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万見
- PDB-6q6i: Lysine decarboxylase A from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q6i
タイトルLysine decarboxylase A from Pseudomonas aeruginosa
要素Biodegradative arginine decarboxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / bacterial stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine decarboxylase / arginine decarboxylase activity / lysine decarboxylase / lysine decarboxylase activity / amino acid metabolic process / arginine catabolic process / pyridoxal phosphate binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 4 / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain ...Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 4 / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Biodegradative arginine decarboxylase / Lysine decarboxylase LdcA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Kandiah, E. / Gutsche, I.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-12-JSV8-0002 フランス
European Research CouncilERC 647784 フランス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structure, Function, and Evolution of the Pseudomonas aeruginosa Lysine Decarboxylase LdcA.
著者: Eaazhisai Kandiah / Diego Carriel / Pierre Simon Garcia / Jan Felix / Manuel Banzhaf / George Kritikos / Maria Bacia-Verloop / Céline Brochier-Armanet / Sylvie Elsen / Irina Gutsche /
要旨: The only enzyme responsible for cadaverine production in the major multidrug-resistant human pathogen Pseudomonas aeruginosa is the lysine decarboxylase LdcA. This enzyme modulates the general ...The only enzyme responsible for cadaverine production in the major multidrug-resistant human pathogen Pseudomonas aeruginosa is the lysine decarboxylase LdcA. This enzyme modulates the general polyamine homeostasis, promotes growth, and reduces bacterial persistence during carbenicillin treatment. Here we present a 3.7-Å resolution cryoelectron microscopy structure of LdcA. We introduce an original approach correlating phylogenetic signal with structural information and reveal possible recombination among LdcA and arginine decarboxylase subfamilies within structural domain boundaries. We show that LdcA is involved in full virulence in an insect pathogenesis model. Furthermore, unlike its enterobacterial counterparts, LdcA is regulated neither by the stringent response alarmone ppGpp nor by the AAA+ ATPase RavA. Instead, the P. aeruginosa ravA gene seems to play a defensive role. Altogether, our study identifies LdcA as an important player in P. aeruginosa physiology and virulence and as a potential drug target.
履歴
登録2018年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月23日Group: Data collection / Data processing / カテゴリ: em_3d_reconstruction
Item: _em_3d_reconstruction.num_particles / _em_3d_reconstruction.resolution

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4468
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4468
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biodegradative arginine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1012
ポリマ－82,8541
非ポリマー2471
水00
1
A: Biodegradative arginine decarboxylase
ヘテロ分子
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)831,01320
ポリマ－828,54110
非ポリマー2,47110
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1
point symmetry operation9
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area34570 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Biodegradative arginine decarboxylase / Lysine decarboxylase


分子量: 82854.148 Da / 分子数: 1 / 変異: Q31H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: adiA, adiA_2, CAZ10_25795, CGU42_31920, DY979_03865, DZ962_05275, EB236_18185, EGV95_19425, EGY23_25530, IPC3_20945, IPC669_04165, PA34_018150, PAERUG_E15_London_28_01_14_10034, PAMH19_5219, RW109_RW109_04238
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A071KXD7, UniProt: Q9I2S7*PLUS, arginine decarboxylase, lysine decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Lysine decarboxylase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4GctfCTF補正
9RELION1.4初期オイラー角割当
12RELION1.4３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D5 (2回x5回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 66193 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00859720
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.45781120
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.83435410
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0688950
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0110570

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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