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- PDB-5gas: Thermus thermophilus V/A-ATPase, conformation 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gas
タイトルThermus thermophilus V/A-ATPase, conformation 2
要素
  • (V-type ATP synthase ...) x 6
  • Archaeal/vacuolar-type H+-ATPase subunit I
  • V-type ATPase subunit G
  • Vacuolar type ATP synthase subunit
キーワードHYDROLASE / V/A-ATPase / V-ATPase / A-ATPase / Thermus thermophilus / rotary ATPase / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting ATP synthase complex / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting ATP synthase complex / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATPase binding / lysosomal membrane / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-ATPase proteolipid subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d ...V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-ATPase proteolipid subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit I / V-type ATP synthase subunit D / F0F1 ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM) / V-type ATP synthase, subunit K ...V-type ATP synthase subunit I / V-type ATP synthase subunit D / F0F1 ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM) / V-type ATP synthase, subunit K / V-type ATPase subunit / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase subunit D
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Schep, D.G. / Zhao, J. / Rubinstein, J.L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP 81294 カナダ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Models for the a subunits of the Thermus thermophilus V/A-ATPase and Saccharomyces cerevisiae V-ATPase enzymes by cryo-EM and evolutionary covariance.
著者: Daniel G Schep / Jianhua Zhao / John L Rubinstein /
要旨: Rotary ATPases couple ATP synthesis or hydrolysis to proton translocation across a membrane. However, understanding proton translocation has been hampered by a lack of structural information for the ...Rotary ATPases couple ATP synthesis or hydrolysis to proton translocation across a membrane. However, understanding proton translocation has been hampered by a lack of structural information for the membrane-embedded a subunit. The V/A-ATPase from the eubacterium Thermus thermophilus is similar in structure to the eukaryotic V-ATPase but has a simpler subunit composition and functions in vivo to synthesize ATP rather than pump protons. We determined the T. thermophilus V/A-ATPase structure by cryo-EM at 6.4 Å resolution. Evolutionary covariance analysis allowed tracing of the a subunit sequence within the map, providing a complete model of the rotary ATPase. Comparing the membrane-embedded regions of the T. thermophilus V/A-ATPase and eukaryotic V-ATPase from Saccharomyces cerevisiae allowed identification of the α-helices that belong to the a subunit and revealed the existence of previously unknown subunits in the eukaryotic enzyme. Subsequent evolutionary covariance analysis enabled construction of a model of the a subunit in the S. cerevisae V-ATPase that explains numerous biochemical studies of that enzyme. Comparing the two a subunit structures determined here with a structure of the distantly related a subunit from the bovine F-type ATP synthase revealed a conserved pattern of residues, suggesting a common mechanism for proton transport in all rotary ATPases.
履歴
登録2016年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年5月25日Group: Database references
改定 1.32020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: V-type ATP synthase alpha chain
C: V-type ATP synthase alpha chain
D: V-type ATP synthase beta chain
E: V-type ATP synthase beta chain
F: V-type ATP synthase beta chain
G: V-type ATP synthase subunit E
H: V-type ATP synthase subunit E
I: V-type ATPase subunit G
J: V-type ATPase subunit G
K: V-type ATP synthase subunit D
L: V-type ATP synthase subunit F
M: V-type ATP synthase subunit C
N: Archaeal/vacuolar-type H+-ATPase subunit I
O: Vacuolar type ATP synthase subunit
P: Vacuolar type ATP synthase subunit
Q: Vacuolar type ATP synthase subunit
R: Vacuolar type ATP synthase subunit
S: Vacuolar type ATP synthase subunit
T: Vacuolar type ATP synthase subunit
U: Vacuolar type ATP synthase subunit
V: Vacuolar type ATP synthase subunit
W: Vacuolar type ATP synthase subunit
X: Vacuolar type ATP synthase subunit
Y: Vacuolar type ATP synthase subunit
Z: Vacuolar type ATP synthase subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)668,42426
ポリマ－668,42426
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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V-type ATP synthase ... , 6種, 11分子 ABCDEFGHKLM

#1: タンパク質 V-type ATP synthase alpha chain / V-ATPase subunit A


分子量: 63628.902 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: Q56403, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 V-type ATP synthase beta chain / V-ATPase subunit B


分子量: 50850.738 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: Q72J73, UniProt: Q56404*PLUS
#3: タンパク質 V-type ATP synthase subunit E / V-ATPase subunit E


分子量: 20481.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: P74901
#5: タンパク質 V-type ATP synthase subunit D / V-ATPase subunit D


分子量: 23350.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: Q72J74, UniProt: O87880*PLUS
#6: タンパク質 V-type ATP synthase subunit F / V-ATPase subunit F


分子量: 10824.321 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: P74903
#7: タンパク質 V-type ATP synthase subunit C / V-ATPase subunit C / subunit d


分子量: 35968.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: P74902

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タンパク質 , 3種, 15分子 IJNOPQRSTUVWXYZ

#4: タンパク質 V-type ATPase subunit G


分子量: 11752.551 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: Q72J66, UniProt: Q5SIT5*PLUS
#8: タンパク質 Archaeal/vacuolar-type H+-ATPase subunit I / Subunit a


分子量: 72272.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: H9ZQR4
#9: タンパク質
Vacuolar type ATP synthase subunit / Subunit c


分子量: 9841.714 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8 / 参照: UniProt: P74900, UniProt: Q5SIT7*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Intact Thermus thermophilus V/A-ATPase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: AH8
緩衝液pH: 8
試料濃度: 7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Homemade nanofabricated 400 mesh copper/rhodium grid
グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade nanofabricated
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Plunged into liquid ethane/propane (FEI VITROBOT MARK III).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 34483 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 35.7 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 12
画像スキャン動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1TMaCS1.2粒子像選択
4CTFFIND3CTF補正
7MDFFモデルフィッティング
9RELION1.3初期オイラー角割当
10RELION1.3最終オイラー角割当
12RELION1.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9721 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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