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万見
- PDB-6mmm: Diheteromeric NMDA receptor GluN1/GluN2A in the 'Extended-1' conf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mmm
タイトルDiheteromeric NMDA receptor GluN1/GluN2A in the 'Extended-1' conformation, in complex with glycine and glutamate, in the presence of 1 micromolar zinc chloride, and at pH 7.4
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ligand-gated Ion Channel / NMDA Receptor / ionotropic Glutamate Receptors / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / response to environmental enrichment / directional locomotion / positive regulation of Schwann cell migration / pons maturation / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / response to environmental enrichment / directional locomotion / positive regulation of Schwann cell migration / pons maturation / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / auditory behavior / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / regulation of ARF protein signal transduction / response to other organism / protein localization to postsynaptic membrane / cellular response to magnesium ion / serotonin metabolic process / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / response to methylmercury / suckling behavior / response to manganese ion / response to glycine / response to carbohydrate / propylene metabolic process / sleep / dendritic spine organization / cellular response to dsRNA / locomotion / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to lipid / RAF/MAP kinase cascade / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / response to glycoside / voltage-gated monoatomic cation channel activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / neurotransmitter receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / response to morphine / glutamate receptor signaling pathway / regulation of axonogenesis / calcium ion transmembrane import into cytosol / neuromuscular process / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / male mating behavior / regulation of synapse assembly / spinal cord development / response to amine / glycine binding / cellular response to zinc ion / startle response / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / dopamine metabolic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to lithium ion / monoatomic cation transmembrane transport / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / cellular response to glycine / regulation of postsynaptic membrane potential / response to light stimulus / modulation of excitatory postsynaptic potential / action potential / associative learning / conditioned place preference / positive regulation of dendritic spine maintenance / monoatomic ion channel complex / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / social behavior / positive regulation of protein targeting to membrane / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / synaptic cleft / neuron development / phosphatase binding / prepulse inhibition / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / multicellular organismal response to stress / postsynaptic density, intracellular component / monoatomic cation channel activity / response to fungicide / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / regulation of neuron apoptotic process / cell adhesion molecule binding / cellular response to manganese ion / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / neurogenesis / dendrite membrane
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.84 Å
データ登録者Jalali-Yazdi, F. / Chowdhury, S. / Yoshioka, C. / Gouaux, E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS038631 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)1F32MH115595 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Mechanisms for Zinc and Proton Inhibition of the GluN1/GluN2A NMDA Receptor.
著者: Farzad Jalali-Yazdi / Sandipan Chowdhury / Craig Yoshioka / Eric Gouaux /
要旨: N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) play essential roles in memory formation, neuronal plasticity, and brain development, with their dysfunction linked to a range of disorders from ischemia to ...N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) play essential roles in memory formation, neuronal plasticity, and brain development, with their dysfunction linked to a range of disorders from ischemia to schizophrenia. Zinc and pH are physiological allosteric modulators of NMDARs, with GluN2A-containing receptors inhibited by nanomolar concentrations of divalent zinc and by excursions to low pH. Despite the widespread importance of zinc and proton modulation of NMDARs, the molecular mechanism by which these ions modulate receptor activity has proven elusive. Here, we use cryoelectron microscopy to elucidate the structure of the GluN1/GluN2A NMDAR in a large ensemble of conformations under a range of physiologically relevant zinc and proton concentrations. We show how zinc binding to the amino terminal domain elicits structural changes that are transduced though the ligand-binding domain and result in constriction of the ion channel gate.
履歴
登録2018年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.details / _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9156
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)384,60038
ポリマ－375,8604
非ポリマー8,74034
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area31770 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area161400 Å2

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 94189.781 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-838 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / Variant: 1a / 細胞株 (発現宿主): TSA-201 / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 93740.352 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-837 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 細胞株 (発現宿主): TSA-201 / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q00959
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Diheteromeric NMDA receptor GluN1/GluN2A in the 'Extended-1' conformation, in complex with glycine and glutamate, in the presence of 1 micromolar zinc chloride, and at pH 7.4
タイプ: COMPLEX
詳細: Sample was heterologously expressed in TSA-201 cells, detergent solubilized, and affinity purified
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: TSA-201
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium ChlorideNaCl1
220 mMHEPESC8H18N2O4S1
31 mg/mLDigitoninC56H92O291
41 uMZinc ChlorideZnCl21
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K / 詳細: Sample was blotted for 3 seconds at blot force 1.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影平均露光時間: 22 sec. / 電子線照射量: 55 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1653

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8PyMOLモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11Cootモデル精密化
12RELION初期オイラー角割当
13RELION最終オイラー角割当
14RELION分類
15cisTEM３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 6.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47299 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
14PE5

4pe5

A4PE5125-830
25TQ0

5tq0

B5TQ0234-388
35I57

5i57

A5I5733-288
45UOW

5uow

B5UOW425-832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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