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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6smh
タイトルCryo-electron microscopy structure of a RbcL-Raf1 supercomplex from Synechococcus elongatus PCC 7942
要素
  • Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
  • Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide
キーワードPHOTOSYNTHESIS / Rubisco / Rubisco accumulation factor1 / Raf1 / Synechococcus elongatus 7942 / Cyanobacteria
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / carboxysome / photorespiration / ribulose-bisphosphate carboxylase / carbon fixation / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / monooxygenase activity / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. ...Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO accumulation factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Huang, F. / Kong, W.-W. / Sun, Y. / Chen, T. / Dykes, G.F. / Jiang, Y.L. / Liu, L.N.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Royal SocietyURF/R/180030 英国
Royal SocietyUF120411 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M024202/1 英国
Leverhulme TrustECF-2016-778 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Rubisco accumulation factor 1 (Raf1) plays essential roles in mediating Rubisco assembly and carboxysome biogenesis.
著者: Fang Huang / Wen-Wen Kong / Yaqi Sun / Taiyu Chen / Gregory F Dykes / Yong-Liang Jiang / Lu-Ning Liu /
要旨: Carboxysomes are membrane-free organelles for carbon assimilation in cyanobacteria. The carboxysome consists of a proteinaceous shell that structurally resembles virus capsids and internal enzymes ...Carboxysomes are membrane-free organelles for carbon assimilation in cyanobacteria. The carboxysome consists of a proteinaceous shell that structurally resembles virus capsids and internal enzymes including ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco), the primary carbon-fixing enzyme in photosynthesis. The formation of carboxysomes requires hierarchical self-assembly of thousands of protein subunits, initiated from Rubisco assembly and packaging to shell encapsulation. Here we study the role of Rubisco assembly factor 1 (Raf1) in Rubisco assembly and carboxysome formation in a model cyanobacterium, PCC7942 (Syn7942). Cryo-electron microscopy reveals that Raf1 facilitates Rubisco assembly by mediating RbcL dimer formation and dimer-dimer interactions. Syn7942 cells lacking Raf1 are unable to form canonical intact carboxysomes but generate a large number of intermediate assemblies comprising Rubisco, CcaA, CcmM, and CcmN without shell encapsulation and a low abundance of carboxysome-like structures with reduced dimensions and irregular shell shapes and internal organization. As a consequence, the Raf1-depleted cells exhibit reduced Rubisco content, CO-fixing activity, and cell growth. Our results provide mechanistic insight into the chaperone-assisted Rubisco assembly and biogenesis of carboxysomes. Advanced understanding of the biogenesis and stepwise formation process of the biogeochemically important organelle may inform strategies for heterologous engineering of functional CO-fixing modules to improve photosynthesis.
履歴
登録2019年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10235
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
D: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
E: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
F: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
G: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
H: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
I: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide
J: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide
K: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide
L: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide
M: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide
N: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide
O: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide
P: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)570,54216
ポリマ－570,54216
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area66470 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area196660 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO large subunit


分子量: 49641.219 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
遺伝子: cbbL, rbcL, Synpcc7942_1426 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q31NB3, ribulose-bisphosphate carboxylase
#2: タンパク質
Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) peptide


分子量: 21676.561 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
遺伝子: Synpcc7942_0833 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q31Q05

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RbcL-Raf1 supercomplex of Synechococcus elongatus 7942
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16022 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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