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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6bmf | ||||||
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タイトル | Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p | ||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN / Vps4 / ESCRT / Vta1 / AAA ATPase | ||||||
機能・相同性 | ![]() ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / ATP export / ESCRT III complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endosome transport via multivesicular body sorting pathway ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / ATP export / ESCRT III complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / reticulophagy / endosomal transport / ATPase complex / nucleus organization / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / macroautophagy / autophagy / protein transport / midbody / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||
![]() | Han, H. / Monroe, N. / Shen, P. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The AAA ATPase Vps4 binds ESCRT-III substrates through a repeating array of dipeptide-binding pockets. 著者: Han Han / Nicole Monroe / Wesley I Sundquist / Peter S Shen / Christopher P Hill / ![]() 要旨: The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now ...The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now report a 3.2 Å structure of Vps4 bound to an ESCRT-III peptide substrate. The new structure reveals that the peptide approximates a β-strand conformation whose helical symmetry matches that of the five Vps4 subunits it contacts directly. Adjacent Vps4 subunits make equivalent interactions with successive substrate dipeptides through two distinct classes of side chain binding pockets formed primarily by Vps4 pore loop 1. These pockets accommodate a wide range of residues, while main chain hydrogen bonds may help dictate substrate-binding orientation. The structure supports a 'conveyor belt' model of translocation in which ATP binding allows a Vps4 subunit to join the growing end of the helix and engage the substrate, while hydrolysis and release promotes helix disassembly and substrate release at the lagging end. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 248 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 207.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 997.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1010.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 45 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 63 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8887MC ![]() 8888C ![]() 8889C ![]() 8890C ![]() 8891C ![]() 8892C ![]() 8893C ![]() 8894C ![]() 8895C ![]() 8896C ![]() 6ap1C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37120.750 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 101-437 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: VPS4, CSC1, DID6, END13, GRD13, VPL4, VPT10, YPR173C, P9705.10 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 954.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-MG / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Vps4p-Vps2p complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 0.25 sec. / 電子線照射量: 1.55 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 2-40 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 82225 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.2 Å | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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