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- PDB-5jb1: Pseudo-atomic structure of Human Papillomavirus Type 59 L1 Virus-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jb1
タイトルPseudo-atomic structure of Human Papillomavirus Type 59 L1 Virus-like Particle
要素Major capsid protein L1
キーワードVIRUS / Capsid / T=7 icosahedral / Virus-like Particle
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Human papillomavirus type 59 (パピローマウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å
データ登録者Li, Z.H. / Yan, X.D. / Yu, H. / Zheng, Q.B. / Gu, Y. / Li, S.W.
資金援助 中国, 米国, 2件
組織認可番号
National Natural Science Foundation81172885 中国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37-GM33050 米国
引用ジャーナル: Structure / : 2016
タイトル: The C-Terminal Arm of the Human Papillomavirus Major Capsid Protein Is Immunogenic and Involved in Virus-Host Interaction.
著者: Zhihai Li / Xiaodong Yan / Hai Yu / Daning Wang / Shuo Song / Yunbing Li / Maozhou He / Qiyang Hong / Qingbing Zheng / Qinjian Zhao / Ying Gu / Jun Zhang / Mandy E W Janssen / Giovanni ...著者: Zhihai Li / Xiaodong Yan / Hai Yu / Daning Wang / Shuo Song / Yunbing Li / Maozhou He / Qiyang Hong / Qingbing Zheng / Qinjian Zhao / Ying Gu / Jun Zhang / Mandy E W Janssen / Giovanni Cardone / Norman H Olson / Timothy S Baker / Shaowei Li / Ningshao Xia /
要旨: Cervical cancer is the second most prevalent malignant tumor among women worldwide. High-risk human papillomaviruses (HPVs) are believed to be the major causative pathogens of mucosal epithelial ...Cervical cancer is the second most prevalent malignant tumor among women worldwide. High-risk human papillomaviruses (HPVs) are believed to be the major causative pathogens of mucosal epithelial cancers including cervical cancer. The HPV capsid is made up of 360 copies of major (L1) and 72 copies of minor (L2) capsid proteins. To date, limited high-resolution structural information about the HPV capsid has hindered attempts to understand details concerning the mechanisms by which HPV assembles and infects cells. In this study, we have constructed a pseudo-atomic model of the HPV59 L1-only capsid and demonstrate that the C-terminal arm of L1 participates in virus-host interactions. Moreover, when conjugated to a scaffold protein, keyhole limpet hemocyanin (KLH), this arm is immunogenic in vivo. These results provide new insights that will help elucidate HPV biology, and hence pave a way for the design of next-generation HPV vaccines.
履歴
登録2016年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月6日Group: Database references
改定 1.22017年10月18日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Data processing / Database references
カテゴリ: citation / em_image_scans ...citation / em_image_scans / em_software / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.42022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8147
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8147
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)335,8716
ポリマ-335,8716
非ポリマー00
00
1
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,152,230360
ポリマ-20,152,230360
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.68 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,679,35330
ポリマ-1,679,35330
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.02 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,015,22336
ポリマ-2,015,22336
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質
Major capsid protein L1


分子量: 55978.418 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP RESIDUES 10-508 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus type 59 (パピローマウイルス)
遺伝子: ORF putative L1, L1 / プラスミド: pTO-T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: Q81971

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human papillomavirus type 59 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量: 19.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Human papillomavirus type 59 (パピローマウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : ER2566 / プラスミド: pTO-T7
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Capsid / 直径: 580 nm / 三角数 (T数): 7
緩衝液pH: 7.3
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
18 mg/mLsodium chlorideNaCl1
20.2 mg/mLpotassium chlorideKCl1
31.42 mg/mLDisodium phosphateNa2HPO41
40.24 mg/mLMonopotassium phosphateKH2PO41
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Auto3DEM4.05粒子像選択
4ctffind3CTF補正
7Chimera1.1モデルフィッティング
9VMDモデル精密化
13Auto3DEM4.053次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 3100
詳細: The effective resolution was estimated based on the 0.5 criteria of FSC between the cryoEM structure and the final model derived from the density map.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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