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- PDB-5gl0: Structure of RyR1 in a closed state (C4 conformer) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gl0
タイトルStructure of RyR1 in a closed state (C4 conformer)
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
  • Ryanodine receptor 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN/ISOMERASE / channel / membrane protein / TRANSPORT PROTEIN-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of membrane / ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / organelle membrane / cellular response to caffeine ...cytoplasmic side of membrane / ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / organelle membrane / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / toxic substance binding / voltage-gated calcium channel activity / smooth endoplasmic reticulum / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / muscle contraction / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Bai, X.C. / Yan, Z. / Wu, J.P. / Yan, N.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology of China2015CB9101012014, ZX09507003006 中国
National Natural Science Foundation of China31321062 and 81590761 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2016
タイトル: The Central domain of RyR1 is the transducer for long-range allosteric gating of channel opening.
著者: Xiao-Chen Bai / Zhen Yan / Jianping Wu / Zhangqiang Li / Nieng Yan /
要旨: The ryanodine receptors (RyRs) are intracellular calcium channels responsible for rapid release of Ca(2+) from the sarcoplasmic/endoplasmic reticulum (SR/ER) to the cytoplasm, which is essential for ...The ryanodine receptors (RyRs) are intracellular calcium channels responsible for rapid release of Ca(2+) from the sarcoplasmic/endoplasmic reticulum (SR/ER) to the cytoplasm, which is essential for the excitation-contraction (E-C) coupling of cardiac and skeletal muscles. The near-atomic resolution structure of closed RyR1 revealed the molecular details of this colossal channel, while the long-range allosteric gating mechanism awaits elucidation. Here, we report the cryo-EM structures of rabbit RyR1 in three closed conformations at about 4 Å resolution and an open state at 5.7 Å. Comparison of the closed RyR1 structures shows a breathing motion of the cytoplasmic platform, while the channel domain and its contiguous Central domain remain nearly unchanged. Comparison of the open and closed structures shows a dilation of the S6 tetrahelical bundle at the cytoplasmic gate that leads to channel opening. During the pore opening, the cytoplasmic "O-ring" motif of the channel domain and the U-motif of the Central domain exhibit coupled motion, while the Central domain undergoes domain-wise displacement. These structural analyses provide important insight into the E-C coupling in skeletal muscles and identify the Central domain as the transducer that couples the conformational changes of the cytoplasmic platform to the gating of the central pore.
履歴
登録2016年7月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年9月21日Group: Other
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / em_image_scans
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9520
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 1
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
C: Ryanodine receptor 1
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
E: Ryanodine receptor 1
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
G: Ryanodine receptor 1
H: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,311,76712
ポリマ－2,311,5058
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area36810 Å2
ΔGint-193 kcal/mol
Surface area671430 Å2

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要素

#1: タンパク質
Ryanodine receptor 1 / RyR1


分子量: 565908.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P11716
#2: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / FKBP12


分子量: 11967.705 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: FKBP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62943, peptidylprolyl isomerase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION / RyR1


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1RyR1 in complex with FKBP12COMPLEX#1-#20NATURAL
2RyR1COMPLEX#11NATURAL
3FKBP12COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量値: 2.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
23Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: unknown
緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM MOPS-Na, pH 7.4, 250 mM NaCl, 2 mM DTT, 0.015% Tween20 (w/v) (Sigma-Aldrich) and protease inhibitor cocktail including 2 mM PMSF, 2.6 ug/ml aprotinin, 1.4 ug/ml pepstatin, and 10 ug/ml leupeptin (Amresco)
試料濃度: 0.066 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND3CTF補正
9PHENIXdev-2405モデル精密化
10REFMAC5.8モデル精密化
11RELION1.4初期オイラー角割当
12RELION1.4最終オイラー角割当
14RELION1.4３次元再構成
画像処理詳細: Actually we use a prototype FEI Falcon-III detector
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47000 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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