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万見
- PDB-6ygi: Duck hepatitis B virus capsid Mutant R124E_delta78-122 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ygi
タイトルDuck hepatitis B virus capsid Mutant R124E_delta78-122
要素Capsid protein,Capsid protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / duck hepatitis B core protein / extension domain / spike / slowly folding
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hepatitis B virus duck/DHBV-16 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Makbul, C. / Bottcher, B.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Bo1150/17-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 93/903-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)Na154/9-4 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Slowly folding surface extension in the prototypic avian hepatitis B virus capsid governs stability.
著者: Cihan Makbul / Michael Nassal / Bettina Böttcher /
要旨: Hepatitis B virus (HBV) is an important but difficult to study human pathogen. Most basics of the hepadnaviral life-cycle were unraveled using duck HBV (DHBV) as a model although DHBV has a capsid ...Hepatitis B virus (HBV) is an important but difficult to study human pathogen. Most basics of the hepadnaviral life-cycle were unraveled using duck HBV (DHBV) as a model although DHBV has a capsid protein (CP) comprising ~260 rather than ~180 amino acids. Here we present high-resolution structures of several DHBV capsid-like particles (CLPs) determined by electron cryo-microscopy. As for HBV, DHBV CLPs consist of a dimeric α-helical frame-work with protruding spikes at the dimer interface. A fundamental new feature is a ~ 45 amino acid proline-rich extension in each monomer replacing the tip of the spikes in HBV CP. In vitro, folding of the extension takes months, implying a catalyzed process in vivo. DHBc variants lacking a folding-proficient extension produced regular CLPs in bacteria but failed to form stable nucleocapsids in hepatoma cells. We propose that the extension domain acts as a conformational switch with differential response options during viral infection.
履歴
登録2020年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10803
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10803
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Capsid protein,Capsid protein
H: Capsid protein,Capsid protein
A: Capsid protein,Capsid protein
B: Capsid protein,Capsid protein
C: Capsid protein,Capsid protein
D: Capsid protein,Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,9766
ポリマ－152,9766
非ポリマー00
水00
1
E: Capsid protein,Capsid protein
H: Capsid protein,Capsid protein
A: Capsid protein,Capsid protein
B: Capsid protein,Capsid protein
C: Capsid protein,Capsid protein
D: Capsid protein,Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,178,556360
ポリマ－9,178,556360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質
Capsid protein,Capsid protein / Core antigen / Core protein / HBcAg


分子量: 25495.988 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: deletion mutant with extension domain (78-122) replaced by flexible linker GGSGG additional point mutation R124E,deletion mutant with extension domain (78-122) replaced by flexible linker ...詳細: deletion mutant with extension domain (78-122) replaced by flexible linker GGSGG additional point mutation R124E,deletion mutant with extension domain (78-122) replaced by flexible linker GGSGG additional point mutation R124E
由来: (組換発現) Hepatitis B virus duck/DHBV-16 (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C6J7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hepatitis B virus duck/DHBV-16 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 7 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus duck/DHBV-16 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Anas platyrhynchos
ウイルス殻名称: duck Hepatitis B virus capsid / 直径: 370 nm / 三角数 (T数): 4
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris1
250 mMNaCl1
31 mMMgCl21
41 mMCaCl21
55 mMDTT1
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: For the vitrification, grids (400 mesh copper grids (type R 1.2/1.3. Quantifoil Micro Tools, Jena/Germany) were rendered hydrophilic by glow discharging in air at a pressure of 29 Pa for 2 ...詳細: For the vitrification, grids (400 mesh copper grids (type R 1.2/1.3. Quantifoil Micro Tools, Jena/Germany) were rendered hydrophilic by glow discharging in air at a pressure of 29 Pa for 2 minutes at medium power with a Plasma Cleaner (model PDC-002. Harrick Plasma Ithaca, NY/USA). Then, 3.5 ul of DHBc solution was pipetted onto the grids and they were plunge frozen in liquid ethane with a Vitrobot mark IV (FEI-Thermo Fisher Scientific). The settings for the Vitrobot were 3s blot time, 45 s wait time, blot force 0 at a temperature of 4 C and 100 % humidity

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / Calibrated defocus min: 500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1300 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 54 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1496
詳細: movie mode, 2 images per hole, 40 fractions per movie
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正determiningctf
5RELIONCTF補正applying ctf correction
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
9Cootモデルフィッティング
11RELION初期オイラー角割当
12RELION3最終オイラー角割当auto_refinement
13RELION3分類
14RELION3３次元再構成
15PHENIXモデル精密化
画像処理詳細: Micrographs were dose weighted and motion corrected with Motioncor2. The ctf was determined with ctffind4
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 74760
詳細: particles were automatically selected using 2 D class averages as template
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 44498 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00310192
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53618355
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.6064098
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.034760
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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