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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6rx4 | |||||||||
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タイトル | THE STRUCTURE OF BD OXIDASE FROM ESCHERICHIA COLI | |||||||||
要素 | (Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit ...) x 4 | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / BD OXIDASE / TERMINAL OXIDASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating) / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors / cytochrome complex / aerobic electron transport chain / outer membrane / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / oxidative phosphorylation / electron transfer activity / heme binding / membrane ...quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating) / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors / cytochrome complex / aerobic electron transport chain / outer membrane / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / oxidative phosphorylation / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Rasmussen, T. / Boettcher, B. / Thesseling, A. / Friedrich, T. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Homologous bd oxidases share the same architecture but differ in mechanism. 著者: Alexander Theßeling / Tim Rasmussen / Sabrina Burschel / Daniel Wohlwend / Jan Kägi / Rolf Müller / Bettina Böttcher / Thorsten Friedrich / 要旨: Cytochrome bd oxidases are terminal reductases of bacterial and archaeal respiratory chains. The enzyme couples the oxidation of ubiquinol or menaquinol with the reduction of dioxygen to water, thus ...Cytochrome bd oxidases are terminal reductases of bacterial and archaeal respiratory chains. The enzyme couples the oxidation of ubiquinol or menaquinol with the reduction of dioxygen to water, thus contributing to the generation of the protonmotive force. Here, we determine the structure of the Escherichia coli bd oxidase treated with the specific inhibitor aurachin by cryo-electron microscopy (cryo-EM). The major subunits CydA and CydB are related by a pseudo two fold symmetry. The heme b and d cofactors are found in CydA, while ubiquinone-8 is bound at the homologous positions in CydB to stabilize its structure. The architecture of the E. coli enzyme is highly similar to that of Geobacillus thermodenitrificans, however, the positions of heme b and d are interchanged, and a common oxygen channel is blocked by a fourth subunit and substituted by a more narrow, alternative channel. Thus, with the same overall fold, the homologous enzymes exhibit a different mechanism. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6rx4.cif.gz | 177.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6rx4.ent.gz | 136.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6rx4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6rx4_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6rx4_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6rx4_validation.xml.gz | 37.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6rx4_validation.cif.gz | 55.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rx/6rx4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rx/6rx4 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit ... , 4種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 58251.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 参照: UniProt: P0ABJ9, quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating) |
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#2: タンパク質 | 分子量: 42479.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 参照: UniProt: P0ABK2, quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating) |
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4043.663 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 参照: UniProt: P56100, quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating) |
#4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2230.741 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
-非ポリマー , 5種, 12分子
#5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-HDD / | #7: 化合物 | ChemComp-PEE / | #8: 化合物 | ChemComp-UQ8 / | #9: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: bd-oxidase from Escherichia coli / タイプ: COMPLEX 詳細: Reconstruction into Amphipole A8-35 in the presence of the inhibitor aurachin C. Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot time 3.5 sec, blot force 5 |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 75 sec. / 電子線照射量: 59 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8663 / 詳細: Images were collected in movie mode with 47 frames. |
-解析
EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: Movies were motion corrected and dose weighted with the program Motioncorr2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 197805 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 88 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 5DOQ Accession code: 5DOQ / Source name: PDB / タイプ: experimental model |