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万見
- PDB-6u9h: Arabidopsis thaliana acetohydroxyacid synthase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u9h
タイトルArabidopsis thaliana acetohydroxyacid synthase complex
要素
  • Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
  • Acetolactate synthase, chloroplastic
キーワードPLANT PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acetolactate synthase regulator activity / acetolactate synthase / acetolactate synthase activity / regulation of catalytic activity / L-valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / thiamine pyrophosphate binding / response to herbicide / chloroplast stroma / chloroplast ...acetolactate synthase regulator activity / acetolactate synthase / acetolactate synthase activity / regulation of catalytic activity / L-valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / thiamine pyrophosphate binding / response to herbicide / chloroplast stroma / chloroplast / peroxisome / flavin adenine dinucleotide binding / response to hypoxia / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
ACT domain / Acetolactate synthase, small subunit, C-terminal / Small subunit of acetolactate synthase / Acetolactate synthase, small subunit / AHAS, ACT domain / AHAS-like ACT domain / ACT-like. Chain A, domain 2 / Acetolactate synthase/Transcription factor NikR, C-terminal / Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain ...ACT domain / Acetolactate synthase, small subunit, C-terminal / Small subunit of acetolactate synthase / Acetolactate synthase, small subunit / AHAS, ACT domain / AHAS-like ACT domain / ACT-like. Chain A, domain 2 / Acetolactate synthase/Transcription factor NikR, C-terminal / Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / ACT domain / ACT domain / Thiamine pyrophosphate enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / ACT domain profile. / ACT domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / ACT-like domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / TPP-binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / THIAMINE DIPHOSPHATE / Acetolactate synthase, chloroplastic / Acetolactate synthase small subunit 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Guddat, L.W. / Low, Y.S. / Rao, Z.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1087713 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1147297 オーストラリア
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structures of fungal and plant acetohydroxyacid synthases.
著者: Thierry Lonhienne / Yu Shang Low / Mario D Garcia / Tristan Croll / Yan Gao / Quan Wang / Lou Brillault / Craig M Williams / James A Fraser / Ross P McGeary / Nicholas P West / Michael J ...著者: Thierry Lonhienne / Yu Shang Low / Mario D Garcia / Tristan Croll / Yan Gao / Quan Wang / Lou Brillault / Craig M Williams / James A Fraser / Ross P McGeary / Nicholas P West / Michael J Landsberg / Zihe Rao / Gerhard Schenk / Luke W Guddat /
要旨: Acetohydroxyacid synthase (AHAS), also known as acetolactate synthase, is a flavin adenine dinucleotide-, thiamine diphosphate- and magnesium-dependent enzyme that catalyses the first step in the ...Acetohydroxyacid synthase (AHAS), also known as acetolactate synthase, is a flavin adenine dinucleotide-, thiamine diphosphate- and magnesium-dependent enzyme that catalyses the first step in the biosynthesis of branched-chain amino acids. It is the target for more than 50 commercial herbicides. AHAS requires both catalytic and regulatory subunits for maximal activity and functionality. Here we describe structures of the hexadecameric AHAS complexes of Saccharomyces cerevisiae and dodecameric AHAS complexes of Arabidopsis thaliana. We found that the regulatory subunits of these AHAS complexes form a core to which the catalytic subunit dimers are attached, adopting the shape of a Maltese cross. The structures show how the catalytic and regulatory subunits communicate with each other to provide a pathway for activation and for feedback inhibition by branched-chain amino acids. We also show that the AHAS complex of Mycobacterium tuberculosis adopts a similar structure, thus demonstrating that the overall AHAS architecture is conserved across kingdoms.
履歴
登録2019年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20700
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetolactate synthase, chloroplastic
B: Acetolactate synthase, chloroplastic
F: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
G: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
H: Acetolactate synthase, chloroplastic
I: Acetolactate synthase, chloroplastic
J: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
K: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
L: Acetolactate synthase, chloroplastic
M: Acetolactate synthase, chloroplastic
N: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
O: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
P: Acetolactate synthase, chloroplastic
Q: Acetolactate synthase, chloroplastic
R: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
S: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)953,67440
ポリマ－943,79316
非ポリマー9,88124
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Acetolactate synthase, chloroplastic / AtALS / Acetohydroxy-acid synthase / Protein CHLORSULFURON RESISTANT 1


分子量: 64025.203 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ALS, AHAS, CSR1, TZP5, At3g48560, T8P19.70 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P17597, acetolactate synthase
#2: タンパク質
Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic / Acetohydroxy-acid synthase small subunit / ALS


分子量: 53948.906 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At2g31810, F20M17.15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93YZ7
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略)


分子量: 425.314 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Acetohydroxyacid synthase quaternary complex / タイプ: COMPLEX / 詳細: Recombinant expression from E. coli. / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.72 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Glutaraldehyde cross linked
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.2 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch粒子像選択
4GctfCTF補正
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 76 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
15K6Q

5k6q

15K6Q1PDBexperimental model
22PC6

2pc6

12PC62PDBexperimental model
精密化立体化学のターゲット値: CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008547284
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.086164288
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.06597316
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00828328
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.838736808

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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