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万見
- PDB-6rap: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage cap (AFP tube term... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rap
タイトルCryo-EM structure of the anti-feeding prophage cap (AFP tube terminating cap)
要素
  • Afp1
  • Afp16
  • Afp2
  • Afp3
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Anti-feeding prophage / secretion system / AFP / contractile / cap / tube terminating protein
機能・相同性
機能・相同性情報


structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Pvc16, N-terminal / Pvc16 N-terminal domain / Conserved hypothetical protein CHP02241 / Bacteriophage T4, Gp19, tail tube / T4-like virus tail tube protein gp19 / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / : / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Afp16 / Afp3 / Afp2 / Afp1
類似検索 - 構成要素
生物種Serratia entomophila (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Desfosses, A.
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: Atomic structures of an entire contractile injection system in both the extended and contracted states.
著者: Ambroise Desfosses / Hariprasad Venugopal / Tapan Joshi / Jan Felix / Matthew Jessop / Hyengseop Jeong / Jaekyung Hyun / J Bernard Heymann / Mark R H Hurst / Irina Gutsche / Alok K Mitra /
要旨: Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, ...Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, bacterial type six secretion systems and R-pyocins is rapidly increasing, structural information on the contraction of bacterial phage-like protein-translocation structures directed towards eukaryotic hosts is scarce. Here, we characterize the antifeeding prophage AFP from Serratia entomophila by cryo-electron microscopy. We present the high-resolution structure of the entire AFP particle in the extended state, trace 11 protein chains de novo from the apical cap to the needle tip, describe localization variants and perform specific structural comparisons with related systems. We analyse inter-subunit interactions and highlight their universal conservation within contractile injection systems while revealing the specificities of AFP. Furthermore, we provide the structure of the AFP sheath-baseplate complex in a contracted state. This study reveals atomic details of interaction networks that accompany and define the contraction mechanism of toxin-delivery tailocins, offering a comprehensive framework for understanding their mode of action and for their possible adaptation as biocontrol agents.
履歴
登録2019年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_image_scans
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_and_software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4784
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4784
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Afp1
A: Afp1
C: Afp2
D: Afp3
E: Afp16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,7115
ポリマ－152,7115
非ポリマー00
水00
1
B: Afp1
A: Afp1
C: Afp2
D: Afp3
E: Afp16
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)916,26630
ポリマ－916,26630
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
Buried area10180 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area65700 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Afp1


分子量: 16449.449 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア)
遺伝子: afp1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD8
#2: タンパク質 Afp2


分子量: 38784.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア)
遺伝子: afp2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD7
#3: タンパク質 Afp3


分子量: 48777.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア)
遺伝子: afp3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD6
#4: タンパク質 Afp16


分子量: 32250.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア)
遺伝子: afp16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAC3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage cap (AFP tube terminating cap)
タイプ: COMPLEX
詳細: A scaling by a factor of 2 is recommended for visualisation
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
4CTFFINDCTF補正
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 30858
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23797 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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