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万見
- PDB-6val: Cryo-EM structure of an undecameric chicken CALHM1 and human CALH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6val
タイトルCryo-EM structure of an undecameric chicken CALHM1 and human CALHM2 chimera
要素Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
キーワードMEMBRANE PROTEIN / taste / assembly / calcium / chimera
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated monoatomic ion channel activity / calcium-activated cation channel activity / monoatomic cation channel activity / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of apoptotic process / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Calcium homeostasis modulator protein 1 / Calcium homeostasis modulator family / Calcium homeostasis modulator / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium homeostasis modulator 1 / Green fluorescent protein / Calcium homeostasis modulator protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.87 Å
データ登録者Syrjanen, J.L. / Chou, T.H. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS) 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structure and assembly of calcium homeostasis modulator proteins.
著者: Johanna L Syrjanen / Kevin Michalski / Tsung-Han Chou / Timothy Grant / Shanlin Rao / Noriko Simorowski / Stephen J Tucker / Nikolaus Grigorieff / Hiro Furukawa /
要旨: The biological membranes of many cell types contain large-pore channels through which a wide variety of ions and metabolites permeate. Examples include connexin, innexin and pannexin, which form gap ...The biological membranes of many cell types contain large-pore channels through which a wide variety of ions and metabolites permeate. Examples include connexin, innexin and pannexin, which form gap junctions and/or bona fide cell surface channels. The most recently identified large-pore channels are the calcium homeostasis modulators (CALHMs), through which ions and ATP permeate in a voltage-dependent manner to control neuronal excitability, taste signaling and pathologies of depression and Alzheimer's disease. Despite such critical biological roles, the structures and patterns of their oligomeric assembly remain unclear. Here, we reveal the structures of two CALHMs, chicken CALHM1 and human CALHM2, by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), which show novel assembly of the four transmembrane helices into channels of octamers and undecamers, respectively. Furthermore, molecular dynamics simulations suggest that lipids can favorably assemble into a bilayer within the larger CALHM2 pore, but not within CALHM1, demonstrating the potential correlation between pore size, lipid accommodation and channel activity.
履歴
登録2019年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21142
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
B: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
C: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
D: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
E: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
F: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
G: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
H: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
I: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
J: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera
K: Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)759,26011
ポリマ－759,26011
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area59350 Å2
ΔGint-416 kcal/mol
Surface area134340 Å2

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要素

#1: タンパク質
Green fluorescent protein, CALHM1,CALMH2 chimera / Protein FAM26B / Calcium homeostasis modulator protein 2


分子量: 69023.617 Da / 分子数: 11
断片: GFP + CALHM1 (UNP residues 2-204) + CALMH2 (UNP residues 207-323)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: GFP, CALHM1, CALHM2, FAM26B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P42212, UniProt: A0A1D5NWS1, UniProt: Q9HA72

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: chimera of chicken CALHM1 and human CALHM2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 288.15 K / 詳細: Blot for 4 sec before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 57.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Warp粒子像選択
2EPU画像取得
13cisTEM３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 123664 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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