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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 600000000000 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | PTEX Core Complex in the Resetting (Compact) State | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / Translocon / Membrane Protein / ATPase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() PTEX complex / apical complex / symbiont-containing vacuole / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / symbiont-containing vacuole membrane / response to unfolded protein / cellular response to heat / response to heat / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.23 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Ho, C. / Lai, M. / Zhou, Z.H. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Malaria parasite translocon structure and mechanism of effector export. 著者: Chi-Min Ho / Josh R Beck / Mason Lai / Yanxiang Cui / Daniel E Goldberg / Pascal F Egea / Z Hong Zhou / ![]() 要旨: The putative Plasmodium translocon of exported proteins (PTEX) is essential for transport of malarial effector proteins across a parasite-encasing vacuolar membrane into host erythrocytes, but the ...The putative Plasmodium translocon of exported proteins (PTEX) is essential for transport of malarial effector proteins across a parasite-encasing vacuolar membrane into host erythrocytes, but the mechanism of this process remains unknown. Here we show that PTEX is a bona fide translocon by determining structures of the PTEX core complex at near-atomic resolution using cryo-electron microscopy. We isolated the endogenous PTEX core complex containing EXP2, PTEX150 and HSP101 from Plasmodium falciparum in the 'engaged' and 'resetting' states of endogenous cargo translocation using epitope tags inserted using the CRISPR-Cas9 system. In the structures, EXP2 and PTEX150 interdigitate to form a static, funnel-shaped pseudo-seven-fold-symmetric protein-conducting channel spanning the vacuolar membrane. The spiral-shaped AAA+ HSP101 hexamer is tethered above this funnel, and undergoes pronounced compaction that allows three of six tyrosine-bearing pore loops lining the HSP101 channel to dissociate from the cargo, resetting the translocon for the next threading cycle. Our work reveals the mechanism of P. falciparum effector export, and will inform structure-based design of drugs targeting this unique translocon. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 150.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 242.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 4種, 27分子 ijknhlm123456CDEBAGFdcbagfe
#1: タンパク質 | 分子量: 5124.308 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 103031.914 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IIJ8 #3: タンパク質 | 分子量: 33458.707 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IKC8 #5: タンパク質 | 分子量: 112523.328 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8ILA1 |
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-タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 13分子 0![](data/chem/img/AGS.gif)
![](data/chem/img/AGS.gif)
#4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 528.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#6: 化合物 | ChemComp-AGS / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Plasmodium Translocon of Exported Proteins (PTEX) Core Complex タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: PTEX core complex purified from P. falciparum parasites cultured in human erythrocytes |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター 上限: 10 eV / エネルギーフィルター 下限: -10 eV |
画像スキャン | 横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 2-50 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1508462 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78499 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |