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万見
- PDB-5g06: Cryo-EM structure of yeast cytoplasmic exosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g06
タイトルCryo-EM structure of yeast cytoplasmic exosome
要素
  • (EXOSOME COMPLEX COMPONENT ...) x 9
  • EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE DIS3
  • SUPERKILLER PROTEIN 7
キーワードHYDROLASE / RNA DECAY / EXOSOME / RNA QUALITY CONTROL
機能・相同性
機能・相同性情報


Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / regulatory ncRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / CUT catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / exosome (RNase complex) / U1 snRNA 3'-end processing ...Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / regulatory ncRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / CUT catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / exosome (RNase complex) / U1 snRNA 3'-end processing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / cytoplasmic exosome (RNase complex) / nuclear exosome (RNase complex) / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / U4 snRNA 3'-end processing / : / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / : / nuclear mRNA surveillance / rRNA catabolic process / nonfunctional rRNA decay / sulfur compound metabolic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / translational elongation / rRNA metabolic process / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA catabolic process / RNA processing / translation elongation factor activity / RNA endonuclease activity / protein catabolic process / mRNA processing / protein-macromolecule adaptor activity / manganese ion binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / 3'-5'-RNA exonuclease activity / endonuclease activity / tRNA binding / translation / GTPase activity / protein-containing complex binding / nucleolus / GTP binding / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Exosome complex component CSL4, N-terminal domain / Exosome complex exonuclease Rrp40, N-terminal / Exosome complex exonuclease Rrp40 N-terminal domain / Exosome complex exonuclease RRP44, S1 domain / S1 domain / RRP4, S1 domain / Exosome complex component RRP45 / Rrp40, S1 domain / : ...: / Exosome complex component CSL4, N-terminal domain / Exosome complex exonuclease Rrp40, N-terminal / Exosome complex exonuclease Rrp40 N-terminal domain / Exosome complex exonuclease RRP44, S1 domain / S1 domain / RRP4, S1 domain / Exosome complex component RRP45 / Rrp40, S1 domain / : / Exosome complex component RRP40, S1 domain / Exosome complex component CSL4, C-terminal / Exosome complex component, N-terminal domain / Exosome complex component Csl4 / Exosome component EXOSC1/CSL4 / Exosome complex exonuclease RRP4 N-terminal region / PIN domain / : / Exosome complex RNA-binding protein 1/RRP40/RRP4 / Rrp44-like cold shock domain / KH domain / Rrp44-like cold shock domain / Dis3-like cold-shock domain 2 / Dis3-like cold-shock domain 2 (CSD2) / Ribonuclease II/R, conserved site / Ribonuclease II family signature. / Ribonuclease II/R / RNB domain / RNB / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / Large family of predicted nucleotide-binding domains / PIN domain / K Homology domain, type 1 / K Homology domain, type 1 superfamily / PIN-like domain superfamily / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 domain / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Exosome complex component RRP43 / Exosome complex component RRP4 / Exosome complex component SKI6 / Exosome complex component MTR3 / Exosome complex component RRP46 / Exosome complex component CSL4 / Exosome complex component RRP45 / Exosome complex exonuclease DIS3 / Exosome complex component RRP40 / Superkiller protein 7 / Exosome complex component RRP42
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Liu, J.J. / Niu, C.Y. / Wu, Y. / Tan, D. / Wang, Y. / Ye, M.D. / Liu, Y. / Zhao, W.W. / Zhou, K. / Liu, Q.S. ...Liu, J.J. / Niu, C.Y. / Wu, Y. / Tan, D. / Wang, Y. / Ye, M.D. / Liu, Y. / Zhao, W.W. / Zhou, K. / Liu, Q.S. / Dai, J.B. / Yang, X.R. / Dong, M.Q. / Huang, N. / Wang, H.W.
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2016
タイトル: CryoEM structure of yeast cytoplasmic exosome complex.
著者: Jun-Jie Liu / Chu-Ya Niu / Yao Wu / Dan Tan / Yang Wang / Ming-Da Ye / Yang Liu / Wenwei Zhao / Ke Zhou / Quan-Sheng Liu / Junbiao Dai / Xuerui Yang / Meng-Qiu Dong / Niu Huang / Hong-Wei Wang /
要旨: The eukaryotic multi-subunit RNA exosome complex plays crucial roles in 3'-to-5' RNA processing and decay. Rrp6 and Ski7 are the major cofactors for the nuclear and cytoplasmic exosomes, respectively. ...The eukaryotic multi-subunit RNA exosome complex plays crucial roles in 3'-to-5' RNA processing and decay. Rrp6 and Ski7 are the major cofactors for the nuclear and cytoplasmic exosomes, respectively. In the cytoplasm, Ski7 helps the exosome to target mRNAs for degradation and turnover via a through-core pathway. However, the interaction between Ski7 and the exosome complex has remained unclear. The transaction of RNA substrates within the exosome is also elusive. In this work, we used single-particle cryo-electron microscopy to solve the structures of the Ski7-exosome complex in RNA-free and RNA-bound forms at resolutions of 4.2 Å and 5.8 Å, respectively. These structures reveal that the N-terminal domain of Ski7 adopts a structural arrangement and interacts with the exosome in a similar fashion to the C-terminal domain of nuclear Rrp6. Further structural analysis of exosomes with RNA substrates harboring 3' overhangs of different length suggests a switch mechanism of RNA-induced exosome activation in the through-core pathway of RNA processing.
履歴
登録2016年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月13日Group: Database references / Other
改定 1.22017年4月19日Group: Other
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "GC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "GC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "HE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "IC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "JE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "JF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "JG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3366
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP45
B: EXOSOME COMPLEX COMPONENT SKI6
C: EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP43
D: EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP46
E: EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP42
F: EXOSOME COMPLEX COMPONENT MTR3
G: EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP40
H: EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP4
I: EXOSOME COMPLEX COMPONENT CSL4
J: EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE DIS3
P: SUPERKILLER PROTEIN 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)483,23111
ポリマ－483,23111
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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EXOSOME COMPLEX COMPONENT ... , 9種, 9分子 ABCDEFGHI

