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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6y79 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a respiratory complex I F89A mutant | ||||||
要素 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE / Complex I / NADH dehydrogenase / Mitochondrion proton pumping / Ubiquinone | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / ubiquinone-6 biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / cellular respiration / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly ...lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / ubiquinone-6 biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / cellular respiration / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / ubiquinone binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / NADH dehydrogenase activity / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / electron transport coupled proton transport / acyl binding / acyl carrier activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / : / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / electron transport chain / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / fatty acid biosynthetic process / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / protein-containing complex binding / mitochondrion / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Yarrowia lipolytica (酵母) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å | ||||||
データ登録者 | Parey, K. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Essential role of accessory subunit LYRM6 in the mechanism of mitochondrial complex I. 著者: Etienne Galemou Yoga / Kristian Parey / Amina Djurabekova / Outi Haapanen / Karin Siegmund / Klaus Zwicker / Vivek Sharma / Volker Zickermann / Heike Angerer / 要旨: Respiratory complex I catalyzes electron transfer from NADH to ubiquinone (Q) coupled to vectorial proton translocation across the inner mitochondrial membrane. Despite recent progress in structure ...Respiratory complex I catalyzes electron transfer from NADH to ubiquinone (Q) coupled to vectorial proton translocation across the inner mitochondrial membrane. Despite recent progress in structure determination of this very large membrane protein complex, the coupling mechanism is a matter of ongoing debate and the function of accessory subunits surrounding the canonical core subunits is essentially unknown. Concerted rearrangements within a cluster of conserved loops of central subunits NDUFS2 (β1-β2 loop), ND1 (TMH5-6 loop) and ND3 (TMH1-2 loop) were suggested to be critical for its proton pumping mechanism. Here, we show that stabilization of the TMH1-2 loop by accessory subunit LYRM6 (NDUFA6) is pivotal for energy conversion by mitochondrial complex I. We determined the high-resolution structure of inactive mutant F89A of eukaryotic complex I from the yeast Yarrowia lipolytica and found long-range structural changes affecting the entire loop cluster. In atomistic molecular dynamics simulations of the mutant, we observed conformational transitions in the loop cluster that disrupted a putative pathway for delivery of substrate protons required in Q redox chemistry. Our results elucidate in detail the essential role of accessory subunit LYRM6 for the function of eukaryotic complex I and offer clues on its redox-linked proton pumping mechanism. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6y79.cif.gz | 1.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6y79.ent.gz | 1.2 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6y79.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6y79_validation.pdf.gz | 3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6y79_full_validation.pdf.gz | 3.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6y79_validation.xml.gz | 216 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6y79_validation.cif.gz | 320.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y7/6y79 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y7/6y79 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
+タンパク質 , 40種, 40分子 ABCDEFGHIJKLMPRSUWXYZabcdefghi...
-Acyl carrier protein ... , 2種, 2分子 OQ
#14: タンパク質 | 分子量: 12053.585 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Yarrowia lipolytica (酵母) / 参照: UniProt: A0A1H6PXT9, UniProt: Q6C926*PLUS |
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#16: タンパク質 | 分子量: 14444.458 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Yarrowia lipolytica (酵母) / 参照: UniProt: A0A1D8NG21, UniProt: Q6C7X2*PLUS |
-非ポリマー , 13種, 44分子
#43: 化合物 | ChemComp-SF4 / #44: 化合物 | #45: 化合物 | ChemComp-FMN / | #46: 化合物 | ChemComp-NDP / | #47: 化合物 | ChemComp-3PE / #48: 化合物 | #49: 化合物 | ChemComp-ZN / | #50: 化合物 | #51: 化合物 | ChemComp-PLC / #52: 化合物 | ChemComp-CDL / #53: 化合物 | ChemComp-UQ9 / | #54: 化合物 | ChemComp-T7X / #55: 化合物 | ChemComp-PSC / ( | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#42 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 1 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Yarrowia lipolytica (酵母) / 株: GB30 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.2 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 283 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 51.8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 2016 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 30 eV |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 479372 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 143203 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 30 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6RFR Accession code: 6RFR / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 2.96 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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