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- PDB-6gk3: Two protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gk3
タイトルTwo protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril
要素Beta-2-microglobulin
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / b2m
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC ...positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / sensory perception of smell / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of cellular senescence / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / positive regulation of T cell activation / Modulation by Mtb of host immune system / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-2-Microglobulin / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.975 Å
データ登録者Iadanza, M.G. / Ranson, N.A.
資金援助 英国, 米国, 5件
組織認可番号国
European Research Council322408 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)EB-002026 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AG-058504 米国
Wellcome Trust092896MA 英国
Wellcome Trust204963 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: The structure of a β-microglobulin fibril suggests a molecular basis for its amyloid polymorphism.
著者: Matthew G Iadanza / Robert Silvers / Joshua Boardman / Hugh I Smith / Theodoros K Karamanos / Galia T Debelouchina / Yongchao Su / Robert G Griffin / Neil A Ranson / Sheena E Radford /
要旨: All amyloid fibrils contain a cross-β fold. How this structure differs in fibrils formed from proteins associated with different diseases remains unclear. Here, we combine cryo-EM and MAS-NMR to ...All amyloid fibrils contain a cross-β fold. How this structure differs in fibrils formed from proteins associated with different diseases remains unclear. Here, we combine cryo-EM and MAS-NMR to determine the structure of an amyloid fibril formed in vitro from β-microglobulin (βm), the culprit protein of dialysis-related amyloidosis. The fibril is composed of two identical protofilaments assembled from subunits that do not share βm's native tertiary fold, but are formed from similar β-strands. The fibrils share motifs with other amyloid fibrils, but also contain unique features including π-stacking interactions perpendicular to the fibril axis and an intramolecular disulfide that stabilises the subunit fold. We also describe a structural model for a second fibril morphology and show that it is built from the same subunit fold. The results provide insights into the mechanisms of fibril formation and the commonalities and differences within the amyloid fold in different protein sequences.
履歴
登録2018年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-2-microglobulin
B: Beta-2-microglobulin
C: Beta-2-microglobulin
D: Beta-2-microglobulin
E: Beta-2-microglobulin
F: Beta-2-microglobulin
G: Beta-2-microglobulin
H: Beta-2-microglobulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0848
ポリマ－61,0848
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, Negative stain EM SEM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area35320 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area25000 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Beta-2-microglobulin


分子量: 7635.446 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: two protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 53.3 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 2.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMSodium AcetateCH3COONa1
220 mMSodium phosphateNa3PO41
30.01 %Sodium AzideNaN31
試料濃度: 0.025 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Quiescent growth at 0.25 mg/ml for 5 weeks, diluted 10x with buffer
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 281.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.25 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.75 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 38.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5549
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 3-40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
2EPU画像取得
4RELION2.1CTF補正
5GctfCTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10PHENIX1.11.1モデル精密化
11RELION2.1初期オイラー角割当
12RELION2.1最終オイラー角割当
13RELION分類
14RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -0.608 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.83 Å / らせん対称軸の対称性: C2
粒子像の選択選択した粒子像数: 99000 / 詳細: 300 x 300 pixel Overlapping segments 90% overlap
3次元再構成解像度: 3.975 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11035 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
精密化最高解像度: 3.9 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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