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- PDB-6bco: cryo-EM structure of TRPM4 in ATP bound state with short coiled c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bco
タイトルcryo-EM structure of TRPM4 in ATP bound state with short coiled coil at 2.9 angstrom resolution
要素Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / positive regulation of regulation of vascular associated smooth muscle cell membrane depolarization / sodium channel complex / regulation of T cell cytokine production / membrane depolarization during AV node cell action potential / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / negative regulation of bone mineralization / metal ion transport / TRP channels ...positive regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / positive regulation of regulation of vascular associated smooth muscle cell membrane depolarization / sodium channel complex / regulation of T cell cytokine production / membrane depolarization during AV node cell action potential / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / negative regulation of bone mineralization / metal ion transport / TRP channels / voltage-gated monoatomic ion channel activity / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / calcium-activated cation channel activity / sodium ion import across plasma membrane / : / dendritic cell chemotaxis / cellular response to ATP / regulation of heart rate by cardiac conduction / monoatomic cation transmembrane transport / protein sumoylation / positive regulation of vasoconstriction / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of fat cell differentiation / long-term memory / positive regulation of heart rate / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / calcium-mediated signaling / regulation of membrane potential / calcium channel activity / calcium ion transport / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein homotetramerization / adaptive immune response / calmodulin binding / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / nucleoplasm / ATP binding / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TRPM, SLOG domain / : / : / SLOG in TRPM / TRPM2-like domain / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Guo, J. / She, J. / Chen, Q. / Bai, X. / Jiang, Y.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM079179 米国
Welch FoundationI-1578 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT) 米国
Virginia Murchison Linthicum Scholar in Medical Research fund 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Structures of the calcium-activated, non-selective cation channel TRPM4.
著者: Jiangtao Guo / Ji She / Weizhong Zeng / Qingfeng Chen / Xiao-Chen Bai / Youxing Jiang /
要旨: TRPM4 is a calcium-activated, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PtdIns(4,5)P) -modulated, non-selective cation channel that belongs to the family of melastatin-related transient receptor ...TRPM4 is a calcium-activated, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PtdIns(4,5)P) -modulated, non-selective cation channel that belongs to the family of melastatin-related transient receptor potential (TRPM) channels. Here we present the electron cryo-microscopy structures of the mouse TRPM4 channel with and without ATP. TRPM4 consists of multiple transmembrane and cytosolic domains, which assemble into a three-tiered architecture. The N-terminal nucleotide-binding domain and the C-terminal coiled-coil participate in the tetrameric assembly of the channel; ATP binds at the nucleotide-binding domain and inhibits channel activity. TRPM4 has an exceptionally wide filter but is only permeable to monovalent cations; filter residue Gln973 is essential in defining monovalent selectivity. The S1-S4 domain and the post-S6 TRP domain form the central gating apparatus that probably houses the Ca- and PtdIns(4,5)P-binding sites. These structures provide an essential starting point for elucidating the complex gating mechanisms of TRPM4 and reveal the molecular architecture of the TRPM family.
履歴
登録2017年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02017年12月13日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name
改定 1.42019年4月24日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / pdbx_audit_support
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.72025年5月14日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7083
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
A: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
C: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
D: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)565,7208
ポリマ－563,6924
非ポリマー2,0294
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area30240 Å2
ΔGint-223 kcal/mol
Surface area181560 Å2

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要素

#1: タンパク質
Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4 / Calcium-activated non-selective cation channel 1 / Long transient receptor potential channel 4 / LTrpC4


分子量: 140922.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Trpm4, Ltrpc4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7TN37
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: homotetramer mouse TRPM4 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: protein samples are reconstituted into nanodiscs
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 46730 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 3000
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター 上限: 10 eV / エネルギーフィルター 下限: -10 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 30

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
8PHENIXモデル精密化
10RELION2初期オイラー角割当
11RELION2最終オイラー角割当
13RELION2３次元再構成
CTF補正詳細: The CTF correction was performed during te map refinement in Relion.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 564549
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 196618 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00731140
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.92842244
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.96518436
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0524756
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0085304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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