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万見
- PDB-5h53: The structure of rabbit skeletal muscle actomyosin rigor complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h53
タイトルThe structure of rabbit skeletal muscle actomyosin rigor complex at 5.2 angstrom.
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
  • Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1
  • Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL
キーワードMOTOR PROTEIN / Actin / Myosin / Muscle / rigor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / cytoskeletal motor activity / filamentous actin ...myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / cytoskeletal motor activity / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / cellular response to starvation / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin-13, motor domain / : / EF-hand domain / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain ...Myosin-13, motor domain / : / EF-hand domain / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1 / Actin, alpha skeletal muscle / Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.2 Å
データ登録者Fujii, T. / Namba, K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structure of actomyosin rigour complex at 5.2 Å resolution and insights into the ATPase cycle mechanism.
著者: Takashi Fujii / Keiichi Namba /
要旨: Muscle contraction is driven by cyclic association and dissociation of myosin head of the thick filament with thin actin filament coupled with ATP binding and hydrolysis by myosin. However, because ...Muscle contraction is driven by cyclic association and dissociation of myosin head of the thick filament with thin actin filament coupled with ATP binding and hydrolysis by myosin. However, because of the absence of actomyosin rigour structure at high resolution, it still remains unclear how the strong binding of myosin to actin filament triggers the release of hydrolysis products and how ATP binding causes their dissociation. Here we report the structure of mammalian skeletal muscle actomyosin rigour complex at 5.2 Å resolution by electron cryomicroscopy. Comparison with the structures of myosin in various states shows a distinctly large conformational change, providing insights into the ATPase-coupled reaction cycle of actomyosin. Based on our observations, we hypothesize that asymmetric binding along the actin filament could function as a Brownian ratchet by favouring directionally biased thermal motions of myosin and actin.
履歴
登録2016年11月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6664
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6664
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6664
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL
B: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1
C: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,0717
ポリマ－214,2165
非ポリマー8542
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area11900 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area96330 Å2

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要素

#1: タンパク質 Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL / Uncharacterized protein


分子量: 96770.133 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-845 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: Q9GJP9
#2: タンパク質 Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1 / DTNB / Fast skeletal myosin light chain 2 / MLC-2


分子量: 16507.588 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-170 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P24732
#3: タンパク質 Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / MLC1F/MLC3F / Myosin light chain alkali 1/2 / Myosin light chain A1/A2


分子量: 17187.293 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 41-192 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P02602
#4: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3-377 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Actomyosin rigor complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 166.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.6 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 5.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31535 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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