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万見
- PDB-6cp5: Monomer yeast ATP synthase Fo reconstituted in nanodisc with inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cp5
タイトルMonomer yeast ATP synthase Fo reconstituted in nanodisc with inhibitor of oligomycin bound generated from focused refinement.
要素
  • (ATP synthase subunit ...) x 6
  • ATP synthase protein 8
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / ATP synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transport / mitochondrial intermembrane space / protein-containing complex assembly / mitochondrial inner membrane ...Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transport / mitochondrial intermembrane space / protein-containing complex assembly / mitochondrial inner membrane / lipid binding / mitochondrion / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit J / ATP synthase protein 8, fungal type / ATP synthase, F0 complex, subunit F, mitochondria, fungi / ATP synthase j chain / Fungal ATP synthase protein 8 (A6L) / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F of fungi / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial ...ATP synthase, F0 complex, subunit J / ATP synthase protein 8, fungal type / ATP synthase, F0 complex, subunit F, mitochondria, fungi / ATP synthase j chain / Fungal ATP synthase protein 8 (A6L) / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F of fungi / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
Oligomycin A / ATP synthase subunit a / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit J, mitochondrial / ATP synthase subunit f, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Srivastava, A.P. / Luo, M. / Symersky, J. / Liao, M.F. / Mueller, D.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Health & Human Services (HHS)R01GM66223 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: High-resolution cryo-EM analysis of the yeast ATP synthase in a lipid membrane.
著者: Anurag P Srivastava / Min Luo / Wenchang Zhou / Jindrich Symersky / Dongyang Bai / Melissa G Chambers / José D Faraldo-Gómez / Maofu Liao / David M Mueller /
要旨: Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase comprises a membrane embedded F motor that rotates to drive ATP synthesis in the F subunit. We used single-particle cryo-electron microscopy (cryo- ...Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase comprises a membrane embedded F motor that rotates to drive ATP synthesis in the F subunit. We used single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) to obtain structures of the full complex in a lipid bilayer in the absence or presence of the inhibitor oligomycin at 3.6- and 3.8-angstrom resolution, respectively. To limit conformational heterogeneity, we locked the rotor in a single conformation by fusing the F6 subunit of the stator with the δ subunit of the rotor. Assembly of the enzyme with the F6-δ fusion caused a twisting of the rotor and a 9° rotation of the F c-ring in the direction of ATP synthesis, relative to the structure of isolated F Our cryo-EM structures show how F and F are coupled, give insight into the proton translocation pathway, and show how oligomycin blocks ATP synthesis.
履歴
登録2018年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-7547
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
L: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
M: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
N: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
O: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
P: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
Q: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
R: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
S: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
T: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
8: ATP synthase protein 8
X: ATP synthase subunit a
Z: ATP synthase subunit 4, mitochondrial
7: ATP synthase subunit d, mitochondrial
U: ATP synthase subunit f, mitochondrial
J: ATP synthase subunit J, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,42820
ポリマ－169,26316
非ポリマー3,1644
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase subunit ... , 6種, 15分子 KLMNOPQRSTXZ7UJ

#1: タンパク質
ATP synthase subunit 9, mitochondrial / Lipid-binding protein / Oligomycin resistance protein 1


分子量: 7790.385 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P61829
#3: タンパク質 ATP synthase subunit a / F-ATPase protein 6


分子量: 27900.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P00854
#4: タンパク質 ATP synthase subunit 4, mitochondrial


分子量: 23194.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P05626
#5: タンパク質 ATP synthase subunit d, mitochondrial


分子量: 19709.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P30902
#6: タンパク質 ATP synthase subunit f, mitochondrial


分子量: 10584.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q06405
#7: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit J, mitochondrial / ATPase synthase I subunit


分子量: 4145.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P81450

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タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 5分子 8

#2: タンパク質・ペプチド ATP synthase protein 8 / A6L / ATP-associated protein 1 / F-ATPase subunit 8


分子量: 5825.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P00856
#8: 化合物
ChemComp-EFO / Oligomycin A / (1R,4E,5'S,6S,6'S,7R,8S,10R,11R,12S,14R,15S,16R,18E,20E,22R,25S,27R,28S,29R)-22-ethyl-7,11,14,15-tetrahydroxy-6'-[(2R)-2-hydroxypropyl]-5',6,8,10,12,14,16,28,29-nonamethyl-3',4',5',6'-tetrahydro-3H,9H,13H-spiro[2,26-dioxabicyclo[23.3.1]nonacosa-4,18,20-triene-27,2'-pyran]-3,9,13-trione


分子量: 791.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C45H74O11

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Monomer yeast ATP synthase Fo reconstituted in nanodisc with inhibitor of oligomycin bound generated from focused refinement.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, pH 8.0
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 91 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 31000 X / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2700 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 最高温度: 105 K / 最低温度: 80 K
撮影電子線照射量: 8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 2896

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1SPIDER13粒子像選択
2RELION1.4粒子像選択
3UCSFImage44画像取得
5RELION1.4CTF補正
8Coot0.8.1モデルフィッティング
10PHENIX1.11.1モデル精密化
11RELION1.4初期オイラー角割当
12RELION1.4最終オイラー角割当
13RELION1.4分類
14RELION1.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 346399
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 104280 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039605
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.35413036
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.3265435
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.1521640
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041561

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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