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- PDB-6hum: Structure of the photosynthetic complex I from Thermosynechococcu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hum
タイトルStructure of the photosynthetic complex I from Thermosynechococcus elongatus
要素
  • (NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit ...) x 12
  • (NADH dehydrogenase subunit ...) x 2
  • (Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit ...) x 2
  • NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1
  • Tlr0636 protein
キーワードPROTON TRANSPORT / Respiratory Complex / Ferredoxin / Cyclic electron flow / Complex I / Membrane protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / photosynthetic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis, light reaction / NADH dehydrogenase activity / ubiquinone binding / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity ...: / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / photosynthetic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis, light reaction / NADH dehydrogenase activity / ubiquinone binding / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / Helix Hairpins - #3510 / NADH dehydrogenase-like complex, subunit S / NAD(P)H dehydrogenase subunit S / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chloroplast chain 5, C-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / NADH-dehyrogenase subunit F, TMs, (complex I) C-terminus / Cyanobacterial and plant NDH-1 subunit O / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L ...NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / Helix Hairpins - #3510 / NADH dehydrogenase-like complex, subunit S / NAD(P)H dehydrogenase subunit S / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chloroplast chain 5, C-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / NADH-dehyrogenase subunit F, TMs, (complex I) C-terminus / Cyanobacterial and plant NDH-1 subunit O / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N / NADH-quinone oxidoreductase chain 4 / Cyanobacterial and plastid NDH-1 subunit M / NADH dehydrogenase transmembrane subunit / NADH-quinone oxidoreductase cyanobacterial subunit N / NADH-plastoquinone oxidoreductase, subunit I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2, N-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 N-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / SH3 type barrels. - #140 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / SH3 type barrels. / Helix Hairpins / Roll / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-CAROTENE / 1,2-DISTEAROYL-MONOGALACTOSYL-DIGLYCERIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N / NADH dehydrogenase subunit 5 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L ...BETA-CAROTENE / 1,2-DISTEAROYL-MONOGALACTOSYL-DIGLYCERIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N / NADH dehydrogenase subunit 5 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1 / Tlr0636 protein / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Schuller, J.M. / Schuller, S.K. / Kurisu, G. / Engel, B.D. / Nowaczyk, M.M.
資金援助 ドイツ, 日本, オーストラリア, 7件
組織認可番号国
German Research FoundationFOR2092 ドイツ
German Research FoundationNO 836/1-1 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
German Federal Ministry for Education and ResearchRESOLV ドイツ
International Joint Research Promotion Program 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR13M4 日本
FT140100834 オーストラリア
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Structural adaptations of photosynthetic complex I enable ferredoxin-dependent electron transfer.
著者: Jan M Schuller / James A Birrell / Hideaki Tanaka / Tsuyoshi Konuma / Hannes Wulfhorst / Nicholas Cox / Sandra K Schuller / Jacqueline Thiemann / Wolfgang Lubitz / Pierre Sétif / Takahisa ...著者: Jan M Schuller / James A Birrell / Hideaki Tanaka / Tsuyoshi Konuma / Hannes Wulfhorst / Nicholas Cox / Sandra K Schuller / Jacqueline Thiemann / Wolfgang Lubitz / Pierre Sétif / Takahisa Ikegami / Benjamin D Engel / Genji Kurisu / Marc M Nowaczyk /
要旨: Photosynthetic complex I enables cyclic electron flow around photosystem I, a regulatory mechanism for photosynthetic energy conversion. We report a 3.3-angstrom-resolution cryo-electron microscopy ...Photosynthetic complex I enables cyclic electron flow around photosystem I, a regulatory mechanism for photosynthetic energy conversion. We report a 3.3-angstrom-resolution cryo-electron microscopy structure of photosynthetic complex I from the cyanobacterium The model reveals structural adaptations that facilitate binding and electron transfer from the photosynthetic electron carrier ferredoxin. By mimicking cyclic electron flow with isolated components in vitro, we demonstrate that ferredoxin directly mediates electron transfer between photosystem I and complex I, instead of using intermediates such as NADPH (the reduced form of nicotinamide adenine dinucleotide phosphate). A large rate constant for association of ferredoxin to complex I indicates efficient recognition, with the protein subunit NdhS being the key component in this process.
履歴
登録2018年10月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_admin / pdbx_data_processing_status ...em_admin / pdbx_data_processing_status / pdbx_database_proc / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_admin.last_update
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0281
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0281
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1
C: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3
D: NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1
E: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L
B: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2
G: NADH dehydrogenase subunit 6
J: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J
P: Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit P NdhP
H: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H
I: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I
K: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K
L: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L
F: NADH dehydrogenase subunit 5
N: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N
M: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M
S: Tlr0636 protein
O: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O
Q: Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit Q NdhQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)455,56023
ポリマ－453,18118
非ポリマー2,3795
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area96820 Å2
ΔGint-765 kcal/mol
Surface area118600 Å2
手法PISA

