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万見
- PDB-6ahf: CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ahf
タイトルCryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer
要素Heat shock protein 104
キーワードCHAPERONE / Hsp / holdase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / TRC complex / protein folding in endoplasmic reticulum / cellular heat acclimation / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / : / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding ...: / TRC complex / protein folding in endoplasmic reticulum / cellular heat acclimation / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / : / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Heat shock protein 104
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.78 Å
データ登録者Zhang, X. / Zhang, L. / Zhang, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31470748 中国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2019
タイトル: Heat shock protein 104 (HSP104) chaperones soluble Tau via a mechanism distinct from its disaggregase activity.
著者: Xiang Zhang / Shengnan Zhang / Li Zhang / Jinxia Lu / Chunyu Zhao / Feng Luo / Dan Li / Xueming Li / Cong Liu /
要旨: Heat shock protein 104 (HSP104) is a conserved AAA+ protein disaggregase, can disassemble the toxic aggregates formed by different amyloid proteins, and is protective in various animal models ...Heat shock protein 104 (HSP104) is a conserved AAA+ protein disaggregase, can disassemble the toxic aggregates formed by different amyloid proteins, and is protective in various animal models associated with amyloid-related diseases. Extensive studies have attempted to elucidate how HSP104 disassembles the aggregated form of clients. Here, we found that HSP104 exhibits a potent holdase activity that does not require energy, prevents the soluble form of amyloid clients from aggregating, and differs from HSP104's disaggregase activity. Using cryo-EM, NMR, and additional biophysical approaches, we found that HSP104 utilizes its small subdomain of nucleotide-binding domain 2 (ssNBD2) to capture the soluble amyloid client (K19 of Tau) independent of its ATP hydrolysis activity. Our results indicate that HSP104 utilizes two fundamental distinct mechanisms to chaperone different forms of amyloid client and highlight the important yet previously unappreciated function of ssNBD2 in chaperoning amyloid client and thereby preventing pathological aggregation.
履歴
登録2018年8月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年2月13日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02019年2月13日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.42025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9625
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 104
B: Heat shock protein 104
C: Heat shock protein 104
D: Heat shock protein 104
E: Heat shock protein 104
F: Heat shock protein 104
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)615,92512
ポリマ－612,7866
非ポリマー3,1396
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20300 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area229730 Å2

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要素

#1: タンパク質
Heat shock protein 104 / Protein aggregation-remodeling factor HSP104


分子量: 102130.938 Da / 分子数: 6 / 変異: N728A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: HSP104 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31539
#2: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 69537 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01732491
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.90843595
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.23526900
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0864772
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.015815

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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