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万見
- PDB-6f36: Polytomella Fo model -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f36
タイトルPolytomella Fo model
要素
  • Mitochondrial ATP synthase subunit 6
  • Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6
  • Mitochondrial ATP synthase subunit c
キーワードPROTON TRANSPORT / electron cryo-microscopy mitochondrial ATP synthase membrane protein energy conversion proton pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


thylakoid / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / lipid binding
類似検索 - 分子機能
F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily ...F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial ATP synthase subunit c / Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6 / F-ATPase protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Yildiz, O. / Kuehlbrandt, W. / Klusch, N. / Murphy, B.J. / Mills, D.J.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research FoundationSFB807 ドイツ
European Molecular Biology Organization ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structural basis of proton translocation and force generation in mitochondrial ATP synthase.
著者: Niklas Klusch / Bonnie J Murphy / Deryck J Mills / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt /
要旨: ATP synthases produce ATP by rotary catalysis, powered by the electrochemical proton gradient across the membrane. Understanding this fundamental process requires an atomic model of the proton ...ATP synthases produce ATP by rotary catalysis, powered by the electrochemical proton gradient across the membrane. Understanding this fundamental process requires an atomic model of the proton pathway. We determined the structure of an intact mitochondrial ATP synthase dimer by electron cryo-microscopy at near-atomic resolution. Charged and polar residues of the -subunit stator define two aqueous channels, each spanning one half of the membrane. Passing through a conserved membrane-intrinsic helix hairpin, the lumenal channel protonates an acidic glutamate in the -ring rotor. Upon ring rotation, the protonated glutamate encounters the matrix channel and deprotonates. An arginine between the two channels prevents proton leakage. The steep potential gradient over the sub-nm inter-channel distance exerts a force on the deprotonated glutamate, resulting in net directional rotation.
履歴
登録2017年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Author supporting evidence / Data processing / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4176
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4176
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial ATP synthase subunit c
B: Mitochondrial ATP synthase subunit c
C: Mitochondrial ATP synthase subunit c
D: Mitochondrial ATP synthase subunit c
E: Mitochondrial ATP synthase subunit c
F: Mitochondrial ATP synthase subunit c
G: Mitochondrial ATP synthase subunit c
H: Mitochondrial ATP synthase subunit c
I: Mitochondrial ATP synthase subunit c
J: Mitochondrial ATP synthase subunit c
M: Mitochondrial ATP synthase subunit 6
N: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,34712
ポリマ－177,34712
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area35270 Å2
ΔGint-385 kcal/mol
Surface area42100 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Mitochondrial ATP synthase subunit c


分子量: 12664.013 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: D7P7X5
#2: タンパク質 Mitochondrial ATP synthase subunit 6


分子量: 34802.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: H8PGG3
#3: タンパク質 Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6


分子量: 15904.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: D7P897

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Polytommella mitochondrial ATP synthase Fo complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.11 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 282 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 82 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 30
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 45 / 利用したフレーム数/画像: 1-45

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2粒子像選択
4CTFFIND4CTF補正
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 90142 / クラス平均像の数: 4 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0097582
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.09310289
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.0454350
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0651286
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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