name: PDB / タイプ: experimental model

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る