#1: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP45 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 45


分子量: 34001.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q05636
#2: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT SKI6 / EXTRACELLULAR MUTANT PROTEIN 20 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 41 / SUPERKILLER PROTEIN 6


分子量: 27599.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P46948
#3: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP43 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 43


分子量: 44093.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P25359
#4: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP46 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 46


分子量: 24430.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P53256
#5: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP42 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 42


分子量: 29099.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q12277
#6: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT MTR3 / MRNA TRANSPORT REGULATOR 3


分子量: 27589.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P48240
#7: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP40 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 40


分子量: 26583.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q08285
#8: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT RRP4 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 4


分子量: 39470.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P38792
#9: タンパク質 EXOSOME COMPLEX COMPONENT CSL4 / CEP1 SYNTHETIC LETHAL PROTEIN 4


分子量: 31619.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P53859

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タンパク質 , 2種, 2分子 JP

#10: タンパク質 EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE DIS3 / CHROMOSOME DISJUNCTION PROTEIN 3 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 44


分子量: 113855.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q08162, exoribonuclease II
#11: タンパク質 SUPERKILLER PROTEIN 7 / CYTOPLASMIC EXOSOME COMPONENT SKI7


分子量: 84888.695 Da / 分子数: 1 / Fragment: N TERMINAL FRAGMENT / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q08491

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RNA-FREE EXO10-SKI7 / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 150MM NACL, 50MM TRIS-HCL, 1MM EGTA,1MMDTT / pH: 8 / 詳細: 150MM NACL, 50MM TRIS-HCL, 1MM EGTA,1MMDTT
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年10月20日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 21 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2３次元再構成
2IMAGIC３次元再構成
3RELION1.3３次元再構成
CTF補正詳細: MICROGRAPHS
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 粒子像の数: 25000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.32 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.30564 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3366. (DEPOSITION ID: 14342).
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26794 0 0 0 26794

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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