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要素

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NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit ... , 12種, 12分子 ACEBJHIKLNMO

#1: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1 / NAD(P)H dehydrogenase I subunit 1 / NDH-1 subunit 1 / NDH-A


分子量: 40565.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL32, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#2: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H dehydrogenase subunit 3 / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 3 / NDH-1 subunit 3 / NDH-C


分子量: 15013.919 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DJ02, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#4: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L / NAD(P)H dehydrogenase subunit 4L / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 4L / NDH-1 / subunit 4L / NDH-E


分子量: 11140.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL29, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#5: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 / NAD(P)H dehydrogenase subunit 2 / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 2 / NDH-1 / subunit 2


分子量: 55168.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DMR6, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#7: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H dehydrogenase subunit J / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit J / NDH-1 subunit J / NDH-J


分子量: 19363.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DJ01, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#9: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H dehydrogenase subunit H / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit H / NDH-1 subunit H / NDH-H


分子量: 45271.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DJD9, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#10: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I / NAD(P)H dehydrogenase I subunit I / NDH-1 subunit I / NDH-I


分子量: 22444.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL31, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#11: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K / NAD(P)H dehydrogenase I subunit K / NDH-1 subunit K / NDH-K


分子量: 25766.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKZ4, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#12: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H dehydrogenase I subunit L / NDH-1 subunit L / NDH-L


分子量: 8575.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKZ3, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#14: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N / NAD(P)H dehydrogenase I subunit N / NDH-N


分子量: 16656.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DJU2, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#15: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H dehydrogenase I subunit M / NDH-M


分子量: 12584.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DLN5, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#17: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / NAD(P)H dehydrogenase I subunit O / NDH-1 subunit O / NDH-O


分子量: 7877.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DMU4, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体

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タンパク質 , 2種, 2分子 DS

#3: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1 / NAD(P)H dehydrogenase I / chain 4 1 / NDH-1


分子量: 57847.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKY0, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#16: タンパク質 Tlr0636 protein


分子量: 12462.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL61

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NADH dehydrogenase subunit ... , 2種, 2分子 GF

#6: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit 6


分子量: 21580.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL30
#13: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit 5


分子量: 72025.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKX9

-
Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit ... , 2種, 2分子 PQ

#8: タンパク質・ペプチド Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit P NdhP


分子量: 4630.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
#18: タンパク質・ペプチド Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit Q NdhQ


分子量: 4206.993 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)

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非ポリマー , 3種, 5分子

#19: 化合物 ChemComp-BCR / BETA-CAROTENE / β-カロチン


分子量: 536.873 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H56
#20: 化合物 ChemComp-LMG / 1,2-DISTEAROYL-MONOGALACTOSYL-DIGLYCERIDE


分子量: 787.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C45H86O10
#21: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: photosynthetic complex I / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#18 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 49.93 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 133485 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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