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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5t4p | ||||||
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タイトル | Autoinhibited E. coli ATP synthase state 2 | ||||||
要素 | (ATP synthase ...) x 8 | ||||||
キーワード | HYDROLASE / ATP synthase / ATPase / rotary motor / membrane protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding ...proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.77 Å | ||||||
データ登録者 | Sobti, M. / Smits, C. / Wong, A.S.W. / Ishmukhametov, R. / Stock, D. / Sandin, S. / Stewart, A.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2016 タイトル: Cryo-EM structures of the autoinhibited ATP synthase in three rotational states. 著者: Meghna Sobti / Callum Smits / Andrew Sw Wong / Robert Ishmukhametov / Daniela Stock / Sara Sandin / Alastair G Stewart / 要旨: A molecular model that provides a framework for interpreting the wealth of functional information obtained on the F-ATP synthase has been generated using cryo-electron microscopy. Three different ...A molecular model that provides a framework for interpreting the wealth of functional information obtained on the F-ATP synthase has been generated using cryo-electron microscopy. Three different states that relate to rotation of the enzyme were observed, with the central stalk's ε subunit in an extended autoinhibitory conformation in all three states. The F motor comprises of seven transmembrane helices and a decameric c-ring and invaginations on either side of the membrane indicate the entry and exit channels for protons. The proton translocating subunit contains near parallel helices inclined by ~30° to the membrane, a feature now synonymous with rotary ATPases. For the first time in this rotary ATPase subtype, the peripheral stalk is resolved over its entire length of the complex, revealing the F attachment points and a coiled-coil that bifurcates toward the membrane with its helices separating to embrace subunit from two sides. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5t4p.cif.gz | 686.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5t4p.ent.gz | 484.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5t4p.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5t4p_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5t4p_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5t4p_validation.xml.gz | 126.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5t4p_validation.cif.gz | 200.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t4/5t4p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t4/5t4p | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-ATP synthase ... , 8種, 22分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUV
#1: タンパク質 | 分子量: 55138.531 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpA, ECS88_4156 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: B7MGF4, UniProt: P0ABB0*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase #2: タンパク質 | 分子量: 51664.574 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpD, ECS88_4154 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: B7MGF2, UniProt: P0ABB4*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase #3: タンパク質 | | 分子量: 31539.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpG, ECS88_4155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MGF3, UniProt: P0ABA6*PLUS #4: タンパク質 | | 分子量: 15087.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpC, ECS88_4153 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MGF1, UniProt: P0A6E6*PLUS #5: タンパク質 | 分子量: 17126.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpF, Z5234, ECs4678 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABA2, UniProt: P0ABA0*PLUS #6: タンパク質 | | 分子量: 30324.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpB, EC55989_4213 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7L888, UniProt: P0AB98*PLUS #7: タンパク質 | | 分子量: 19289.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpH, ECS88_4157 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MGF5, UniProt: P0ABA4*PLUS #8: タンパク質 | 分子量: 8259.064 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpE, ECIAI39_4341 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7NR39, UniProt: P68699*PLUS |
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-非ポリマー , 2種, 4分子
#9: 化合物 | #10: 化合物 | ChemComp-ADP / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: ATP synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.558 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 29 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 7.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 95345 / 対称性のタイプ: POINT |