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- PDB-6k9k: Monomeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k9k
タイトルMonomeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
要素Serine-protein kinase ATM
キーワードCELL CYCLE / DSB / Kinease / activity
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / cellular response to nitrosative stress / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of telomere capping / establishment of protein-containing complex localization to telomere / Sensing of DNA Double Strand Breaks / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / DNA-dependent protein kinase activity / extrinsic component of synaptic vesicle membrane ...establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / cellular response to nitrosative stress / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of telomere capping / establishment of protein-containing complex localization to telomere / Sensing of DNA Double Strand Breaks / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / DNA-dependent protein kinase activity / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / histone mRNA catabolic process / pre-B cell allelic exclusion / regulation of telomere maintenance via telomerase / histone H2AXS139 kinase activity / DNA repair complex / cellular response to X-ray / DNA double-strand break processing / regulation of autophagosome assembly / pexophagy / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / reciprocal meiotic recombination / negative regulation of B cell proliferation / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / cellular response to stress / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / response to ionizing radiation / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / positive regulation of double-strand break repair / peroxisomal matrix / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / replicative senescence / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / cellular response to retinoic acid / regulation of cellular response to heat / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / negative regulation of TORC1 signaling / DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of cell adhesion / telomere maintenance / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Pexophagy / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / regulation of autophagy / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / cellular response to reactive oxygen species / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Stabilization of p53 / cellular response to gamma radiation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / Regulation of TP53 Activity through Methylation / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / double-strand break repair via nonhomologous end joining / cellular senescence / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / spindle / Regulation of TP53 Degradation / double-strand break repair / protein autophosphorylation / chromosome / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of apoptotic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / protein stabilization / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / positive regulation of gene expression / DNA damage response / nucleolus / protein-containing complex binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain ...Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine-protein kinase ATM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.82 Å
データ登録者Xiao, J. / Liu, M. / Qi, Y. / Yuriy, C. / Zhang, P. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the activation of ATM kinase.
著者: Jianxiong Xiao / Mengjie Liu / Yilun Qi / Yuriy Chaban / Chao Gao / Beiqing Pan / Yuan Tian / Zishuo Yu / Jie Li / Peijun Zhang / Yanhui Xu /
履歴
登録2019年6月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9949
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine-protein kinase ATM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)351,1281
ポリマ－351,1281
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, gel filtration, equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area144110 Å2

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要素

#1: タンパク質 Serine-protein kinase ATM / Ataxia telangiectasia mutated / A-T mutated


分子量: 351127.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293f / 遺伝子: ATM / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q13315, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: monomeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: 293F
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 32 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.15.2_3472精密化
PHENIX1.15.2_3472精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 7.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53465 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001316671
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.42222734
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0362811
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00263011
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.995510075

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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