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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5vkq | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of a mechanotransduction ion channel Drosophila NOMPC in nanodisc | ||||||||||||||||||||||||
![]() | No mechanoreceptor potential C isoform L | ||||||||||||||||||||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / Mechanotransduction Ion channel | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() : / sensory perception of touch / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception / mechanosensory behavior / response to auditory stimulus / sensory perception of mechanical stimulus / cation channel complex / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / locomotion ...: / sensory perception of touch / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception / mechanosensory behavior / response to auditory stimulus / sensory perception of mechanical stimulus / cation channel complex / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / locomotion / ankyrin binding / startle response / monoatomic cation transport / monoatomic cation channel activity / sensory perception of sound / calcium channel activity / cilium / cellular response to mechanical stimulus / calcium ion transport / monoatomic ion channel activity / neuronal cell body / dendrite 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.55 Å | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Jin, P. / Bulkley, D. / Guo, Y. / Zhang, W. / Guo, Z. / Huynh, W. / Wu, S. / Meltzer, S. / Chen, T. / Jan, L.Y. ...Jin, P. / Bulkley, D. / Guo, Y. / Zhang, W. / Guo, Z. / Huynh, W. / Wu, S. / Meltzer, S. / Chen, T. / Jan, L.Y. / Jan, Y.-N. / Cheng, Y. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Electron cryo-microscopy structure of the mechanotransduction channel NOMPC. 著者: Peng Jin / David Bulkley / Yanmeng Guo / Wei Zhang / Zhenhao Guo / Walter Huynh / Shenping Wu / Shan Meltzer / Tong Cheng / Lily Yeh Jan / Yuh-Nung Jan / Yifan Cheng / ![]() 要旨: Mechanosensory transduction for senses such as proprioception, touch, balance, acceleration, hearing and pain relies on mechanotransduction channels, which convert mechanical stimuli into electrical ...Mechanosensory transduction for senses such as proprioception, touch, balance, acceleration, hearing and pain relies on mechanotransduction channels, which convert mechanical stimuli into electrical signals in specialized sensory cells. How force gates mechanotransduction channels is a central question in the field, for which there are two major models. One is the membrane-tension model: force applied to the membrane generates a change in membrane tension that is sufficient to gate the channel, as in the bacterial MscL channel and certain eukaryotic potassium channels. The other is the tether model: force is transmitted via a tether to gate the channel. The transient receptor potential (TRP) channel NOMPC is important for mechanosensation-related behaviours such as locomotion, touch and sound sensation across different species including Caenorhabditis elegans, Drosophila and zebrafish. NOMPC is the founding member of the TRPN subfamily, and is thought to be gated by tethering of its ankyrin repeat domain to microtubules of the cytoskeleton. Thus, a goal of studying NOMPC is to reveal the underlying mechanism of force-induced gating, which could serve as a paradigm of the tether model. NOMPC fulfils all the criteria that apply to mechanotransduction channels and has 29 ankyrin repeats, the largest number among TRP channels. A key question is how the long ankyrin repeat domain is organized as a tether that can trigger channel gating. Here we present a de novo atomic structure of Drosophila NOMPC determined by single-particle electron cryo-microscopy. Structural analysis suggests that the ankyrin repeat domain of NOMPC resembles a helical spring, suggesting its role of linking mechanical displacement of the cytoskeleton to the opening of the channel. The NOMPC architecture underscores the basis of translating mechanical force into an electrical signal within a cell. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 972.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 769.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 169.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 248.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8702MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #1: Motion corrected dose weighted summed frames [micrographs - single frame] Data #2: Motion corrected dose weighted particle images [picked particles - multiframe - processed]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 188978.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: nompC, CG11020, Dmel_CG11020 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: ![]() #2: 化合物 | ChemComp-PCF / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Tetrameric channel / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.754893 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8.5 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 3.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: sample solubilized in nanodisc | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 92 % / 凍結前の試料温度: 20 K 詳細: 2.5 sec blot, -1 offset, whatman #1 filter paper on front side, plastic on back side |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 31000 X / 倍率(補正後): 41132 X / 最大 デフォーカス(公称値): -3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1500 nm / Calibrated defocus min: -1400 nm / 最大 デフォーカス(補正後): -3300 nm / Cs: 2.1 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: GATAN HCHST 3008 SINGLE TILT HIGH RESOLUTION HELIUM COOLING HOLDER 最高温度: 83 K / 最低温度: 83 K |
撮影 | 平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 54 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1873 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 2-40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 190879 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C4 (4回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 175314 / クラス平均像の数: 5 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 125.7 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |