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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6tda | ||||||||||||
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タイトル | Structure of SWI/SNF chromatin remodeler RSC bound to a nucleosome | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN / Chromatin remodeler DNA binding Nucleosome binding ATPase Transcription | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / chromatin remodeling at centromere / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / Platelet degranulation / DNA translocase activity / RSC-type complex / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly ...RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / chromatin remodeling at centromere / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / Platelet degranulation / DNA translocase activity / RSC-type complex / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nuclear chromosome / NuA4 histone acetyltransferase complex / rRNA transcription / chromosome, centromeric region / nucleosome binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / cytoskeleton organization / meiotic cell cycle / helicase activity / chromosome segregation / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / base-excision repair / chromatin DNA binding / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / G2/M transition of mitotic cell cycle / nucleosome / double-strand break repair / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / DNA helicase / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) synthetic construct (人工物) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Wagner, F.R. / Dienemann, C. / Wang, H. / Stuetzer, A. / Tegunov, D. / Urlaub, H. / Cramer, P. | ||||||||||||
資金援助 | 3件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2020 タイトル: Structure of SWI/SNF chromatin remodeller RSC bound to a nucleosome. 著者: Felix R Wagner / Christian Dienemann / Haibo Wang / Alexandra Stützer / Dimitry Tegunov / Henning Urlaub / Patrick Cramer / 要旨: Chromatin-remodelling complexes of the SWI/SNF family function in the formation of nucleosome-depleted, transcriptionally active promoter regions (NDRs). In the yeast Saccharomyces cerevisiae, the ...Chromatin-remodelling complexes of the SWI/SNF family function in the formation of nucleosome-depleted, transcriptionally active promoter regions (NDRs). In the yeast Saccharomyces cerevisiae, the essential SWI/SNF complex RSC contains 16 subunits, including the ATP-dependent DNA translocase Sth1. RSC removes nucleosomes from promoter regions and positions the specialized +1 and -1 nucleosomes that flank NDRs. Here we present the cryo-electron microscopy structure of RSC in complex with a nucleosome substrate. The structure reveals that RSC forms five protein modules and suggests key features of the remodelling mechanism. The body module serves as a scaffold for the four flexible modules that we call DNA-interacting, ATPase, arm and actin-related protein (ARP) modules. The DNA-interacting module binds extra-nucleosomal DNA and is involved in the recognition of promoter DNA elements that influence RSC functionality. The ATPase and arm modules sandwich the nucleosome disc with the Snf2 ATP-coupling (SnAC) domain and the finger helix, respectively. The translocase motor of the ATPase module engages with the edge of the nucleosome at superhelical location +2. The mobile ARP module may modulate translocase-nucleosome interactions to regulate RSC activity. The RSC-nucleosome structure provides a basis for understanding NDR formation and the structure and function of human SWI/SNF complexes that are frequently mutated in cancer. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6tda.cif.gz | 1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6tda.ent.gz | 798 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6tda.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6tda_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6tda_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6tda_validation.xml.gz | 113.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6tda_validation.cif.gz | 187.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/td/6tda ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/td/6tda | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 10種, 14分子 AEBFCGDHQSTUVX
#1: タンパク質 | 分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233 #2: タンパク質 | 分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799 #3: タンパク質 | 分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS #4: タンパク質 | 分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281 #13: タンパク質 | | 分子量: 9192.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: Q9URQ5 #15: タンパク質 | | 分子量: 156982.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: P32597, DNA helicase #16: タンパク質 | | 分子量: 54613.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: Q12406 #17: タンパク質 | | 分子量: 53366.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: Q05123 #18: タンパク質 | | 分子量: 18005.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: P53330 #19: タンパク質 | | 分子量: 32613.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ
#5: DNA鎖 | 分子量: 72876.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#6: DNA鎖 | 分子量: 73478.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-Chromatin structure-remodeling complex subunit ... , 4種, 4分子 KMNR
#7: タンパク質 | 分子量: 48833.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: Q06168 |
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#9: タンパク質 | 分子量: 49716.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: P32832 |
#10: タンパク質 | 分子量: 65289.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: Q03124 |
#14: タンパク質 | 分子量: 72372.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: Q02206 |
-Chromatin structure-remodeling complex protein ... , 3種, 3分子 LOP
#8: タンパク質 | 分子量: 126489.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: P43609 |
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#11: タンパク質 | 分子量: 54222.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: P25632 |
#12: タンパク質 | 分子量: 57871.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 参照: UniProt: Q07979 |
-非ポリマー , 1種, 1分子
#20: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 45.4 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 15 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 372442 / 対称性のタイプ: POINT |