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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6gsh | |||||||||
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タイトル | Feline Calicivirus Strain F9 | |||||||||
要素 | VP1 | |||||||||
キーワード | VIRUS / Capsid / Calicivirus / Vesivirus / Vp1 | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Feline calicivirus (ウイルス) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||
データ登録者 | Conley, M.J. / Bhella, D. | |||||||||
資金援助 | 英国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2019 タイトル: Calicivirus VP2 forms a portal-like assembly following receptor engagement. 著者: Michaela J Conley / Marion McElwee / Liyana Azmi / Mads Gabrielsen / Olwyn Byron / Ian G Goodfellow / David Bhella / 要旨: To initiate infection, many viruses enter their host cells by triggering endocytosis following receptor engagement. However, the mechanisms by which non-enveloped viruses escape the endosome are ...To initiate infection, many viruses enter their host cells by triggering endocytosis following receptor engagement. However, the mechanisms by which non-enveloped viruses escape the endosome are poorly understood. Here we present near-atomic-resolution cryo-electron microscopy structures for feline calicivirus both undecorated and labelled with a soluble fragment of its cellular receptor, feline junctional adhesion molecule A. We show that VP2, a minor capsid protein encoded by all caliciviruses, forms a large portal-like assembly at a unique three-fold axis of symmetry, following receptor engagement. This assembly-which was not detected in undecorated virions-is formed of twelve copies of VP2, arranged with their hydrophobic N termini pointing away from the virion surface. Local rearrangement at the portal site leads to the opening of a pore in the capsid shell. We hypothesize that the portal-like assembly functions as a channel for the delivery of the calicivirus genome, through the endosomal membrane, into the cytoplasm of a host cell, thereby initiating infection. VP2 was previously known to be critical for the production of infectious virus; our findings provide insights into its structure and function that advance our understanding of the Caliciviridae. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6gsh.cif.gz | 507.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6gsh.ent.gz | 423.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6gsh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6gsh_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6gsh_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6gsh_validation.xml.gz | 47.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6gsh_validation.cif.gz | 79 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gs/6gsh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gs/6gsh | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 0054MC 0056C 6gsiC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10192 (タイトル: Calicivirus VP2 forms a portal to mediate endosome escape Data size: 324.9 Data #1: Motion corrected micrographs of feline calicivirus strain F9 [micrographs - single frame]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 73346.664 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Feline calicivirus (ウイルス) / Cell (発現宿主): Crandell Reese Feline Kidney cells 細胞株 (発現宿主): Crandell Reese Feline Kidney cells 発現宿主: Felis catus (イエネコ) / 参照: UniProt: A2T4P8 #2: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: T=3 Icosahedral Capsid. / タイプ: COMPLEX / 詳細: T=3 Icosahedral Capsid / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Feline calicivirus (ウイルス) |
由来(組換発現) | 生物種: Felis catus (イエネコ) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Felis catus |
ウイルス殻 | 名称: Capsid / 直径: 400 nm / 三角数 (T数): 3 |
緩衝液 | pH: 7.2 / 詳細: Phosphate buffered saline |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Purified enveloped virions |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 63 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5198 詳細: Each micrograph was recorded as a movie of 50 individual fractions with a total dose of 63 e/angstrom squared |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: Images were motion-corrected using motioncor2 Defocus estimation was performed using GCTF | ||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | 詳細: CTF correction was implemented through Relion / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 59531 / 詳細: Autopicking in Relion | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 41436 / 対称性のタイプ: POINT |