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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5l4g | ||||||
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Title | The human 26S proteasome at 3.9 A | ||||||
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![]() | HYDROLASE / proteostasis / AAA-ATPase | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of inclusion body assembly / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / modulation by host of viral transcription / proteasome accessory complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / cytosolic proteasome complex / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / regulation of endopeptidase activity ...positive regulation of inclusion body assembly / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / modulation by host of viral transcription / proteasome accessory complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / cytosolic proteasome complex / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / regulation of endopeptidase activity / negative regulation of programmed cell death / proteasome core complex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / immune system process / myofibril / blastocyst development / transcription factor binding / general transcription initiation factor binding / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / ERAD pathway / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / inclusion body / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / response to organonitrogen compound / sarcomere / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / ciliary basal body / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / proteolysis involved in protein catabolic process / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / lipopolysaccharide binding / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Hedgehog ligand biogenesis / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / G2/M Checkpoints / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Hedgehog 'on' state / Regulation of RUNX3 expression and activity / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / MAPK6/MAPK4 signaling / P-body / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / response to virus / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / response to organic cyclic compound / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nuclear matrix / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / osteoblast differentiation / Separation of Sister Chromatids / Regulation of RUNX2 expression and activity / UCH proteinases / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / protein-macromolecule adaptor activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / peptidase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ELECTRON MICROSCOPY / single particle reconstruction / cryo EM / Resolution: 3.9 Å | ||||||
![]() | Schweitzer, A. / Aufderheide, A. / Rudack, T. / Beck, F. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of the human 26S proteasome at a resolution of 3.9 Å. Authors: Andreas Schweitzer / Antje Aufderheide / Till Rudack / Florian Beck / Günter Pfeifer / Jürgen M Plitzko / Eri Sakata / Klaus Schulten / Friedrich Förster / Wolfgang Baumeister / ![]() ![]() ![]() Abstract: Protein degradation in eukaryotic cells is performed by the Ubiquitin-Proteasome System (UPS). The 26S proteasome holocomplex consists of a core particle (CP) that proteolytically degrades ...Protein degradation in eukaryotic cells is performed by the Ubiquitin-Proteasome System (UPS). The 26S proteasome holocomplex consists of a core particle (CP) that proteolytically degrades polyubiquitylated proteins, and a regulatory particle (RP) containing the AAA-ATPase module. This module controls access to the proteolytic chamber inside the CP and is surrounded by non-ATPase subunits (Rpns) that recognize substrates and deubiquitylate them before unfolding and degradation. The architecture of the 26S holocomplex is highly conserved between yeast and humans. The structure of the human 26S holocomplex described here reveals previously unidentified features of the AAA-ATPase heterohexamer. One subunit, Rpt6, has ADP bound, whereas the other five have ATP in their binding pockets. Rpt6 is structurally distinct from the other five Rpt subunits, most notably in its pore loop region. For Rpns, the map reveals two main, previously undetected, features: the C terminus of Rpn3 protrudes into the mouth of the ATPase ring; and Rpn1 and Rpn2, the largest proteasome subunits, are linked by an extended connection. The structural features of the 26S proteasome observed in this study are likely to be important for coordinating the proteasomal subunits during substrate processing. | ||||||
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Related structure data | ![]() 4002MC ![]() 5l4kC M: map data used to model this data C: citing same article ( |
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Assembly
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Components
-Proteasome subunit alpha type- ... , 7 types, 14 molecules NAOBPCQDRESFTG
#1: Protein | Mass: 27432.459 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P60900, proteasome endopeptidase complex #2: Protein | Mass: 25927.535 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P25787, proteasome endopeptidase complex #3: Protein | Mass: 29525.842 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P25789, proteasome endopeptidase complex #4: Protein | Mass: 27929.891 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: O14818, proteasome endopeptidase complex #5: Protein | Mass: 26435.977 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P28066, proteasome endopeptidase complex #6: Protein | Mass: 29595.627 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P25786, proteasome endopeptidase complex #7: Protein | Mass: 28469.252 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P25788, proteasome endopeptidase complex |
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-Proteasome subunit beta type- ... , 7 types, 14 molecules U1V2W3X4Y5Z687
#8: Protein | Mass: 26522.396 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P20618, proteasome endopeptidase complex #9: Protein | Mass: 22864.277 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: P49721, proteasome endopeptidase complex #10: Protein | Mass: 22972.896 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P49720, proteasome endopeptidase complex #11: Protein | Mass: 29231.178 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P28070, proteasome endopeptidase complex #12: Protein | Mass: 28510.248 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P28074, proteasome endopeptidase complex #13: Protein | Mass: 25377.652 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: P28072, proteasome endopeptidase complex #14: Protein | Mass: 30000.418 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() References: UniProt: Q99436, proteasome endopeptidase complex |
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-26S protease regulatory subunit ... , 6 types, 6 molecules HIKLMJ
#15: Protein | Mass: 48700.805 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() |
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-Non-polymers , 3 types, 11 molecules ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
#21: Chemical | ChemComp-ATP / #22: Chemical | ChemComp-MG / #23: Chemical | ChemComp-ADP / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ELECTRON MICROSCOPY |
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EM experiment | Aggregation state: PARTICLE / 3D reconstruction method: single particle reconstruction |
-
Sample preparation
Component | Name: human 26S proteasome / Type: COMPLEX / Entity ID: #1-#20 / Source: NATURAL |
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Molecular weight | Value: 2.5 MDa / Experimental value: NO |
Source (natural) | Organism: ![]() |
Buffer solution | pH: 7.5 |
Specimen | Conc.: 0.5 mg/ml / Embedding applied: NO / Shadowing applied: NO / Staining applied: NO / Vitrification applied: YES / Details: This sample was monodisperse. |
Vitrification | Cryogen name: ETHANE |
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Electron microscopy imaging
Experimental equipment | ![]() Model: Titan Krios / Image courtesy: FEI Company |
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Microscopy | Model: FEI TITAN KRIOS |
Electron gun | Electron source: ![]() |
Electron lens | Mode: BRIGHT FIELD |
Image recording | Average exposure time: 1.5 sec. / Electron dose: 45 e/Å2 / Film or detector model: OTHER / Num. of grids imaged: 19 / Num. of real images: 40211 |
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Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (1.10.1_2155: ???) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EM software |
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Image processing | Details: Falcon III | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF correction | Type: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Particle selection | Num. of particles selected: 688742 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Atomic model building | Protocol: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | Resolution: 3.9→3.9 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.36 / Phase error: 20.73 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY
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Refinement TLS group |
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